норма и причины повышенния значения лактатдегидрогеназа в анализе крови

Общие сведенья о ЛДГ

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является важным внутриклеточным, цинксодержащим ферментом, который присутствует в большинстве органов и тканей. Изменение в большую или в меньшую сторону количества дегидрогеназы лактата и его множественных изоферментов может свидетельствовать в пользу повреждения целостности или деструктивных изменений органов, в которых они находятся.

Главной биохимической функцией ЛДГ в человеческом организме является превращение молочной кислоты в пировиноградную. Это происходит благодаря специфической структуре фермента, что позволяет отщепить от молекулы лактата гидроксильную группу с последующим образованием пирувата. Пировиноградная кислота является основоположной в цикле трикарбоновых кислот, который также известен как цикл Кребса. Цикл Кребса — это важнейший этап в дыхательных процессах практически всех клеток, которые используют оксиген.

Молочная кислота является опасным и многочисленным метаболитом организма. Благодаря ферменту ЛДГ лактат используется для расщепления глюкозы с последующим образованием большого количества энергии. Выработанная энергия используется организмом для осуществления жизненно необходимых биохимических реакций и сокращения мышц, в результате чего образуется молочная кислота.

При недостатке кислорода в человеческом организме может происходить обратная трансформация лактата в пировиноградную кислоту. У дрожжей, которые являются анаэробными организмами, лактат перевоплощается в этиловый спирт. Данное явление известно, как брожение и активно используется в промышленности и быту.

Если в человеческом организме находиться недостаточное количество кислорода, фермент лактактатдегидрогеназа накапливается, что приводит к фатальным изменениям в метаболизме клетки и нарушении целостности ее оболочки. Выход содержимого клетки в кровяное русло ведет к повышению количества ЛДГ, которое врачи обнаружат при биохимическом исследовании крови. Лактатдегидрогеназа является одним из важнейших показателей деструкции клеток тканей и органов, в которых он находится.

Виды ЛДГ

1. ЛДГ-1. Обнаруживают в клетках сердечной мышцы и головного мозга
2. ЛДГ-2. Локализуется в тканях почки и селезенки
3. ЛДГ-3. Чаще всего находят в легких, тироидной железе, панкреасе и надпочечниках
4. ЛДГ-4. Является характерным для плаценты и мужских половых гормонов
5. ЛДГ-5. Маркер деструктивных поражений мышечной ткани и печени.

Наиболее часто первый изофермент находят при остром поражении миокарда, известном как инфаркт. Это явления используют для диагностики инфаркта миокарда, что помогает значительно уменьшить летальность. При инфаркте миокарда ЛДГ-1 повышается через 12-16 часов.

В нынешнее время для быстрой диагностики поражения миокарда используют тропопониновые тесты. Они являются более специфичными и при этом быстрее появляются в крови. Тропониновые тесты становятся положительными в первые часы, после начала некротических изменений в сердечной мышце.

Увеличение количества изоферментов 2, 3 и 4 в кровяном русле будет свидетельствовать не только о деструктивных изменениях в соответствующих органах, но и о массивной гибели тромбоцитов. Эти изменения могут свидетельствовать о наличии у пациента тромбоэмболии легочной артерии. Поскольку летальность при ТЭЛА очень высока, то своевременная диагностика поможет спасти жизнь пациента.

Повышение количества пятого изофермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в большинстве случаев происходит в острой фазе вирусных гепатитов.

Как определяется ЛДГ?

Для определения ЛДГ и его изоферментов исследуют венозную кровь пациента. Не существует особой подготовки к сдаче крови на ЛДГ, поскольку этот показатель не является специфичным.

Для проведения адекватного исследования врачи рекомендуют несколько общих правил:

1. Забор крови у пациента делаться натощак. Желательно чтобы процедура была проведена до 10-11 утра. Специфичной диеты не нужно соблюдать. Необходимо не принимать пищу за 8 часов до предполагаемого похода в больницу. Если нарушить это правило, то кровь свернется и будет непригодной для дальнейшего исследования
2. За сутки перед сдачей стоит отказаться от курения
3. За несколько дней до похода в лабораторию необходимо отказаться от приема алкогольных напитков. Алкоголь влияет на коагуляционные и реологические свойства крови. Также при употреблении алкоголя повышается количество ЛДГ-5, из-за некроза клеток печени
4. В день сдачи крови стоит отказаться от приема лекарственных средств. Ацетилсалициловая кислота, контрацептивы, антидепрессанты могут существенно менять коагуляционные свойства крови, что приведет к невозможности проведения исследования. Если же пациент принял какое-то лекарственное средство ему стоить сообщить об этом врачу. Скорее всего, медицинские сотрудники забор крови перенесут на другой день
5. Значительные физические нагрузки накануне исследования значительно меняют показатели крови, что приводит к неадекватному результату

Какой специалист обращает внимание на данный параметр?

Исследования лактатдегидрогеназы не является специфическим показателем заболевания. Этот анализ используется как вспомогательный и указывает на разрушения клеток или воспалительный процесс. Терапевт, онколог, кардиолог и врач общей практики — семейной медицины могут назначить данный анализ при подозрении на развития болезни исходя из симптомов и анамнеза.

В таких случаях врач назначает исследования лактатдегидрогеназы:

1. При болях разного характера за грудиной. Используют в качестве дифференциального параметра. Такие боли могут вызвать инфаркт легкого, инфаркт миокарда, стенокардия напряжения и спокойствия, гастроэзофагиальная рефлексная болезнь. Увеличения первого изофермента будут свидетельствовать о развитии у пациента инфаркта миокарда
2. При злокачественных опухолях онколог назначает данный анализ для наблюдения динамики развития и протекания болезни. Также снижение фермента ЛДГ будет говорить об успешности лечения и регрессе опухолевого процесса. Не так давно ученые синтезировали вещество, которое блокирует выработку лактатдегидрогеназы. Это приводит к накоплению внутри клетки молочной кислоты и ее гибели. Если это вещество ввести в локацию развития опухолевого процесса, то раковые клетки будут гибнуть. Экспериментально доказано, что такое лекарство эффективно только на первых стадиях развития опухолевого процесса
3. При постановке стадии ранее диагностированных болезней почек и печени
4. При анализе состояния мышечной ткани
5. При мониторинге состояния пациента с хроническими заболеваниями
6. При обследовании всего организма в профилактических целях
7. С целью определения вида анемии

Значения ЛДГ

На основе изменения концентрации ЛДГ в крови невозможно поставить диагноз. Интерпретировать и делать какие-либо выводы может сделать только врач. Норма концентрации ЛДГ в крови зависит от возраста, пола и состояния пациента. Врачи в своей работе пользуются такими референтными значениями:

1. От рождения ребенка и до первого года этот параметр равняется 451 единицам на литр
2. От первого до третьего года жизни это значение равняется 344 единицам на литр
3. От 3 до 6 лет норма будет соответствовать 314 единицам на литр
4. В 6-12 лет норма равняется 332 единицам на литр
5. От 12 до 17 лет норма будет в диапазоне 279 единиц на литр
6. 17 лет и старше референтные значение нормы уже распределяются в зависимости от пола исследуемого. Для пациентов мужского пола эти значения будут на уровне 135-225 единиц на литр. Для женского пола- 135-214 единиц на литр

Для беременных и профессиональных спортсменов референтные значения ЛДГ выше, чем в популяции.

Изменения показателей ЛДГ в кровяном русле

Причиной увеличения количества лактатдегидрогеназы в крови могут быть следующие патологические состояния:

• Инфаркт сердечной мышцы
• Вирусные гепатозы
• Цирротические изменения печени
• Онкологические заболевания
• Острый панкреатит
• Заболевания почек
• Анемии
• Травматические повреждения
• Заболевание мышечной ткани
• Функциональные нарушения сердечно-сосудистой и дыхательной системы
• Лимфома
• Лейкемии
• Миозиты и полимиозиты
• Воспаления легких
• Флеботромбоз нижней конечности
• Вирус иммунодефицита человека
• Сепсис
• Шок
• Острый некротический процесс

Количество лактатдегидрогеназы понижается при успешном лечении онкологической патологии, гемолитических анемий, лимфом. Также ЛДГ понижается при наличии у пациента оксалатов, мочевины и специфического ингибирующего фермента. Если пациент перед исследованием принимал лекарственные средства, то результат будет занижен. К таким лекарственным препаратам относят: амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, каптоприл, преднизолон, налтрексон, цефотоксим, спазмолитики.

ЛДГ в спинномозговой жидкости и плевральном выпоте

Увеличение количества фермента лактатдегидрогеназы в плевральном выпоте помогает врачам провести дифференциальную диагностику экссудата и транссудата. Если этот показатели больше чем в два раза, то это свидетельствует в пользу экссудата, а если ниже, то это транссудат. При эмпиеме плевры количество лактатдегидрогеназы повышается до 1000 единиц на литр.

В ликворе повышение ЛДГ обнаруживают при бактериальном менингите.

Заключение

Значение определения ЛДГ в крови не высоко, ввиду ее малой специфичности. ЛДГ повышается при болезнях почек, печени, сердца и характеризует деструкцию их клеток.

Анализ на ЛДГ может натолкнуть на мысль о заболевании. Без дополнительных исследований поставить диагноз невозможно.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – что это такое? Свойства и показания

№ анализа в базе «Науки»: 126.

ЛДГ — цинксодержащий фермент, катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот, пировиноградной в молочную. Является внутриклеточным энзимом, находящимся во всех тканях организма: почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах.

Синонимы:

ЛДГ, lactate dehydrogenase, LDH, КФ 1.1.1.27.

Метод исследования:

УФ кинетический тест. Метод основан на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм NAD при 340 нм.

Биоматериал для анализа:

Сыворотка крови.

Подготовка

Забор крови должен проводиться в утренние часы натощак. После последнего приема пищи должно пройти не менее 12 часов. За 30 мин до забора крови следует избегать физического и эмоционального напряжения. Исключить алкоголь.

Описание:

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в тканях организма в форме тетрамера: два мономера, Н и М, могут соединяться в различных соотношениях, образуя пять известных изоферментов ЛДГ. Фермент катализирует реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную при участии NADH, а также обратную реакцию. Данная реакция является заключительным этапом анаэробного механизма окисления глюкозы:

пируват + NADН + H+ ↔ L-лактат + NAD+

При некоторых патологических состояниях наблюдается повышение активности ЛДГ, например, при остром поражении печени, при поражениях скелетных мышц и почек, при мегалобластных и гемолитических анемиях. При лимфоме высокая активность ЛДГ в плазме является предвестником плохого прогноза. Существует зависимость между активностью фермента и объемом опухоли, поэтому последовательные измерения уровня активности ЛДГ позволяют оценивать эффективность терапии.

