Глобулин у женщин и мужчин: норма, особенности

Глобулин играет важную роль в работе всего человеческого организма. Это самый главный белок в плазме крови. В силу различных причин его концентрация может снижаться или увеличиваться. В таких случаях требуется проводить корректирующие мероприятия для восстановления нормы содержания глобулина.

Функции глобулина в организме

Общее понятие глобулин включает в себя 60 белков и их соединений с углеводами. Вещества вырабатываются эндокринной системой и печенью. Все белки неоднородны по своим свойствам, структуре и функциям. Помимо транспортировки полезных микроэлементов и витаминов по крови в задачу глобулина входит:

• защита организма от вредоносных элементов;
• регулировка свертываемости крови;
• связка гормонов, медпрепаратов, углеводов и других веществ;
• кроветворение, поддержание ее в жидком состоянии.

Глобулин защищает организм от вредоносных элементов

Глобулин поступает в организм человека с пищей, а синтезируется в лимфоцитах,  печеночных тканях и клетках кишечника.

Ценность показателей белковых фракций в анализе

Для подсчета белковых фракций в крови назначают специальный анализ — протеинограмму. Любое отклонение белка от нормы указывает на наличие нарушений в работе организма со стороны иммунной, метаболической и обменной систем. Также лабораторные исследования дают возможность обнаружить скрытые инфекции, когда нет выраженной симптоматики.

Для получения более конкретной картины, назначаются дополнительные исследования отдельной группы протеинов или одного элемента крови. Если содержание глобулинов повышено, это может говорить о присутствии какого-либо хронического процесса в организме, например, артрит или цирроз.

Любые результаты медицинских анализов можно хранить и систематизировать в бесплатном приложении для смартфона Ornament. При этом вручную вводить цифры результатов не нужно — Ornament автоматически «считает» данные с фотографии бланка с результатами анализов или из pdf-файла.

Приложение Ornament

Ornament выделяет любые отклонения показателей от нормы желтым цветом. И оценивает состояние организма. Каждому органу/системе даётся оценка по 5-балльной шкале. Наличие оценок ниже 4 баллов и «желтых» показателей — повод посетить врача. В Ornament также есть особый раздел — сообщество пользователей, где можно получить квалифицированную медицинскую консультацию.

Ornament

Скачать приложение Ornament бесплатно: Google Play Market и App Store.

Показания к проведению исследования на глобулины

Показаниями к проведению анализа крови на глобулины может быть как плановое прохождение медосмотра, так и наличие каких-либо факторов. О том, что произошел дисбаланс глобулина в крови, свидетельствуют следующие симптомы:

• быстрая утомляемость;
• чередование периодов снижения аппетита с его повышением;
• хроническое расстройство ЖКТ;
• повышенная температура тела;
• нарушение свертываемости крови;
• общее недомогание.

Быстрая утомляемость является показанием к проведению анализа на глобулин

Любой из этих симптомов свидетельствует о том, что нужно проконсультироваться с врачом-терапевтом, который при необходимости направит на диагностику к другим специалистам.

Помимо этого могут увеличиваться лимфоузлы. Необходимо обследование при подозрении на прогрессирование воспалительных процессов для оценки их состояния.  Если первичный осмотр и объяснение состояния самим пациентам дают основание на проведение диагностики, то первым назначается именно исследование на глобулиновые фракции крови.

Виды глобулинов и их значение

Анализ на глобулин может показать на общую концентрацию белка в крови. Выводы о нарушениях делаются на основе существующих норм содержания элементов в крови в соотношении грамм на литр:

• дети 0-1 год — 46-74 г/л;
• дети 1-4 года — 63-76 г/л;
• дети 5-7 лет — 50-77 г/л;
• от 8 до 16 лет — 58-75 г/л;
• 18-60 лет — 62-84 г/л;
• старше 60 — 65-80 г/л.

Данные нормы глобулинов включают в себя все виды белка, в том числе и альбумин.

Все глобулины различаются даже внутри одной группы. Выделяют три основные популяции элементов в крови: альфа-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины.

Альфа-глобулины

Альфа-глобулины относятся к белкам острой фазы. Их задача состоит в предотвращении дальнейшего повреждения тканей и остановке размножения патогенных микроорганизмов в результате развития какого-либо заболевания. Данные вещества подразделяют на две разновидности: альфа 1-глобулины и альфа 2-глобулины.

Количественная норма первой группы составляет 3-7%, или 1-4 г/л. Нормальная концентрация альфа 2-глобулинов составляет от 8 до 17% или 5-10 г/л. Среди них есть белки, как острой фазы, так и транспортировочного типа.