Как в сердечной мышце, так и в эритроцитах ЛДГ представлена главным образом изоферментами ЛДГ (Н4). Изофермент проявляет гораздо большую каталитическую активность в отношении α-гидроксибутирата, чем лактата (по сравнению с другими изоферментами), поэтому, при измерении активности ЛДГ, используют именно этот субстрат. Второе название изофермента ЛДГ — α-гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБД).

Определение уровня активности изоферментов ЛДГ имеет значение при подозрении на инфаркт миокарда и в диагностике гемолитического криза при серповидноклеточной анемии.

Для чего используется анализ?

Для определения активности ЛДГ в сыворотке крови.

Когда назначается?

При подозрении на:

• инфаркт миокарда,
• серповидноклеточную анемию,
• поражение печени,
• патологии поджелудочной железы.

Референсные значения (норма)

Нормальный уровень активности ЛДГ в сыворотке крови взрослого человека составляет 225–550 Ед/л.

Значения результатов

В физиологических условиях повышенная активность наблюдается у беременных, новорожденных и после интенсивных физических нагрузок. Повышение ЛДГ отмечается при инфаркте миокарда, лейкозах, тромбоцитопении, повреждениях печени вирусной, токсической и травматической природы, опухолях различной локализации, заболеваниях почек, гемолизе эритроцитов.

Превышение верхнего предела нормы более, чем в 10 раз:

• холестаз,
• алкогольное поражение печени.

Превышение верхнего предела нормы в 5 — 10 раз:

• гепатит (острый и хронический),
• цирроз (без холестаза),
• другие заболевания печени,
• панкреатит.

Превышение верхнего предела нормы менее, чем в 10 раз:

• злоупотребление алкоголем,
• лекарства, вызывающие индукцию фермента;
• застойная сердечная недостаточность.

Понижение активности ЛДГ клинического значения не имеет.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — показания, норма, анализ в крови

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – гликолитический фермент, участвующий в одном из конечных этапов превращения глюкозы (катализ взаимопревращения пирувата и лактата).

Катализирует обратимую реакцию окисления L – лактата в пируват. Лактатдегидрогеназа – цитозольный цинксодержащий фермент. Концентрация его внутри клеток намного выше, чем в сыворотке крови. Фермент широко распространен в организме человека. По степени убывания активности фермента органы и ткани можно расположить в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.

С возрастом активность ЛДГ плавно снижается, поэтому  сывороточная активность фермента у детей выше. ЛДГ в цитоплазме клеток и сыворотке крови представлена 5 изоферментами: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5. Показатели общей активности ЛДГ зависят от метода исследования: 1) кинетического, базирующегося на оптическом тесте Варбурга и 2) метода конечной точки. Поэтому в динамике исследования рекомендуется проводить на базе одной лаборатории с использованием того же метода. Увеличение активности лактатдегидрогеназ в физиологических условиях отмечается после интенсивных физических нагрузок, у новорожденных, беременных женщин.

Диагностика лактатдегидрогеназа

У больных инфарктом миокарда активность ЛДГ в сыворотке крови повышается через 8 — 10 ч после начала приступа, достигая максимума через 24 – 28 ч, остается увеличенной на протяжении первой недели заболевания, нормализуясь к 8 – 9 суткам. Обычно уровень ЛДГ превышает норму в 3 – 5 раза, но может быть и 10 – кратное увеличение. Общая активность сывороточной ЛДГ сохраняется повышенной вдвое дольше, чем активность других ферментов (определение креатинкиназы-МВ и креатинкиназы ценно для диагностики инфаркта на ранних сроках).

Ценность данного теста особенно велика в неясных случаях заболевания, при нетипичной клинической и электрокардиографической картине инфаркта миокарда. Уровень лактатдегидрогеназ может быть умеренно увеличен при миокардитах и сердечной недостаточности с застойными явлениями в печени. При перикардитах и стенокардии активность  ЛДГ не увеличивается.

Увеличение сывороточной активности ЛДГ наблюдается при гемолизе любого происхождения, анемии (гемолитической, пернициозной, серповидно-клеточной, мегалобластной).

При желчекаменной болезни без обтурации желчных ходов повышения активности ЛДГ не отмечено, тогда как у больных обтурационной желтухой на почве новообразования, билиарным циррозом, с опухолями поджелудочной железы она резко увеличена. То же наблюдается при желчном перитоните, когда в патологический процесс вовлекается печень.

Особенно высокие величины активности фермента связаны с болезнью Ходжкина и злокачественными заболеваниями брюшной полости и легких. Умеренное повышение ЛДГ наблюдается при лейкемии. Увеличенные концентрации фермента находят у пациентов с прогрессивной мышечной дистрофией, особенно на ранней и промежуточной стадиях заболевания. Повышенные уровни ЛДГ отмечают при легочной эмболии.

В последнее время описано много случаев низкой активности ЛДГ в сыворотке крови. Существует две группы причин: 1) наличие ингибитора в сыворотке (плазме) крови; 2) генетические нарушения. Действительно, в сыворотке крови даже практически здоровых взрослых людей существует термозависимый ингибитор, присутствие которого снижает активность ЛДГ. В качестве ингибитора активности фермента крови выступают IgG, IgA, IgM.

Показания к назначению анализа Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

1. Инфаркт миокарда (дифференциальная диагностика и мониторинг)
2. Опухоли
3. Анемии, сопровождающиеся гемолизом
4. Подготовка к исследованию: dзятие крови натощак

Исследование

Материал для исследования: сыворотка крови (избегать гемолиза, так как возможен ложно завышенный результат!)

Метод определения: кинетический (IFCC)

Единицы измерения: Е/л

Референтные значения (норма Лактатдегидрогеназа (ЛДГ))

Возраст и пол	Норма лактатдегидрогеназа
до 6 месяцев	< 975 Е/л
7 — 12 месяцев	< 1100 Е/л
1 — 3 года	< 850 Е/л
4 — 6 лет	< 615 Е/л
мужчины 7 — 12 лет	< 764 Е/л
женщины 7 — 12 лет	< 580 Е/л
мужчины 13 — 17 лет	< 683 Е/л
женщины 13 — 17 лет	< 436 Е/л
более 17 лет	207 — 414 Е/л

Повышение значений лактатдегидрогеназ (ЛДГ)

Повышение значений лактатдегидрогеназ (ЛДГ) у мужчин, женщин и детей сопровождает любые патологические процессы, которые сопровождаются разрушением клеток и потерей цитоплазмы:

1. Инфаркт миокарда
2. Инфаркт легкого
3. Гемолиз, травматический шок, обширные ожоги, крайняя гипотермия, гипоксия и т.д.
4. Заболевания системы крови (гемолитическая, пернициозная, мегалобластная и серповидноклеточная анемии, острый лейкоз)
5. Злокачественные образования различных органов
6. Заболевания скелетных мышц (травма, атрофия)
7. Патология почек (пиелонефриты, гломерулонефриты, инфаркт почки и т.д.)
8. Патология печени (механическая желтуха, вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени)
9. Острый панкреатит

Стоимость анализа крови на содержание гамма-глутамилтрансферазы

Анализ крови на содержание лактатдегидрогеназа стоит 35 грн. Проводится в течении 1-2 дней. Отдельно оплачивается стоимость забора материала на исследование (15 — 25 грн).

Полную информацию об услуге Вы можете получить у нашего врача-лаборанта.

Медицинское оборудование нашей лаборатории.

Консультация врача-лаборанта

Отзывы

В настоящее время я житель Крыма, узнал о уникальных методах лечения в Клинике приехал сюда с проблемными…

В настоящее время я житель Крыма, узнал о уникальных методах лечения в Клинике приехал сюда с проблемными вопросами своего здоровья. Я прошел диагностику, лабораторные исследования и затем курс лечения. Самочувствие заметно улучшилось, уезжаю с хорошим потенциалом здоровья. Спасибо Валентине Дмитриевне, Валерию Ивановичу, медсестре Натальи Лавриненко за чуткое отношение ко мне

Плюснин Г.В.: Житель Крыма

окулисту Ольге Валентиновне оргромадное спасибо за консультацию — очень хороший врач — посоветую всем!

Я пришла в КДК с болью в суставах, выраженным варикозом, жалобами на работу желудка.
После проведения…

Я пришла в КДК с болью в суставах, выраженным варикозом, жалобами на работу желудка. После проведения сеансов ушла острая боль в коленном суставе. Прошла отечность нижних конечностей, вены уменьшились вразмерах, стабилизировалась работа желудка, нормализовалось давление. Никогда в жизни за все время хождения по больницам за столь короткий период мне не делали диагностику, кроме того все исследования безболезнены и необременительны для организма. Сотрудники доброжилательны, видно, что каждый из них профессионал с большой буквы. Теперь я знаю, что в дальнейшем и я и члены моей семьи забудут про другие клиники и больницы.

Бурлака Л.В.: Ваша пациентка

У меня так получилось, что я уже падала с ног. У меня были проблемы со щитовидной железой, сильно болели кости,…

У меня так получилось, что я уже падала с ног. У меня были проблемы со щитовидной железой, сильно болели кости, очень отекала. После прохождения курса лечения в клинике меня можно сказать поставили на ноги. Я уже порекомендовала всем своим друзьям и знакомым решать проблемы со здоровьем в этой клинике, особенно учитывая стоимость лекарств, какие выписывают сейчас в поликлиниках.

Людмила Васильевна: Рекомендую всем

Болею я давно. Сильно болят суставы, беспокоит щитовидная железа. Суставы болят и при нагрузке и в состоянии…

Болею я давно. Сильно болят суставы, беспокоит щитовидная железа. Суставы болят и при нагрузке и в состоянии покоя. Медикаментозное лечение я периодически прохожу с 98 года. Лечилась в Москве в Артроцентре, проходила санаторное лечение в Пятигорске. Однако мое состояние только усугублялось, было видно, что нету толку от такого лечения. О клинике Куликовича я узнала случайно от попутчицы в поезде. Больше всего в ее рассказе мне понравилось, что здесь лечат организм в целом, а не конкретную косточку. Т.е. причину из-за чего все получается. Через три месяца я созрела на приезд в Днепропетровск. Здесь я оперативно прошла комплексную диагностику. Атмосфера в клинике вселила в меня оптимизм. Замечательно когда всю диагностику можно пройти в одном месте. Мне здесь настолько понравилось, хочется еще сюда приехать, жаль , что живу я далеко.

Гость: Ставропольский край

Я 35 лет проработала преподавателем медицинской академии, более 10 лет страдаю ревматоидным артритом….

Я 35 лет проработала преподавателем медицинской академии, более 10 лет страдаю ревматоидным артритом. Перепробовала различные лекарства и стероидные и противоспалительные. Сейчас я пришла к выводу, что более эффективным и щадящим является лечение в клинике доктора Куликовича. Это лечение позволяет не принимать лекарства с сильными побочными эффектами и, в тоже время, лечебный эффект продолжительный и позволяет предотвратить воспаление сустава.

преподаватель: Эффект положительный

Попал я в клинику с проблемами поджелудочной железы. Пройдя диагностику и курс лечения остался доволен и…

Попал я в клинику с проблемами поджелудочной железы. Пройдя диагностику и курс лечения остался доволен и отношением персонала и конечным результатом. После прохождения курса лечебных сеансов болезненные ощущения не наблюдаются, самочувствие хорошее. Единственные не приятные воспоминания связаны с иглотератией, для меня это было немного болезненно. Остальные процедуры проходили комфортно. Я считаю, что в этой клинике оптимальное соотношение цена-качество.

Гость: самочувствие хорошее

хочу выразить сердечную благодарность Юрию Николаевичу Куликовичу за создание такой клиники, за доброе…

хочу выразить сердечную благодарность Юрию Николаевичу Куликовичу за создание такой клиники, за доброе чуткое отношение персонала начиная с администраторов: Татьяны Анатольевны и Ирины Александровны, которые всегда терпеливо расскажут о времени исследований, всему первому этажу сотрудников за диагностические исследования и лечебному отделению второго этажа. Хочу пожелать всем сотрудникам здоровья, успехов, счастья.

Шумлянская Е.В. : хочу выразить сердечную благодарность

Мы приехали из далека, и очень тронуты заботой и вниманием которыми нас окружили в Клинике. Большое спасибо,…

Мы приехали из далека, и очень тронуты заботой и вниманием которыми нас окружили в Клинике. Большое спасибо, Тане из регистратуры, которая помогла нам устроиться. Моя доченька с удовольствием ходила на занятия к логопеду Светлане Николаевне, очень грамотному и очень чуткому врачу. Которая своей требовательностью заставляла дочку серьёзно работать. Я Вам очень благодарна за все, Светлане Николаевне. Спасибо за чуткость, внимание и профессиональность неврологу Валерию Ивановичу. Мы очень довольны результатами лечения. Желаем счастья Оксанке (каб.№1). Большое спасибо за её внимание , любовь и заботу к моему ребенку. Побольше бы таких врачей и хороших людей как у Вас в Клинике.

Гость : очень тронуты заботой и вниманием

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные…

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные суставы, косточки на ногах. После обследования выяснилось, что у меня проблемы со многими внутренними органами, о некоторых я даже не догадывалась. Так раньше меня беспокоила поясница, я думала, что это радикулит, а оказались почки. После лечения в клинике жалоб нет. Улучшилась подвижность в суставах, они перестали болеть. Нормализовались анализы, моча, кровь. Здесь мне очень понравилось, особенно внимательное и добросовестное отношение ко мне. Ранее после лечения в других местах мне было не ясно, помогло лечение или нет, в этой клинике чувствую результат лечения.

Галина Ивановна: Чувствую результат лечения

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные…

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные суставы, косточки на ногах. После обследования выяснилось, что у меня проблемы со многими внутренними органами, о некоторых я даже не догадывалась. Так раньше меня беспокоила поясница, я думала, что это радикулит, а оказались почки. После лечения в клинике жалоб нет. Улучшилась подвижность в суставах, они перестали болеть. Нормализовались анализы, моча, кровь. Здесь мне очень понравилось, особенно внимательное и добросовестное отношение ко мне. Ранее после лечения в других местах мне было не ясно, помогло лечение или нет, в этой клинике чувствую результат лечения.

Галина Ивановна: Чувствую результат лечения

Хочу высказать благодарность всему коллективу Клиники Куликовича, за оказанную мне помощь в лечении, в…

Хочу высказать благодарность всему коллективу Клиники Куликовича, за оказанную мне помощь в лечении, в особенности очень внимательным мед.сестрам. Не знаю сколько бы ёще пришлось болеть, если бы не Ваша Клиника. Большое спасибо, за всё!

Пошлякова Нилла Викторовна

Первое, что впечатлило — это фешенебельность, но ведь это оболочка. Самое главное, что в процессе лечения я…

Первое, что впечатлило — это фешенебельность, но ведь это оболочка. Самое главное, что в процессе лечения я встретила теплоту, доброжелательность и внимание персонала. Особая благодарность лечащему врачу Юрию Владимировичу и всем его коллегам. Анализы покажут каковы результаты лечения, но общее состояние, эмоциональный подъем и всплеск энергии — это результат как лечебных процедур, так и приятного время препровождения и интересного общения.

Резникова Света: Спасибо за заботу, до встречи

Очень благодарна людям, которые здесь работают за доброту и тепло, что они излучают, за отношение, которое…

Очень благодарна людям, которые здесь работают за доброту и тепло, что они излучают, за отношение, которое так дорого в нашей жизни, и именно сейчас. Большое спасибо врачам и медицинским сестрам, всему персоналу. Здесь чувствуешь себя спокойно и приходит уверенность, что с тобой все будет хорошо!

Света Михайлюк: Очень благодарна

Сердечно выражаю благодарность всему персоналу клиники за теплое профессиональное отношение к пациенту, за…

Сердечно выражаю благодарность всему персоналу клиники за теплое профессиональное отношение к пациенту, за полное и, что самое важное для пенсионера — бесплатное лечение, дающее положительный результат (по остеопорозу). Огромное Вам спасибо за консультации и важные рекомендации. Здоровья Вам всем, творческих успехов в медицинской нелегкой работе, всего самого прекрасного!

Черныш Л.Н. С наилучшими пожеланиями

Я, медработник с 17ти летним стажем работы. Работаю в ЦРБ г.Верхнеднепровска. До сегодняшнего дня в частных…

Я, медработник с 17ти летним стажем работы. Работаю в ЦРБ г.Верхнеднепровска. До сегодняшнего дня в частных клиниках не была и очень жалею, после этого, как посетила вашу клинику. С таким внимательным и профессиональным отношением к своему делу я столкнулась впервые. А сама обстановка в Клинике дает отличное настроение и веру в то, что все болезни излечимы. Огромная благодарность Куликовичу Ю.Н. за то, что он создал такую Клинику с прекрасным коллективом.

Кузоря Е.В.: Спасибо что вы есть

От всей души хочу выразить слова благодарности за чуткое отношение и профессиональное лечение всему…

От всей души хочу выразить слова благодарности за чуткое отношение и профессиональное лечение всему коллективу, и лично директору Куликовичу Ю.Н., и лечащему врачу Браге Е.Ф. Благодаря методике доктора Куликовича Ю.Н. и его рекомендациям я проктически за столь короткий период времени избавилась от остеопороза, улучшился сон и ощутила положительный результат лечения правой ноги после травмы. Большое спасибо за внимание ко мне, как к человеку, который по воле судьбы оказался на своей родине в г. Днепропетровске.

Титоренко Майя Михайловна: Россия, г. Калининград

От всей души благодарю, Доктора Куликовича Ю.Н., за создание современного центра отечественной медицины….

От всей души благодарю, Доктора Куликовича Ю.Н., за создание современного центра отечественной медицины. Полученный нами в процедурных кабинетах этого учреждения месячный курс лечения позволил позабыть о проблемах кишечно-желудочного тракта, органов движения и опорно-двигательного аппарата. За это мы сердечно благодарны заведующему консультативно-диагностического отделения, Доктору Браге Евгению Федоровичу (как человеку одной доброты). Всему обеспечивающему персоналу, который своим умением, чуткостью, добротой души и сердца, юмором, помогли нам вновь твердо встать на ноги и ощутить радость жизни.

В.И. Степанюк: С уважением и благодарностью

Выношу огромную благодарность товю Куликовичу Юрию Николаевичу и медперсоналу за чуткость и постоянную…

Выношу огромную благодарность товю Куликовичу Юрию Николаевичу и медперсоналу за чуткость и постоянную заботу о моем здоровье. Я искренне признательна Юрию Николаевичу за то, что он создал такую прекрасную клинику и дает возможность пенсионерам лечиться. Я пришла в очень тяжелом состоянии, после лечения я получила облегчение, еще думаю немного пожить.

Галина Ивановна: еще думаю немного пожить

Врач выбирает метод лечения в соответствии с характером болезни, — целитель в соответствии с характером…

Врач выбирает метод лечения в соответствии с характером болезни, — целитель в соответствии с характером больного. Иногда таинственным образом они приближаются к одной и той же точке с разных сторон — именно это удается сделать в «Клинике доктора Куликовича», при лечении заболеваний квалификацией врачей, мед.персонала с помощью знаний и Бога.

Ларионова Т.С.: Благодарная пациентка

Я пришла в «Клинику доктора Куликовича» с болью в пояснице и между лопатками. За 8 лечебных сеансов боль…

Я пришла в «Клинику доктора Куликовича» с болью в пояснице и между лопатками. За 8 лечебных сеансов боль значительно уменьшилась. Теперь я не принимаю таблетки и чувствую себя намного лучше. Огромное Вам спасибо.

Пушкина А.М.: Боль в пояснице

Выражаю благодарность доктору Куликовичу Юрию Николаевичу и его медперсоналу врачам и сестрам за…

Выражаю благодарность доктору Куликовичу Юрию Николаевичу и его медперсоналу врачам и сестрам за внимательное и чуткое отношение к пациентам. За проведенные 10 сеансов я почувствовал заметное улучшение состояния здоровья. Хронический ринит исчез, желчный пузырь и печень перестали беспокоить, кишечник не беспокоит, нормализовался стул. Самочувствие хорошее.

Виктор Петрович: Пациент

Лактатдегидрогеназа

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

• Болезни печени;
• выявление поражений миокарда;
• миопатии;
• гемолитические анемии;
• злокачественные новообразования;
• легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов.  Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

• Поражение миокарда;
• поражение печени;
• повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
• эмболия и инфаркт легких;
• заболевания почек;
• заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
• злокачественные опухоли любой локализации;
• прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 — изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ). Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

• Выявление поражений миокарда;
• гемолитические анемии;
• злокачественные новообразования;
• легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

• Поражение миокарда;
• заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
• острые заболевания почек.

Пониженные значения:

• Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ, Lactatedehydrogenase, LD, LDH)

array(20) { [«catalog_code»]=> string(6) «090019» [«name»]=> string(62) «Лактатдегидрогеназа (Lactate dehydrogenase)» [«period»]=> string(1) «1» [«period_max»]=> string(1) «0» [«period_unit_name»]=> string(6) «к.д.» [«cito_period»]=> string(1) «3» [«cito_period_max»]=> string(1) «5» [«cito_period_unit_name»]=> string(3) «ч.» [«group_id»]=> string(4) «1725» [«id»]=> string(4) «1547» [«url»]=> string(58) «laktatdegidrogenaza-ldg-lactatedehydrogenase-ld-ldh_090019» [«podgotovka»]=> string(182) «

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

» [«opisanie»]=> string(4749) «

Метод исследования: энзиматический спектрофотометрический

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, катализирует реакцию окисления лактата в пируват. Активность ЛДГ представлена во всех клетках организма с наибольшей концентрацией в кардиомиоцитах, гепатоцитах, клетках скелетной мускулатуры, клетках почек, легких и эритроцитах. ЛДГ является цитоплазматическим ферментом, тетрамером, состоящим из Н и М субъединиц.