Бета-глобулины

Данная фракция включает в себя два вида белков, которые представлены в виде групп бета-1 и бета-2. В норме процент содержания веществ  организме составляет 8–18% (7–11 г/л).

Бета-глобулины, в зависимости от типа, играют особую роль во многих жизненных процессах:

• трансферрин помогает транспортировать по организму железо;
• связывание гемапексина и купирование его выведения из организма через почки;
• перемещение по организму холестерина и фосфолипидов.

Изменение уровня бета-глобулинов свидетельствует о различных патологиях, в том числе и онкологического типа.

Гамма-глобулины

Норма содержания гамма-глобулинов в плазме крови — 15-22% или 8–16 г/л. Данный вид веществ состоит из защитных белков, а также естественных и приобретенных антител (иммуноглобулинов), обеспечивая иммунитет внеклеточного пространства. В данную группу глобулинов входят следующие иммуноглобулины:

• lgG — около 75%;
• lgA — около 13%;
• lgM — около 12%;
• lgE — точное количество не выявлено;
• lgD — присутствую только следы этих гамма-глобулинов.

У больных людей могут также присутствовать и криоглобулины. Эти белки имеют свойство растворяться при нагревании и выпадать в осадок при охлаждении сыворотки крови.

Отклонения от нормы и возможные патологии

Если после проведенных исследований будет установлено отклонение количества глобулинов от нормы в любую сторону, врач назначит дополнительную диагностику. Показатели веществ в крови, а также другие факторы укажут на то или иное заболевание. Для каждой фракции присущи свои патологические процессы.

Альфа-глобулины вырабатываются гепатоцитами. Их повышение в плазме может говорить об аллергических реакциях. Кроме этого есть и другие недуги, при которых уровень α-глобулинов увеличивается:

• туберкулез;
• некротическое повреждение тканей;
• инфекции любого вида;
• повреждения эпителиального слоя;
• воспаление суставов;
• злокачественные образования;
• прием мужских половых гормонов.
• заболевания почек.

Туберкулез – заболевание при котором глобулин увеличен

Отклонения уровня α-глобулинов от нормы в меньшую сторону происходит при дыхательной недостаточности и при внутрисосудистом гемолизе.

Возрастание уровня β-глобулинов в крови нередко случается у женщин в период беременности, особенно при приеме стероидных гормонов — эстрогенов. Также подобная ситуация может наблюдаться при:

• злокачественных новообразованиях:
• запущенном туберкулезе;
• инфекционном гепатите;
• механической желтухе;
• анемии.

Часто повышение бета-глобулинов связано с нарушением метаболизма жиров и проблемы с сердечно-сосудистой системой.

Понижение количества бета-глобулинов в крови происходит по следующим причинам:

• воспаления в организме;
• рак;
• заболевание печени;
• употребление в пищу малого количества белков;
• увеличение уровня гормонов;
• нарушения в работе гипофиза;
• дисбаланс эндокринной системы.

Гамма-глобулины повышаются практически хронических воспалительных процессах, которые локализованы  суставах, желчном и мочевом пузыре, а также в почечных лоханках. Помимо этого причиной скачка γ-глобулинов происходит в результате:

• токсического повреждения клеток печени или;
• дискензия желчных путей;
• запущенного туберкулеза легких;
• заболеваний легочной системы;
• СПИДа.

Уменьшение количества γ-глобулинов в плазме крови наблюдается в случае развития приобретенных гипогаммаглобулинемий, которые развиваются при следующих недугах:

• ВИЧ-инфекциях;
• злокачественные опухолевые процессы;
• затяжные инфекционные процессы и гнойные воспаления;
• недостаток протеина в детстве из-за плохого питания;

Кроме этого, диагностировать уменьшение количеств γ-глобулинов можно во время беременности и приеме глюкокортикоидов.

Методы терапии

Даже проведение полноценной диагностики не даст точных показателей глобулинов в крови. Этот показатель будет варьироваться в зависимости от оборудования, поэтому в результатах исследований всегда указывают текущее и допустимое значение для данного типа анализа. При назначении лечения отталкиваются от этой разницы.

Повышение уровня показателей

В основном глобулин состоит из аминокислот, образующихся из белков. Именно поэтому повысить уровень вещества в крови можно корректным питанием, с достаточным содержанием протеина. Так как белок данного типа вырабатывается печенью, не лишним будет скорректировать работу этого органа. Исход из этого, нужно придерживаться нескольких несложных рекомендаций.