Различают следующие изоферменты ЛДГ: ЛДГ 1 (Н4), ЛДГ2 (Н3М), ЛДГ3 (Н2М2), ЛДГ4 (НМ3), ЛДГ5 (М4). В кардиомиоцитах преобладает синтез Н-субъединицы, в гепатоцитах – М-субъединицы. В сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, распределение которых органоспецифично. Фракции ЛДГ1,2 преобладают в сердечной мышце, корковом веществе почек, эритроцитах, лейкоцитах; ЛДГ3 — в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах; ЛДГ 4,5 преобладают в печени и скелетных мышцах.

ПОКАЗАНИЯ К ИССЛЕДОВАНИЮ:

• Диагностика инфаркта миокарда
• Диагностика заболеваний печени
• Диагностика анемий

ИНТЕРПРЕТАЦИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ:

Референсные значения (вариант нормы):

Возраст	Мужчины	Женщины	Единицы измерения
1-10 сут	545-2000		Ед/л
10-30 сут	290-775
1 мес-1 год	180-430
1-12 лет	110-295
12-60 лет	100-190
60-90 лет	110-210
>90 лет	99-284

Повышение значений
За счет ЛДГ1: острый инфаркт миокарда, гемолитическая анемия, мегалобластическая анемия, острый лейкоз, кортикальный некроз почек, трансплантация почки, рак яичка.
За счет ЛДГ3: инфаркт легкого, тромбоэмболия ветвей легочной артерии, пневмония, острый панкреатит, лимфоцитоз.
За счет ЛДГ5: заболевания печени или скелетной мускулатуры.
Все изоферменты: распространенный опухолевый процесс, сепсис, ДВС-синдром.

При гемолизе в пробе или несвоевременном отделении сыворотки от форменных элементов возможно ложное повышение ЛДГ за счет выхода фермента из эритроцитов.

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом ФЗ № 323 «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации», должны производиться врачом соответствующей специализации.

» [«serv_cost»]=> string(3) «260» [«cito_price»]=> string(3) «520» [«parent»]=> string(2) «17» [10]=> string(1) «1» [«limit»]=> NULL [«bmats»]=> array(1) { [0]=> array(3) { [«cito»]=> string(1) «Y» [«own_bmat»]=> string(2) «12» [«name»]=> string(31) «Кровь (сыворотка)» } } [«within»]=> array(6) { [0]=> array(5) { [«url»]=> string(46) «premium—klass-dla-zhenshhin-30-chast-1-300142» [«name»]=> string(55) «Премиум-класс (для женщин 30+) — I» [«serv_cost»]=> string(5) «42810» [«opisanie»]=> string(2303) «

Данная программа является частью комплексного лабораторного обследования, предназначенного для женщин в возрасте от 30 лет с целью выявления нарушений  в различных органах и системах организма, преимущественно характерных для данной возрастной группы: общий анализ крови, биохимические маркеры воспаления, диагностика функции печени, заболеваний сердечно-сосудистой системы, почек, щитовидной железы, желудка, поджелудочной железы, кишечника, сахарного диабета 2 типа, риск развития атеросклероза, исследование половых гормонов, оценку статуса различных витаминов, оценку состояния иммунной системы при аллергических заболеваниях, паразитарные заболевания, онкомаркеры; генетическая предрасположенность к осложнениям беременности, тромбозам, раку молочной железы и яичников.

Показания к назначению исследования:

• расширенное профилактическое обследование женщин в возрасте старше 30 лет.

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

» [«catalog_code»]=> string(6) «300142» } [1]=> array(5) { [«url»]=> string(36) «premium-klass-dla-muzhchin-30-300144» [«name»]=> string(51) «Премиум-класс (для мужчин 30+)» [«serv_cost»]=> string(5) «37990» [«opisanie»]=> string(0) «» [«catalog_code»]=> string(6) «300144» } [2]=> array(5) { [«url»]=> string(37) «premium-klass-dla-zhenshhin-50-300145» [«name»]=> string(51) «Премиум-класс (для женщин 50+)» [«serv_cost»]=> string(5) «49035» [«opisanie»]=> string(2404) «

Данная программа является комплексным лабораторным обследованием, предназначенным женщинам в возрасте от 50 лет с целью выявления нарушений  в различных органах и системах организма, преимущественно характерных для данной возрастной группы:

общий анализ крови, биохимические маркеры воспаления и аутоиммунных заболеваний (в том числе ревматоидный артрит), диагностика функции печени, заболеваний сердечно-сосудистой системы, почек, щитовидной железы, желудка, поджелудочной железы, кишечника, сахарного диабета 2 типа, риск развития атеросклероза, исследование половых гормонов, оценку статуса различных витаминов, оценку состояния иммунной системы при аллергических заболеваниях, паразитарные заболевания, онкомаркеры; генетическая предрасположенность к остеопорозу, тромбозам, артериальной гипертензии и инфаркту миокарда.

Показания к назначению исследования:

• расширенное профилактическое обследование женщин в возрасте старше 50 лет.

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

» [«catalog_code»]=> string(6) «300145» } [3]=> array(5) { [«url»]=> string(36) «premium-klass-dla-muzhchin-50-300146» [«name»]=> string(51) «Премиум-класс (для мужчин 50+)» [«serv_cost»]=> string(5) «54085» [«opisanie»]=> string(2432) «

Данная программа является комплексным лабораторным обследованием, предназначенным мужчинам в возрасте от 50 лет с целью выявления нарушений  в различных органах и системах организма, преимущественно характерных для данной возрастной группы:

общий анализ крови, биохимические маркеры воспаления и аутоиммунных заболеваний (в том числе ревматоидный артрит), диагностика функции печени, заболеваний сердечно-сосудистой системы, почек, щитовидной железы, желудка, поджелудочной железы, кишечника, сахарного диабета 2 типа, риск развития атеросклероза, исследование половых гормонов, оценку статуса различных витаминов, оценку состояния иммунной системы при аллергических заболеваниях, паразитарные заболевания, онкомаркеры; генетическая предрасположенность к ишемической болезни сердца, тромбозам, артериальной гипертензии и инфаркту миокарда.

Показания к назначению исследования:

• расширенное профилактическое обследование мужчин в возрасте старше 50 лет.

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

» [«catalog_code»]=> string(6) «300146» } [4]=> array(5) { [«url»]=> string(112) «obsledovanije-v-period-reabilitacii-posle-perenesonnoj-koronavirusnoj-infekcii-covid-19-osnovnoj-perechen-300224» [«name»]=> string(192) «Обследование в период реабилитации после перенесенной коронавирусной инфекции COVID-19 (основной перечень)» [«serv_cost»]=> string(4) «6826» [«opisanie»]=> string(0) «» [«catalog_code»]=> string(6) «300224» } [5]=> array(5) { [«url»]=> string(116) «obsledovanije-v-period-reabilitacii-posle-perenesonnoj-koronavirusnoj-infekcii-covid-19-rasshirennyj-perechen-300225» [«name»]=> string(198) «Обследование в период реабилитации после перенесенной коронавирусной инфекции COVID-19 (расширенный перечень)» [«serv_cost»]=> string(5) «12103» [«opisanie»]=> string(0) «» [«catalog_code»]=> string(6) «300225» } } }

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) | Клинико-диагностические лаборатории «ОЛИМП»

Внутриклеточный фермент, основная функция которого заключается в осуществлении гликолиза, то есть «сжигании» глюкозы с выделением энергии.

Существует 5 видов ЛДГ, которые содержатся в определенных органах:

ЛДГ-1 – сердце и красные кровяные тельца (эритроциты)

ЛДГ-2 – ретикуло-эндотелиальная система (селезенка, лимфатические узлы)

ЛДГ-3 – легкие

ЛДГ-4 – почки, плацента, поджелудочная железа

ЛДГ-5 – печень и мышцы

При разрушении вышеперечисленных тканей, в кровь начинает поступать ЛДГ в большом количестве. Следовательно, данный анализ необходим врачам разных сфер деятельности.

При инфаркте миокарда – пик активности ЛДГ наблюдается на 3-4 день, и затем остается на одном уровне в течение 10 суток. Если у пациента был тяжелый приступ стенокардии (отличается от инфаркта тем, что нет гибели сердечной мышцы), то через несколько дней после приступа анализ покажет было ли разрушение сердечных клеток.

При эмболии легких (закупорка тромбом просвета кровеносного сосуда в легких) наблюдается триада лабораторных симптомов: повышение ЛДГ и билирубина при нормальном значении АСТ. Что помогает отличить эмболию от инфаркта миокарда.

При вирусном менингите (воспаление оболочек головного мозга) повышение ЛДГ носит негативный характер – свидетельствует о том, что у пациента развивается энцефалит (воспаление вещества мозга)

При заболеваниях мышц ЛДГ указывает на причину – повышается при гибели мышечных волокон и остается неизменной, если заболевание вызывают проблемы со стороны нервной системы.

Тяжелые формы гепатита (воспаление печени) характеризуются высокими и длительно неизменяющимися цифрами ЛДГ.

Лактатдегидрогеназа помогает в диагностике анемии (низкий уровень гемоглобина, содержащийся в эритроцитах). При гемолитической анемии, когда происходит разрушение эритроцитов и, как следствие, снижение гемоглобина, ЛДГ увеличивается.

Дефицит лактатдегидрогеназы — Genetics Home Reference

Мутации в гене LDHA вызывают дефицит лактатдегидрогеназы-A, а мутации в гене LDHB вызывают дефицит лактатдегидрогеназы-B. Эти гены содержат инструкции по созданию частей (субъединиц) лактатдегидрогеназы-A и лактатдегидрогеназы-B фермента лактатдегидрогеназы. Этот фермент присутствует во всем теле и важен для выработки энергии для клеток. Существует пять различных форм этого фермента, каждая из которых состоит из четырех белковых субъединиц.Различные комбинации субъединиц лактатдегидрогеназы-A и лактатдегидрогеназы-B составляют различные формы фермента.

Версия лактатдегидрогеназы, состоящая из четырех субъединиц лактатдегидрогеназы-A, обнаруживается в основном в мышцах, используемых для движения. Скелетным мышцам требуется большое количество энергии во время высокоинтенсивных физических нагрузок, когда потребление кислорода организмом недостаточно для требуемого количества энергии (анаэробные упражнения). Во время анаэробных упражнений фермент лактатдегидрогеназа участвует в расщеплении сахара, хранящегося в мышцах (в форме), для создания дополнительной энергии.На последней стадии распада гликогена лактатдегидрогеназа превращает молекулу, называемую пируватом, в аналогичную молекулу, называемую лактатом.