1. В рацион питания больного должны входить белки растительного и животного происхождения, бобовые, морепродукты и арахис. Параллельно уменьшают употребление вредных углеводов с большим содержанием сахара.
2. Народные методы. Улучшить работу печени поможет отвар бессмертника. Для его приготовления заливают 2 ст.л. сухой травы литром воды и варят 15 минут. После того, как средство настоится до полного остывания, принимают по 50 миллилитров 2 раза в день после еды. Курс лечения составляет 12-14 дней с перерывом в 10 дней.
3. Медикаменты. Обычно врачи прописывают прием витаминов и гипатопротекторов, таких как «Эссенциале», «Глутаргин», «Алфавит» и др.

Не стоит надеяться на улучшение ситуации, используя только один из методов повышения глобулинов. Здесь нужен комплексный подход, а питание должно включать в себя не только белки, но также медленные углеводы, полезные жиры и клетчатку.

Понижение концентрации глобулина в крови

Уменьшение концентрации глобулина в крови происходит при наличии заболеваний пищеварительной системы. Подобная ситуация будет наблюдаться при плохом усвоении организмом белков. Принудительно понизить уровень веществ помогут следующие действия:

• исключение больших доз белка, поступающих с пищей и увеличение количества углеводов;
• включение физических нагрузок;
• употребление не менее 2 л воды в день;
• употребление отваров из ягод и шиповника, которые замедлят усваивание белков;
• прохождение курса капельниц с глюкозой.

Любое отклонение глобулинов от нормы является патологией и требует врачебного вмешательства. Только специалист сможет указать на точную причину появления подобной ситуации и назначит лечение, направленное на устранение проблем.

виды, показания к исследованию, нормы, причины повышенных и пониженных значений

Данная статья рассказывает о целой группе белковых соединений, которые именуются глобулинами. Что это такое? Сколько их, где их найти, и какая их роль в организме? Наконец, при каких заболеваниях происходит изменение их количества? Вопросов очень много, но начать нужно с того, где искать глобулины крови, найдём их «место» в человеческом организме. Его найти очень просто.

Кровь человека является уникальной жидкой тканью, в составе которой постоянно или периодически обнаруживаются многие сотни и даже тысячи веществ. Некоторые из них даже до сих пор неизвестны науке. Главные «составные части» крови – это ее клетки, или форменные элементы, а также плазма.

Где искать глобулины?

Вот «адрес прописки» глобулинов:

1. Цельная кровь при центрифугировании разделяется на две составные части. Первая часть — форменные элементы крови: эритроциты, лейкоциты, тромбоциты. Вторая часть — жидкий остаток, не содержащий клеток. Он называется сывороткой крови, или плазмой;
2. Самую большую часть по массе сухого остатка сыворотки составляют белки. Их функции чрезвычайно многообразны. Белки транспортируются в крови как строительный материал, из них состоят гормоны и антитела, ферменты и факторы свертывания крови. Белки работают переносчиками, то есть выполняют транспортную функцию. Они переносят сами себя, минералы и витамины, поддерживают осмотическое давление. Благодаря градиенту белкового давления вода удерживается в необходимых концентрациях в сосудистом русле, тканях и в межклеточной жидкости. Белки поддерживают кислотно-щелочное равновесие, для этого существует белковая буферная система. В конце концов, белки являются резервом питания и энергии при длительном голодании. Весь этот общий белок, без разделения на разновидности, в норме укладывается в значения от 64 до 83 г/литр. Вся эта очень разнообразная группа белков делится на два класса: альбумины и глобулины;
3. Альбумины в подавляющем большинстве синтезируются в печеночной ткани, их источником являются белки и аминокислоты пищи. Их функция — поддерживать осмотическое давление, удерживать жидкость внутри сосудов и не давать ей пропотевать в ткани. Альбумины составляют 2/3 от всего белка, а 1/3 приходится на глобулины.

Соответственно, «адрес прописки» таков: кровь — плазма – общий белок – белковая фракция глобулинов.

Глобулин в крови — что это такое? Для крови глобулины — примерно то же самое, что для городской жизни коммунальная служба, транспортное хозяйство, и тому подобное структуры. Глобулины крови выполняют «хозяйственную роль», и занимаются защитой, свертыванием крови, ускорением химических реакций. Среди глобулинов мы видим множество ферментов, также они выполняют транспортные функции. Существует несколько видов глобулинов, или фракций глобулинов.