Мутации в гене LDHA приводят к образованию аномальной субъединицы лактатдегидрогеназы-A, которая не может прикрепляться (связываться) с другими субъединицами с образованием фермента лактатдегидрогеназы. Недостаток функциональной субъединицы снижает количество образующегося фермента, в основном затрагивающего скелетные мышцы. В результате гликоген не расщепляется эффективно, что приводит к снижению энергии в мышечных клетках.Когда мышечные клетки не получают достаточного количества энергии во время физических упражнений или напряженной деятельности, мышцы становятся слабыми и мышечная ткань может разрушаться, как это происходит у людей с дефицитом лактатдегидрогеназы-А.

Версия лактатдегидрогеназы, состоящая из четырех субъединиц лактатдегидрогеназы-B, встречается в основном в. В сердечной мышце лактатдегидрогеназа превращает лактат в пируват, который может участвовать в других химических реакциях для выработки энергии. Мутации гена LDHB приводят к образованию аномальной субъединицы лактатдегидрогеназы-B, которая не может образовывать фермент лактатдегидрогеназу.Несмотря на то, что активность лактатдегидрогеназы снижена в сердечной мышце у людей с дефицитом лактатдегидрогеназы-B, у них, по-видимому, нет никаких признаков или симптомов, связанных с их состоянием. Непонятно, почему этот тип дефицита ферментов не вызывает никаких проблем со здоровьем.

.

Лактатдегидрогеназа — Протеопедия, жизнь в 3D

Функция

L-лактатдегидрогеназа (L-LDH) катализирует взаимное превращение пирувата и NADH + в L-лактат и NAD +.
H-лактатдегидрогеназа (H-LDH) катализирует взаимное превращение D-лактата и феррицитохрома c в пируват и ферроцитохром c.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — важный фермент у человека. Это происходит в разных частях тела, каждая из которых имеет уникальную структуру из разных субъединиц.ЛДГ — ключевой фермент анаэробного дыхания. Анаэробное дыхание — это при отсутствии кислорода. Этот путь важен для гликолиза по двум основным направлениям. Во-первых, если пируват будет наращивать гликоиз, и, следовательно, образование АТФ замедлится. Во-вторых, анаэробное дыхание позволяет регенерацию НАД + из НАДН. НАД + необходим, когда глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа окисляет глицеральдегид-3-фосфат в процессе гликолиза, который генерирует НАДН. Лактатдегидрогеназа отвечает за анаэробное превращение НАДН в НАД +.в лактатдегидрогеназе из Cryptosporidium parvum (4nd4).

Лактатдегидрогеназа человека

Строение

представляет собой четвертичный белок, образованный комбинацией двух субъединиц, М и Н (мышцы и сердце), в структуру из четырех субъединиц. В организме человека встречаются следующие комбинации:

• (4H) Сердце
• (3х2М) Ретикулоэндотелиальный
• (2х3М) Легкие
• (1х4М) Почки
• (4M) Мышцы и печень

ЛДГ, как показано здесь, состоит из 40% альфа-спиралей и 23% бета-листов ^[1] .Данные SCOP классифицируют эту форму лактатдегидрогеназы как смешанную бета-альфа-бета, в основном с параллельными бета-слоями.

См. Также

Катализ

Исследования показали, что механизм реакции LDH следует упорядоченной последовательности.

Для окисления лактата НАДН должен сначала связываться с ферментом, а затем с лактатом. . Как только НАДН связывается с ферментом, возможно связывание лактата (показан субстрат оксамат; группа -Ch4 заменяется на -Nh3 с образованием оксамата).Лактат связывается с ферментом между никотинамидным кольцом и несколькими остатками ЛДГ. Перенос гидрид-иона затем происходит быстро в любом направлении, давая смесь двух третичных комплексов, фермент-НАД + -лактат и фермент-НАДН-пируват. Наконец, пируват диссоциирует от фермента, а затем следует НАД + ^[2] .

Кинетика

Кинетические исследования лактатдегидрогеназы с оксалатом и оксаматом (структурными аналогами лактата и пирувата) подтвердили указанный выше механизм.Стадия, ограничивающая скорость в этой реакции, — это скорость диссоциации NAD + и NADH. Превращение пирувата в лактат с последующей регенерацией НАД + очень благоприятно.

Постановление

Поскольку механизм является одним из равновесных, по-видимому, не существует регуляции, специально предназначенной для лактатдегидрогеназы, вместо этого она зависит от активации анаэробной репарации и присутствия пирувата и NADH или лактата и NAD +.

3D-структуры лактатдегидрогеназы

3D-структуры лактатдегидрогеназы

.

PPT — Лактатдегидрогеназа PowerPoint Presentation, скачать бесплатно

1. Лактатдегидрогеназа Проф. Д-р Лайла Фадда

2. 1. Это фермент, который катализирует реакцию Лактат ?? Пируват 2. Эта реакция способствует повторному окислению NADH, H + в NAD +. 3. Имеет 5 изоферментов: LD1, LD2, LD3, LD4 и LD5. 4. Медицинское значение: 5. Оценка активности фермента лактатдегидрогеназы помогает в диагностике заболеваний сердца и печени: а) LD1: повышается при некоторых сердечных заболеваниях e.г. миокард нарушение. б) LD5: повышается при некоторых заболеваниях печени, таких как острый вирусный гепатит.

3. Ингибирование гликолиза in vitro: Арсенат: соревнуясь с Пи в реакции: Глицеральгид-3-p 1,3 дифосфоглицерат лодацетат: путем ингибирования глицеральгид-3-p дегидрогеназы. Фторид: ингибирует фермент энолазу. Клинические лаборатории используют фторид для подавления гликолиза, добавляя его в кровь перед измерением уровня глюкозы в крови.

4. Ферментация: Определение: это преобразование глюкозы в этанол дрожжевыми ферментами. Пируват образуется в той же серии реакций гликолиза. Затем пируват превращается в ацетальдегид, затем в этанол следующим образом. Таким образом, конечным продуктом ферментации является этанол CO2.

6. Регуляция гликолиза: Скорость гликолиза регулируется путем контроля трех необратимых ферментов (ключевых ферментов). Эти ферменты катализируют так называемые коммитированные реакции метаболического пути.Эти ферменты — глюкокиназа (гексокиназа), фосфофруктокиназа-1 и пируваткиназа.

7. 1. Гормональная регуляция: а) Инсулин: стимулирует синтез всех ключевых ферментов гликолиза. Он выделяется после еды (в ответ на высокий уровень глюкозы в крови). б) Гликоген: подавляет активность всех ключевых ферментов гликолиза. Он секретируется в ответ на низкий уровень глюкозы в крови. 2. Регулирование энергетики: а) Высокий уровень АТФ ингибирует PFK-1 и пируваткиназу.б) Высокий уровень АДФ и АМФ стимулирует ПФК-1.

8. 3. Регулировка основания: а) Глюкозо-6-фосфат ингибирует гексокиназу (а не глюкокиназу). б) Фруктозо-2,6-бисфосфат стимулирует фосфофруктокиназу-1. в) Цитрат ингибирует фосфофруктокиназу-1. г) Фруктозо-1,6-бисфосфат стимулирует пируваткиназу.

9. Лактат: Источники и судьба лактата: а) Источники: От гликолиза, особенно в эритроцитах из-за отсутствия митохондрий и мышц во время упражнений из-за недостатка кислорода.

10. б) Судьба: 1) Образование глюкозы: [через молочную кислоту (цикл Кори)]: Лактат, образующийся в мышцах и эритроцитах, может распространяться в кровь, а затем в печень. В печени лактат превращается в глюкозу путем глюконеогенеза. Глюкоза может диффундировать обратно в кровь, а затем в эритроциты или мышцы, которые будут использоваться для производства энергии. Этот цикл называется: цикл молочной кислоты или Кори. Определение цикла Кори: это преобразование глюкозы в лактат в периферических тканях с последующим преобразованием лактата в глюкозу в печени.

11. 2) Превращение в пируват: если кислород становится доступным, лактат превращается в пируват, который переходит в цикл Кребса. 3) Лактат может накапливаться в мышцах, вызывая мышечную усталость. 4) Лактат может выделяться с мочой и потом. в) Уровень лактата в крови: Нормальный уровень лактата в крови: 1-2 ммоль / л.

12. Клинические аспекты гликолиза: 1. Есть много заболеваний, связанных с нарушением гликолиза. Они включают: 1.Недостаток пируваткиназы. 2. Недостаток гексокиназы. 3. Лактоацидоз. 2) Дефицит пируваткиназы (PK): а) Это приводит к чрезмерному гемолизу эритроцитов, ведущему к гемолитической анемии. б) Генетический дефицит фермента PK вызывает снижение скорости гликолиза и снижение выработки АТФ. в) АТФ необходим для Na ‘-K’ АТФазы, что важно для стабильности эритроцитов.

13. 3. Дефицит гексокиназы: Приводит к гемолитической анемии из-за снижения выработки АТФ.Механизм подобен механизму дефицита PK. 4. Лактоацидоз: а) Определение и механизм лактоацидоза: 1) Это пониженный уровень pH и бикарбонатов в крови из-за увеличения лактата в крови выше нормы. ОЙ ОЙ Ch4-C — COOH + NaHCO3 Ch4-C-COONa + h3CO3 CO2 + h3O

14. Лактат Бикарбонат натрия Лактат натрия Угольная кислота 2) Это истощает бикарбонат? pH крови. Лактоацидоз, в тяжелом состоянии может привести к коме.б) Причины лактоацидоза: Это происходит в результате повышенного образования или снижения использования лактата. 1) Повышенное образование лактата, как при тяжелых мышечных упражнениях.

15. 2) Снижение утилизации лактата в тканях: возникает при аноксии или недостатке кислорода. Это связано с тем, что кислород необходим для преобразования лактата в пируват, который переходит в ацетил-КоА и цикл Кребса. Тканевая аноксия может возникать при нарушении кровотока e.г. инфаркт миокарда, стенокардия, респираторные заболевания и анемия. 3) Фенформин (цидофаг): пероральный гипогликемический препарат, вызывающий чрезмерное анаэробное окисление глюкозы и избыточное производство лактата.

16. II) Митохондриальный путь окисления глюкозы: A. Введение. Полное окисление глюкозы происходит как в цитоплазме (гликолиз), так и в митохондриях (цикл Кребса). В присутствии O2 пируват (продукт гликолиза) проходит через специальный переносчик пирувата в митохондрии, что происходит следующим образом: 1.Окислительное декарбоксилирование пирувата до ацетил-КоА. 2. Затем ацетил-КоА полностью окисляется до CO2, h3O по циклу Кребса.

17. B. Окислительное декарбоксилирование пврувата до ацетил-коэнзима А (= ацетил-КоА): 1. Фермент: комплекс пируватдегидрогеназы (PHD). а) Этот ферментный комплекс содержит 4 субъединицы, которые катализируют реакцию в 4 этапа.

18. б) Для этого фермента требуется 5 коферментов (все являются производными комплекса витамина B): 1) Витамин B1 = дифосфат тиамина = TPP.2) Липоевая кислота = L-SH.-SH (восстановленная), L-s-s (окисленная). 3) Коэнзим А = CoASH. 4) Флавинадениндинуклеотид = FAD. 5) Никотинамидадениндинуклеотид = NAD +

19. c) Расположение: PDH находится в митохондриальном матриксе. 1) Производство энергии: (3ATP): Окислительное декарбоксилирование пирувата до ацетил-КоА дает одну молекулу НАДН, Н +. Это производит 3 молекулы АТФ посредством фосфорилирования дыхательной цепи

20. 2) Регулирование окислительного декарбоксилирования (PHD):

21. a) Факторы, стимулирующие [+] PHD: 1) Пируват. 2) CoASH. 3) НАД + 4) инсулиновый гормон. б) Факторы, тормозящие [-] ПГД: 1) НАДН, Н + 2) АТФ. 3) Ацетил-КоА. 4) Ионы кальция.

22. в) Механизм регулирования: 1) PDH существует в двух формах: Фосфорилированный (неактивный), дефосфорилированный (активный). 2) Фермент протеинкиназа превращает активный фермент в неактивный. 3) Фермент фосфатаза превращает неактивное в активное. 3) Инвитро-ингибирование ПДГ: а) Мышьяк.б) Недостаток тиамина (6).

23. Цикл Креба: [также известный как цикл лимонной кислоты (CAC) или цикл трикарбоновых кислот (TCA) или катаболизм ацетил-КоА]: 1. Определение: TCA представляет собой серию реакций, в которых ацетил-КоА окисляется до C2O1 h3O и энергии. 2. Расположение: митохондрии.

25. 3. Шаги: а) Ферменты цикла TCA присутствуют в митохондриальном матриксе либо в свободном виде, либо прикреплены к внутренней поверхности митохондриальной мембраны.б) Цикл запускается ацетил-КоА (2 атома углерода) и оксалоацетатом (4 атома углерода) с образованием цитрата (6 атомов углерода). Он заканчивается оксалоацетатом (4 атома углерода). Разница между исходным соединением (6 атомов углерода) и конечным соединением (4 атома углерода) составляет 2 атома углерода, которые удаляются в виде 2 СО2. Эти 2 атома углерода являются производными ацетил-КоА. По этой причине ацетил-КоА полностью катаболизируется в ТЦА и никогда не дает глюкозу.

26. 4. Производство энергии TCA: (Энергетический катаболизм ацетил-КоА): a) Окисление одной молекулы ацетил-КоА в TCA дает 12 молекул АТФ, 11 — при фосфорилировании дыхательной цепи и 1 — при фосфорилировании на уровне субстрата следующим образом:

28. б) Производство энергии полного окисления одной молекулы глюкозы: Окисление глюкозы 36 или 38 АТФ Окисление пирувата 15АТФ. Ацетил-КоА 12 ATP

29. 5. Окислительное декарбоксилирование -кетоглутарата до сукцинил-КоА Это похоже на превращение пирувата в ацетил-КоА. а) Ферменты: комплекс кетоглутаратдегидрогеназы. б) Коэнзимы: 5: TPP, липоевая кислота, CoASH, FAD и NAD +. 6. Функции (значение) ТСА: Цикл амфиболический i.е. у него есть катаболическая (распад) и анаболическая (формирование) функции.

30. Энергия: 12 АТФ Катаболические функции: окисление углеводов, липидов и белков. Анаболическая функция: Формирование: Аминокислоты Глюкоза Гем Жирные кислоты и холестерин CO2 и чрезмерный контроль в его отношениях с пациентом.

31. a) Производство энергии (12 АТП). б) Катаболические функции: TCA — это последний общий путь окисления углеводов, жиров и белков (аминокислот).в) Анаболические функции: формирование: 1) Аминокислоты: -Кетоглутарат трансаминирования глутамата. Аспратат трансаминирования оксалоацетата.

32. 2) Глюкоза: например, Кетоглутарат глюконеогенез глюкозы. 3) Синтез гема: Гем сукцинил-КоА. 4) Жирные кислоты и холестерин: Цитрат (диффундирует в цитоплазму)? Оксалоацетат + ацетил CoA? Жирные кислоты и холестерин.

33. 5) Образовавшийся СО2 используется в следующих реакциях (связывание СО2): Пируват + Оксалоацетат СО2 Глюконеогенез Глюкоза.Ацетил-КоА + CO2 Малонил-КоА Жирные кислоты. Аммиак + АТФ + CO2 Карбамоилфосфат Мочевина и пиримидин. Пропионил-КоА + CO2 Метилмалонил-КоА Нечетное число жирная кислота. Образование пурина C6. Синтез h3CO3 / HCO, буфер.

34. 7. Ингибирование цикла ТЦА in vitro: а) Флуроацетат (F1-Ch3-COSCoA): ингибирует фермент аконитазу. б) Арсенат: ингибирует фермент а-кетоглутаратдегидрогеназу. в) Малоновая кислота: ингибирует фермент сукцинатдегидрогеназу (конкурентное ингибирование).

35. 8. Регулирование цикла лимонной кислоты: Ключевыми ферментами являются дегидрогеназа цитратсинтазы и -кетоглутаратдегидрогеназа: а) Цитрат-синтаза: 1) Стимулируется ацетил-КоА, оксалоацетатом, АДФ и НАД +. 2) Ингибируется длинноцепочечным ацил-КоА, цитратом, сукцинил-КоА, АТФ и НАДН, H +

36. б) Изоцитратдегидрогеназа и -кетоглутаратдегидрогеназа: 1) Стимулируется НАД +, АДФ. 2) Ингибируется НАДН, Н ‘и АТФ c) Доступность кислорода: цикл лимонной кислоты требует кислорода для продолжения (т.е. аэробный путь). Это связано с тем, что в отсутствие кислорода дыхательная цепь ингибируется, что приводит к увеличению НАДН, Н + / НАД. НАДН, Н + будут ингибировать цикл ТЦА.

37. 9. Источники и судьба оксалоацетата: а) Источники оксалоацетата: 1) Окисление малата: последний этап цикла TCA. 2) Трансаминирование аспартата: см. Метаболизм белков. 3) Карбоксилирование пирувата: пируваткарбоксилазой и биотином (см. Глюконеогенез).

38. 4) Расщепление цитрата:

39. б) Судьбы оксалоацетата: 1) Образование цитрата: цитрат-синтазой (первая стадия в цикле TCA). 2) Приведение к малату. 3) Трансаминирование в аспарагиновую кислоту.

40. 10. Производство энергии на уровне субстрата при окислении глюкозы: а) Удаление атомов водорода из соединения сопровождается выделением энергии. Если эта энергия улавливается фосфатными или сульфатными связями, она будет производить высокоэнергетические соединения. б) Высокоэнергетические соединения, образующиеся при окислении глюкозы: 1) Глицеральгид-3-п 1,3 БПГ (фосфатная связь).2) Фосфоглицерат фосфоенолпируват (фосфатная связь). 3) Пируват ацетил-КоА (сульфатная связь (. 4) -Кетоглутарат сукцинил-КоА (сульфатная связь).

41. 11. Эффект Пастера: а) Это ингибирование гликолиза (анаэробного окисления) присутствием кислорода. б) Объяснение: Аэробное окисление глюкозы приводит к увеличению количества АТФ и цитрата. Они ингибируют фосфофруктокиназу 1 (один из ключевых ферментов гликолиза). Ингибирование гликолиза.

42. III. Пентозофосфатный путь (гексозофосфатный путь): А. Определение: это альтернативный путь окисления глюкозы, при котором: 1. АТФ (энергия) не производится и не используется. 2. Его основная функция — производить НАДФН, Н + и пентозы. Б. Расположение: 1. Внутриклеточное расположение: цитоплазма.

43. 2. Расположение органа: Активен в тканях, где NADPH, H + необходимы для синтеза жирных кислот или стероидов. а) Жировая ткань и печень: поставляет НАДФН, Н + для липогенеза. б) Кора надпочечников, яичники и яички: поставляет НАДФН, Н ‘для синтеза стероидов.в) Эритроциты: они поставляют НАДФН, Н + для производства глутатиона. г) Сетчатка: поставляет НАДФН, Н + для восстановления ретиналя в ретинол. д) Во многих тканях: поставляет пентозы для синтеза нуклеотидов.

44. C. Реакции (шаги): Этот путь проходит в два этапа; окислительные и неокислительные: 1. Окислительная (необратимая) фаза: 3 молекулы глюкозы превращаются в 3 молекулы рибулзозо-5-фосфата с образованием НАДФН, H + и CO2.2. Неокислительная (обратимая) фаза: 3 молекулы рибулозо-5-фосфата взаимодействуют и превращаются в 2 молекулы глюкозо-6-фосфата и одну молекулу глицеральгид-3-фосфата.

45. D. Функции пути HMP: Производство пентоз: РНК, ДНК. ATP, GTP .. ..и т. Д. НАД +, ФАД. . и т.п. Производство НАДФН + Н +: Синтез субстратов, например ЖК, холестерин. ….так далее. Снижение глутатиона. Гидроксилирование ароматических соединений.Фагоцитоз и респираторный взрыв.

46. 1. Производство пентоз: Которые необходимы для синтеза нуклеиновых кислот (РНК и ДНК), нуклеотидов (АТФ, GTP … и т. Д.) И коферментов (NAD +, NADP, FAD … и т. Д.).

47. 2. Производство НАДФН, H +: Это важно для а) Синтез многих субстратов: 1) Синтез жирных кислот (липогенез), холестерина и других стероидных гормонов. 2) Синтез сфингозина и галакто-липидов. 3) Необходим для метаболизма глюкуроновой кислоты.4) Синтез незаменимых аминокислот. 5) Синтез малата из пирувата яблочным ферментом.

48. б) В эритроцитах: снижение глутатиона:

49. Пониженный глутатион необходим для: 1) Нормальная целостность эритроцитов. 2) Поддержание SH-группы ферментов эритроцитов. 3) Удаление перекиси водорода (h3O), которая является токсичным соединением, увеличивающим хрупкость клеточной мембраны.

50. c) В печени: гидроксилирование ароматических и алифатических соединений: НАДФН, Н действует как кофермент для микросомальной монооксигеназной системы (фермента) печени Р-450.Это основной путь гидроксилирования токсичных ароматических и алифатических соединений, таких как стероиды, спирты и многие лекарства, превращая их в нетоксичные соединения.

51. E. Регулировка шунта HMP: Глюкозо-6-фосфатдегирогеназа — ключевой фермент HMP-шунта. Он стимулируется инсулином и NADP + и ингибируется NADPH, H + и ацетил-КоА. .