Виды и функции глобулинов

Глобулины подразделяются на три подгруппы, которые обозначаются греческими буквами алфавита. Это альфа-глобулины, бета-глобулины, и гамма-глобулины. Наконец, среди альфа-глобулинов существует еще более «мелкое разделение»: альфа-1 глобулины и альфа-2. Рассмотрим, почему глобулины было решено так подразделить, и каковы функции различных классов этих белков.

Альфа (α)-глобулины

Подавляющее количество фракции α-1 — это так называемые белки «острой фазы воспаления», или острофазовые белки. Их главный представитель — Альфа 1 антитрипсин. Это белок, который вызывает инактивацию ферментов протеолиза. В норме протеазы работают внутри желудочно-кишечного тракта. Это трипсин и химотрипсин. Например, если при остром панкреатите в кровь попадают ферменты поджелудочной железы, которые занимаются расщеплением белков, то α-1 антитрипсин начинает их ингибировать, чтобы предотвратить их разрушающую роль.

Также это орозомукоид. Его еще называют кислым гликопротеином. Его функция проявляется в очаге воспаления, и его задача — синтезировать соединительную ткань, или выполнять фибриллогенез.

К этой группе относятся и многие транспортные соединения, например, белок, связывающий тироксин, специфический глобулин транскортин. Он связывает гормон кортизол и транспортирует его в плазме крови.

Наконец, отдельным представителем этой группы можно назвать альфа-1 липопротеин, который связывает и транспортирует в плазме липиды, или жиры.

Альфа-2 глобулины представлены макроглобулином, который также принимает участие в развитии воспаления и инфекционных процессов. Второй представитель — гаптоглобин. Он связывается с гемоглобином, который оказывается в плазме крови после того, как эритроцит разрушился, или произошёл гемолиз. После этого связанный гемоглобин передается на утилизацию особым клеткам ретикулоэндотелиальной системы. Поэтому без гаптоглобина невозможно было бы нормально ликвидировать отслужившие эритроциты, не появлялась бы желчь, и у человека стало бы невозможным переваривание жиров.

К α-2 глобулинам относят церулоплазмин — важнейший, если не единственный переносчик меди в организме. При нарушениях обмена меди возникает тяжелое наследственное заболевание — болезнь Вильсона-Коновалова, или гепатоцеребральная дистрофия.

Бета (β-глобулины)

Бета глобулины – это, в основном, транспортные белки, которые способны переносить ионы многих металлов. Важнейший из них — это трансферрин, который переносит железо. В диагностике любого вида анемии необходимо исследовать не только общее железо сыворотки, но также ее железосвязывающую способность, знать концентрации ферритина и трансферрина, и обязательно исследовать общее количество эритроцитов, цветовой показатель, а также знать эритроцитарные индексы. Это позволит правильно выставить диагноз, и дифференцировать анемию.

К β-глобулинам принадлежит гемопексин. Этот белок нужен для того, чтобы после распада эритроцитов гем, или комплексное соединение порфиринов с железом, никуда не исчез, не вывелся случайно с почками, и нужное железо не потерялось. Таким образом, дефицит гемопексина может привести к потере железа с мочой.

Наконец, к бета-глобулинам принадлежат белки системы комплемента. Это особая система белков крови, которая при активации способна привлекать в очаг воспаления фагоциты, растворять отслужившие иммунные комплексы, а также способствовать выделению из тучных клеток, или тканевых базофилов, различных биологически активных веществ. Наконец, система комплемента может без наличия лейкоцитов сама создавать мембраноатакующий комплекс, и атаковать чужеродные микроорганизмы, например, разрушать мембраны бактерий.

Гамма (γ-глобулины)

Наконец, гамма — глобулины это антитела «в чистом» виде. Они обеспечивают иммунную защиту организма, взаимодействие с антигенами возбудителей, — как микроорганизмов, так и грибов, простейших, гельминтов, и других наших недругов.

В свою очередь, антитела также подразделяются на несколько классов, и в порядке убывания концентрации — это:

• Иммуноглобулины класса G, которые обеспечивают длительную иммунную защиту, иногда пожизненную;
• Иммуноглобулины A — секреторные иммуноглобулины. Их роль — защита различных слизистых оболочек от проникновения инфекции. Общая площадь слизистых в человеческом организме достаточно большая. Это слизистые желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы, дыхательных путей;
• Иммуноглобулины М, или антитела «быстрого реагирования». Именно они нарабатываются на неизвестный, впервые попавший в организма возбудитель и его антиген. Эти антитела первыми включаются в защиту. Синтезируются они в В — лимфоцитах.
• Наконец, к антителам относятся и иммуноглобулины Е, которые защищают организм от паразитов и опосредуют многие аллергические реакции. Именно эти иммуноглобулины исследуются при диагностике какой-либо пищевой аллергии, путем постановки различных аллергопанелей.