53. F. Различия между шунтом HMP и Qlvcolvsis:

54. G.Шунт ГМП в скелетные мышцы: 1. Скелетные мышцы бедны ферментом глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа. 2. Скелетные мышцы получают свою потребность в пентозе за счет обратимых реакций пути HMP с использованием фруктозо-6-фосфата и глицеральд-3-p, а также ферментов транскетолазы и трансальдолазы.

55. H. Дефекты пути HMP: Фавизм (дефицит фермента глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы): 1. Определение: Это гемолитическая анемия (чрезмерное разрушение эритроцитов), особенно после приема внутрь фасоли и некоторых других соединений.Это связано с ферментом дегидрогеназы? G-6-P.

56. 2. Механизм: а) Дефицит глюкозо-6-P дегидрогеназы? Снижение уровня НАДФН, Н +, который необходим эритроцитам для снижения глутатиона в присутствии фермента глутатионредуктазы.

57. б) Восстановленный глутатион (G-SH) необходим для удаления перекиси водорода (h3O2), которая токсична для клетки.

58. в) Дефицит глюкозо-6-ПДГ? ? НАДФН, Н + ?? восстановленный глутатион? Накопление h3O2? Гемолиз эритроцитов г) Влияние h3O2 на эритроциты: 1) Перекисное окисление жирных кислот, присутствующих в клеточной стенке. Гемолиз.2) Превращение гемоглобина в метгемоглобин. Эти токсичные соединения увеличивают хрупкость мембран эритроцитов.

59. 3. Признаки и симптомы фавизма: а) У пациентов с недостаточностью ферментов наблюдаются приступы гемолитической анемии в виде тяжелой желтухи и снижения концентрации гемоглобина при воздействии определенных окислителей, таких как: 1) Особая еда в виде фасоли. 2) Противомалярийные препараты: как примахин. 3) Антибиотики, такие как стрептомицин.

60. 1. Состав гликогена: A. Гликоген — это гомополисахарид, образованный из разветвленных единиц глюкозы D (1,4 и 1,6). Б. Первичная гликозидная связь представляет собой 1-4-звенья C. Каждая ветвь состоит из 6-12 единиц глюкозы. В месте разветвления цепь крепится 1-6 звеньями.

61. II. Расположение гликогена: Гликоген присутствует в основном в цитоплазме печени и мышц. A. Гликоген печени составляет около 120 граммов (около 6% веса печени). B. Мышечный гликоген составляет около 350 граммов (около 1% от общей массы мышц).

62. III. Функции гликогена: A. Гликоген печени: поддерживает нормальную концентрацию глюкозы в крови, особенно на ранней стадии голодания (между приемами пищи). После 12-18 часов голодания гликоген в печени истощается. B. Мышечный гликоген: он действует как источник энергии внутри самой мышцы, особенно во время мышечных сокращений.

63. IV. Синтез гликогена (гликогенез): А. Определение: это образование гликогена в печени и мышцах.Б. Субстраты для синтеза гликогена: 1. В печени: а) Глюкоза крови. б) Другие гексозы: фруктоза и галактоза. c) Неуглеводные источники: (глюконеогенез), например. молочная кислота, глицерин и лактат. Сначала они превращаются в глюкозу, а затем в гликоген.

64. 2. В мышцах: а) Только глюкоза крови. C. Шаги: Молекулы глюкозы первыми активируются до уридиндифосфата глюкозы (UDP-G). Затем эти молекулы UDP-G добавляются к праймеру гликогена для образования гликогена.

65. 1. Образование UDP-глюкозы (UDP-G): Примечание: глюкоза превращается в глюкозо-6-фосфат: 1) В печени: глюкокиназой. 2) В мышце: гексокиназой.

66. 2. Образование гликогена: UDP-глюкоза реагирует с праймером гликогена, который может быть: а) Несколько молекул глюкозы, связанных между собой связью 1-4. б) Белок, называемый гликогенином. Молекулы UDP-G реагируют с ОН тирозина этого белка, чтобы инициировать синтез гликогена.в) Гликогенсинтаза: Под действием гликогенсинтазы (ключевого фермента гликогенеза) молекулы UDP-G добавляются к праймеру гликогена, вызывая удлинение 1–4 разветвлений до 11 единиц глюкозы.

67. 2. Образование гликогена: UDP-глюкоза реагирует с праймером гликогена, который может быть: а) Несколько молекул глюкозы, связанных между собой связью 1-4. б) Белок, называемый гликогенином. Молекулы UDP-G реагируют с ОН тирозина этого белка, чтобы инициировать синтез гликогена.в) Гликогенсинтаза: Под действием гликогенсинтазы (ключевого фермента гликогенеза) молекулы UDP-G добавляются к праймеру гликогена, вызывая удлинение 1–4 разветвлений до 11 единиц глюкозы.

68. d) Фермент ветвления: Он переносит части удлиненных цепей (5-8 остатков глюкозы) на следующую цепь, образуя новую 1-6 гликозидную связь. Новые ветви удлиняются за счет гликогенсинтазы, и процесс повторяется.

69. В.Распад гликогена (гликогенолиз): А. Определение: Это расщепление гликогена на глюкозу (в печени) и молочную кислоту (в мышцах). Б. Шаги: 1. Фосфорилаза (ключевой фермент гликогенолиза) действует на 1-4 связи, разрушая их в результате фосфолиза (т.е. разлагая добавлением неорганического фосфата «Pi»). Таким образом, он удаляет единицы глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата.

.

PPT — Лактатдегидрогеназа PowerPoint Presentation, скачать бесплатно

Лактатдегидрогеназа Проф. Доктор Лайла Фадда

1. Это фермент, который катализирует реакцию. Лактат  пируват 2. Эта реакция помогает повторно -окисление NADH, H + в NAD + 3. Имеет 5 изоферментов: LD1, LD2, LD3, LD4 и LD5. 4. Медицинское значение: 5. Оценка активности фермента лактатдегидрогеназы помогает в диагностике заболеваний сердца и печени: a) LD1: повышается при некоторых сердечных заболеваниях e.г. инфаркт миокарда. б) LD5: повышается при некоторых заболеваниях печени, таких как острый вирусный гепатит.

Ингибирование гликолиза in vitro: • Арсенат: конкурируя с Pi в реакции: • Глицеральгид-3-p 1,3 дифосфоглицерат • Лодацетат: ингибируя глицеральгид-3-p дегидрогеназу. • Фторид: ингибирует фермент энолазу. Клинические лаборатории используют фторид для подавления гликолиза, добавляя его в кровь перед измерением уровня глюкозы в крови.

Ферментация: • Определение: это преобразование глюкозы в этанол дрожжевыми ферментами.• Пируват образуется в результате той же серии реакций гликолиза. • Затем пируват превращается в ацетальдегид, затем в этанол следующим образом. • Таким образом, конечным продуктом ферментации является этанол CO2.

Регулирование гликолиза: • Скорость гликолиза регулируется путем контроля трех необратимых ферментов (ключевых ферментов). Эти ферменты катализируют так называемые коммитированные реакции метаболического пути. Эти ферменты — глюкокиназа (гексокиназа), фосфофруктокиназа-1 и пируваткиназа.

1. Гормональная регуляция: а) Инсулин: Стимулирует синтез всех ключевых ферментов гликолиза. Он выделяется после еды (в ответ на высокий уровень глюкозы в крови). б) Глюкогон: подавляет активность всех ключевых ферментов гликолиза. Он секретируется в ответ на низкий уровень глюкозы в крови. 2. Регулирование энергии: а) Высокий уровень АТФ подавляет PFK-1 и пируваткиназу. б) Высокий уровень АДФ и АМФ стимулирует ПФК-1.

3. Регулирование субстрата: a) Глюкозо-6-фосфат ингибирует гексокиназу (а не глюкокиназу).б) Фруктозо-2,6-бисфосфат стимулирует фосфофруктокиназу-1. в) Цитрат ингибирует фосфофруктокиназу-1. г) Фруктозо-1,6-бисфосфат стимулирует пируваткиназу.

Лактат: Источники и судьба лактата: a) Источники: • От гликолиза, особенно в эритроцитах из-за отсутствия митохондрий и мышц во время упражнений из-за недостатка кислорода.

б) Судьба: 1) Образование глюкозы: [через молочную кислоту (цикл Кори)]: • Лактат, образующийся в мышцах и эритроцитах, может диффундировать в кровь, а затем в печень.• В печени лактат превращается в глюкозу в результате глюконеогенеза. Глюкоза может диффундировать обратно в кровь, а затем в эритроциты или мышцы, которые будут использоваться для производства энергии. Этот цикл называется: цикл молочной кислоты или Кори. • Определение цикла Кори: это преобразование глюкозы в лактат в периферических тканях с последующим преобразованием лактата в глюкозу в печени.

2) Превращение в пируват: если кислород становится доступным, лактат превращается в пируват, который переходит в цикл Кребса.3) Лактат может накапливаться в мышцах, вызывая мышечную усталость. 4) Лактат может выделяться с мочой и потом. c) Уровень лактата в крови: • Нормальный уровень лактата в крови: 1-2 ммоль / л.

Клинические аспекты гликолиза: 1. Существует множество заболеваний, связанных с нарушением гликолиза. К ним относятся: 1. Дефицит пируваткиназы. 2. Недостаток гексокиназы. 3. Лактоацидоз. 2) Дефицит пируваткиназы (PK): а) Это приводит к чрезмерному гемолизу эритроцитов, что приводит к гемолитической анемии.б) Генетический дефицит фермента PK вызывает снижение скорости гликолиза и снижение выработки АТФ. в) АТФ необходим для Na ‘-K’ АТФазы, что важно для стабильности эритроцитов.

3. Дефицит гексокиназы: Приводит к гемолитической анемии из-за снижения выработки АТФ. Механизм подобен механизму дефицита PK. 4. Лактоацидоз: а) Определение и механизм лактоацидоза: 1) Это пониженный уровень pH и бикарбонатов в крови из-за повышения лактата в крови выше нормального уровня.OH OH Ch4-C — COOH + NaHCO3 Ch4-C-COONa + h3CO3 CO2 + h3O

Лактат натрия бикарбонат Натрий лактат Угольная кислота 2) Это истощает уровень бикарбоната ↓ pH крови. Лактоацидоз в тяжелой форме может привести к кома. б) Причины лактоацидоза: он возникает в результате повышенного образования или уменьшения использования лактата. 1) Повышенное образование лактата, как при тяжелых мышечных упражнениях.

2) Снижение утилизации лактата в тканях: наблюдается в случаях аноксии или недостатка кислорода.Это связано с тем, что кислород необходим для преобразования лактата в пируват, который переходит в ацетил-КоА и цикл Кребса. • Тканевая аноксия может возникать в условиях, нарушающих кровоток, например. инфаркт миокарда, стенокардия, респираторные заболевания и анемия. 3) Фенформин (цидофаг): пероральный гипогликемический препарат, вызывающий чрезмерное анаэробное окисление глюкозы и избыточное производство лактата.

II) Митохондриальный путь окисления глюкозы: A. Введение: Полное окисление глюкозы происходит как в цитоплазме (гликолиз), так и в митохондриях (цикл Кребса). В присутствии пирувата O2 (продукт гликолиза) проходит мимо специальный переносчик пирувата в митохондрии, который работает следующим образом: 1.Окислительное декарбоксилирование пирувата до ацетил-КоА. 2. Затем ацетил-КоА полностью окисляется до CO2, h3O по циклу Кребса.

B. Окислительное декарбоксилирование пврувата до ацетил-коэнзима A (= ацетил-КоА): 1. Фермент: комплекс пируватдегидрогеназы (PHD). а) Этот ферментный комплекс содержит 4 субъединицы, которые катализируют реакцию в 4 этапа.

б) Для этого фермента необходимо 5 коферментов (все являются производными комплекса витамина B ): 1) Витамин B1 = дифосфат тиамина = TPP.2) Липоевая кислота = L-SH.-SH (восстановленная), L-s-s (окисленная). 3) Коэнзим А = CoASH. 4) Флавинадениндинуклеотид = FAD. 5) Никотинамидадениндинуклеотид = NAD +

c) Расположение: PDH находится в митохондриальном матриксе. 1) Производство энергии: (3ATP): • Окислительное декарбоксилирование пирувата до ацетил-КоА дает одну молекулу НАДН, H +. В результате фосфорилирования дыхательной цепи образуется 3 молекулы АТФ.

2) Регулирование окислительного декарбоксилирования (PHD):

a) Факторы, стимулирующие [+] PHD: 1) Пируват.2) CoASH. 3) НАД + 4) инсулиновый гормон. б) Факторы, ингибирующие [-] PHD: 1) НАДН, Н + 2) АТФ. 3) Ацетил-КоА. 4) Ионы кальция.

c) Механизм регуляции: 1) ПДГ существует в двух формах: • Фосфорилированный (неактивный), дефосфорилированный (активный). 2) Фермент протеинкиназа превращает активный фермент в неактивный. 3) Фермент фосфатаза превращает неактивное в активное. 3) Ингибирование ПДГ Invitro: а) Мышьяк. б) Недостаток тиамина (6).

Цикл Креба: [также известный как цикл лимонной кислоты (CAC) или цикл трикарбоновой кислоты (TCA) или катаболизм ацетил-КоА]: 1.Определение: TCA представляет собой серию реакций, в которых ацетил-КоА окисляется до CO2 + h3O и энергии. 2. Расположение: митохондрии.

Цикл лимонной кислоты (Кребса) состоит из восьми этапов Рис. 9.11

3. Этапы: а) Ферменты цикла ТСА присутствуют в митохондриальном матриксе либо в свободном виде, либо прикреплены к внутренней поверхность митохондриальной мембраны. б) Цикл запускается ацетил-КоА (2 атома углерода) и оксалоацетатом (4 атома углерода) с образованием цитрата (6 атомов углерода).Он заканчивается оксалоацетатом (4 атома углерода). Разница между исходным соединением (6 атомов углерода) и конечным соединением (4 атома углерода) составляет 2 атома углерода, которые удаляются в виде 2 СО2. Эти 2 атома углерода являются производными ацетил-КоА. По этой причине ацетил-КоА полностью катаболизируется в ТЦА и никогда не дает глюкозу.

4. Производство энергии TCA: (Энергетический катаболизм ацетила -КоА): a) Окисление одной молекулы ацетил-КоА в TCA дает 12 молекул АТФ, 11 путем фосфорилирования дыхательной цепи и 1 путем фосфорилирования на уровне субстрата следующим образом :

б) Производство энергии полного окисления одной молекулы глюкозы: Окисление глюкозы 36 или 38 АТФ Окисление пирувата 15АТФ.Ацетил-КоА 12 ATP

5. Окислительное декарбоксилирование α-кетоглутарата до сукцинил -КоА. Оно аналогично превращению пирувата в ацетил-КоА. а) Ферменты: комплекс α-кетоглутаратдегидрогеназы. б) Коэнзимы: 5: TPP, липоевая кислота, CoASH, FAD и NAD +. 6. Функции (значение) ТХК: Цикл амфиболический, т.е. он имеет катаболическую (распад) и анаболическую (формирование) функции.

Энергия: 12 АТФ Катаболические функции: Окисление углеводов, липидов и белков Анаболическая функция: Образование: • аминокислот • глюкозы • гема • жирных кислот и холестерина • CO2 и чрезмерного контроля в его отношениях с пациентом .

а) Производство энергии (12 АТП). b) Катаболические функции: TCA — это последний общий путь окисления углеводов, жиров и белков (аминокислот). c) Анаболические функции: Образование: 1) Аминокислот: -кетоглутарат, трансаминирование глутамата. Аспратат трансаминирования оксалоацетата.

2) Глюкоза: например, Кетоглутарат глюконеогенез глюкозы. 3) Синтез гема: гем сукцинил-КоА. 4) Жирные кислоты и холестерин: цитрат (диффундирует в цитоплазму) → оксалоацетат + ацетил-КоА → жирные кислоты и холестерин.

5) Образовавшийся СО2 используется в следующих реакциях (фиксация СО2): • Пируват + СО2 оксалоацетат Глюконеогенез Глюкоза. • Ацетил-КоА + малонил-КоА CO2 жирные кислоты. • Аммиак + АТФ + CO2 Карбамоилфосфат Мочевина и пиримидин. • Пропионил CoA + CO2 Метилмалонил CoA Нечетное число жирная кислота. • Образование пурина C6. • Синтез h3CO3 / HCO, буфер.

7. Ингибирование цикла ТСА in vitro: а) Флуроацетат (F1-Ch3-COSCoA): ингибирует фермент аконитазу.б) Арсенат: ингибирует фермент α-кетоглутаратдегидрогеназу. в) Малоновая кислота: ингибирует фермент сукцинатдегидрогеназу (конкурентное ингибирование).

8. Регулирование цикла лимонной кислоты: • Ключевые ферменты — цитратсинтазодегидрогеназа и -кетоглутаратдегидрогеназа: a) Цитратсинтаза: 1) Стимулируется ацетил-КоА, оксалоацетатом, АДФ и НАД +. 2) Ингибируется длинноцепочечным ацил-КоА, цитратом, сукцинил-КоА, АТФ и НАДН, H +

б) Изоцитратдегидрогеназа и -кетоглутарат дегидрогеназа: 1) Стимулируется НАД +, АДФ.2) Ингибируется NADH, H ‘и АТФ c) Доступность кислорода: цикл лимонной кислоты нуждается в кислороде для продолжения (т.е. аэробный путь). Это связано с тем, что в отсутствие кислорода дыхательная цепь ингибируется, что приводит к увеличению НАДН, Н + / НАД. НАДН, Н + будут ингибировать цикл ТЦА.

9. Источники и судьба оксалоацетата: a) Источники оксалоацетата: 1) Окисление малата: заключительный этап в цикле TCA. 2) Трансаминирование аспартата: см. Метаболизм белков. 3) Карбоксилирование пирувата: пируваткарбоксилазой и биотином (см. Глюконеогенез).

4) Расщепление цитрата:

b) Судьбы оксалоацетата: 1) Образование цитрата: цитрат-синтазой (первая стадия в цикле TCA). 2) Приведение к малату. 3) Трансаминирование в аспарагиновую кислоту.

10. Производство энергии на уровне субстрата при окислении глюкозы : a) Удаление атомов водорода из соединения сопровождается выделением энергии. Если эта энергия улавливается фосфатными или сульфатными связями, она будет производить высокоэнергетические соединения.б) Высокоэнергетические соединения, образующиеся при окислении глюкозы: 1) Глицеральгид-3-p 1,3 BPG (фосфатная связь). 2) Фосфоглицерат фосфоенолпируват (фосфатная связь). 3) Пируват ацетил-КоА (сульфатная связь (. 4) -кетоглутарат сукцинил-КоА (сульфатная связь).

11. Эффект Пастера: а) Это ингибирование гликолиза (анаэробного окисления) в присутствии кислорода. б) Объяснение: Аэробное окисление глюкозы приводит к увеличению количества АТФ и цитрата. Они ингибируют фосфофруктокиназу 1 (один из ключевых ферментов гликолиза). Ингибирование гликолиза.

III. Пентозофосфатный путь (гексозофосфатный путь): A. Определение: это альтернативный путь окисления глюкозы, при котором: 1. АТФ (энергия) не производится и не используется. 2. Его основная функция — производить НАДФН, Н + и пентозы. Б. Расположение: 1. Внутриклеточное расположение: цитоплазма.

2. Расположение органа: Активен в тканях, где NADPH, H + необходим для синтеза жирных кислот или стероидов. а) Жировая ткань и печень: поставляет НАДФН, Н + для липогенеза. б) Кора надпочечников, яичники и семенники: поставляет НАДФН, Н ‘для синтеза стероидов.в) Эритроциты: они поставляют НАДФН, Н + для производства глутатиона. г) Сетчатка: поставляет НАДФН, Н + для восстановления ретиналя в ретинол. д) Во многих тканях: поставляет пентозы для синтеза нуклеотидов.

C. Реакции (шаги): • Этот путь проходит в две фазы; окислительная и неокислительная: 1. Окислительная (необратимая) фаза: 3 молекулы глюкозы превращаются в 3 молекулы рибулозо-5-фосфата с образованием NADPH, H + и CO2.2. Неокислительная (обратимая) фаза: 3 молекулы рибулозо-5-фосфата взаимодействуют и превращаются в 2 молекулы глюкозо-6-фосфата и одну молекулу глицеральгид-3-фосфата.

D. Функции пути HMP: Продукция пентоз: • РНК, ДНК. • ATP, GTP .. ..и т. Д. • НАД +, ФАД. . и т.д. Производство НАДФН + Н +: • Синтез субстратов, например, ЖК, холестерин. ….так далее. • Снижение глутатиона. • Гидроксилирование ароматических соединений. • Фагоцитоз и респираторный взрыв.

1. Производство пентоз: • Которые необходимы для синтеза нуклеиновых кислот (РНК и ДНК), нуклеотидов (АТФ, GTP … и т. Д.) И коферментов (NAD +, NADP, FAD …. так далее).

2. Производство НАДФН, H +: важно для а) Синтез многих субстратов: 1) Синтез жирных кислот (липогенез), холестерина и других стероидных гормонов. 2) Синтез сфингозина и галакто-липидов. 3) Необходим для метаболизма глюкуроновой кислоты.4) Синтез незаменимых аминокислот. 5) Синтез малата из пирувата яблочным ферментом.

б) В эритроцитах: уменьшение глутатиона:

Загрузить Подробнее ….