Существует еще несколько разновидностей иммуноглобулинов, например иммуноглобулины класса D, но их концентрация чрезвычайно мала, менее 1% от фракции иммуноглобулинов. Их функция ещё выясняется.

Функция антител, или гамма-глобулинов, к сожалению, не ограничивается защитой от внешнего врага, и проявлениями аллергии. Иногда антитела могут быть направлены против тканей самого организма. Их называют аутоагрессивными, или аутоантителами. Именно они повинны в развитии таких заболеваний, как ревматоидный артрит, системная красная волчанка, болезнь Бехтерева, и других аутоиммунных заболеваний.

Кроме этого, гамма глобулины способна определять антитоксический иммунитет. Так, при укусе змеи вводится антитоксическая сыворотка. Там находятся антитоксические гамма-глобулины, которые связываются с токсином и блокируют активные центры его молекулы. Поэтому на общий вопрос, «что такое гамма глобулины в крови» можно ответить одним словом: гамма глобулины-это защита.

Мы описали разновидности и функции этих белков, относящихся к классу глобулинов, и поняли, что это — глобулины. Но этого мало. Ведь врач назначает анализ, которое называется исследованием белковых фракций, и нам необходимо понять, что такое глобулины в анализе крови, когда назначается исследование, какие цифры считаются нормальными, и о каких заболеваниях может говорить при увеличении или уменьшении концентрации соответствующих фракций. Об этом дальше и пойдет речь.

Когда назначается исследование?

Сразу следует сказать, что при первичном посещении любого врача, например, терапевта, вначале берутся анализы на общий белок и белковые фракции, чтобы врач составил себе примерное представление о процессах, происходящих с белками в организме. Никогда сразу не назначается анализ на какой-нибудь гаптоглобин, или церулоплазмин. Конечно, бывают исключения, когда у пациента клиническая картина чрезвычайно характерна сразу для какого-либо заболевания (есть патогномоничные симптомы), когда необходимо исследовать именно эти белки.

Так, при анемии врача будет интересовать трансферрин, а при болезни Вильсона-Коновалова нарушен обмен меди, и важно знать уровень церулоплазмина. Но в том случае, если врач подозревает какое-либо инфекционно-аллергическое поражение, то необходимо посмотреть сразу много показателей.

Поэтому чаще всего белковые фракции назначаются при различных воспалительных болезнях, в том числе внутренних органов и опорно-двигательного аппарата (гастрит, ревматизм) при различных острых и хронических инфекционных поражениях, например при хроническом бруцеллезе и болезни Лайма, при ревматических болезнях, так называемых коллагенозах. Это системная красная волчанка, склеродермия, ревматоидный артрит и так далее.

Очень важна оценка обмена белка при диагностике злокачественных новообразований. Наконец, диетологи и гастроэнтерологи назначают исследование белковых фракций вообще и глобулинов в частности при подозрении на синдром мальабсорбции, или недостаточного всасывания, а также при алиментарной дистрофии, нарушениях питания и тому подобных состояниях.

Референсные значения и их отклонения

Какова норма глобулинов в крови, и существует ли разница по полу и возрасту? Разница по возрасту существует, а разницы по полу никакой нет. Норма глобулина у женщин абсолютно равна норме глобулинов у мужчин. В процентном соотношении для нормы существуют следующие показатели:

• альфа 1 глобулин — от 3% до 5%;
• альфа 2 глобулин — от 7% до 11,8%;
• бета глобулины – 4,7% — 7,2%;
• гамма глобулины — 11%-18,8%;

Если же посмотреть значение нормы глобулинов по массе, то у взрослых пациентов, старше 21 года:

• альфа-1 глобулины занимают от 1,9 до 4,6 г/л;
• альфа-2 от 4,8 до 10,5 г/л;
• бета глобулины — примерно та же концентрация, от 4,8 до 11 г/л;
• гамма-глобулины в норме присутствуют в периферической крови взрослого человека в количестве не более 15, но и не менее 6,2 г/л. Для сравнения, количество альбуминов в крови составляет от 37,5 до 50 граммов на литр. При этом количество общего белка, напоминаем, должно быть не менее 65 граммов на литр, но и не более 83.

Почему могут возникать отклонения в ту или иную сторону? Их очень много, и выяснить причину и механизм патологического процесса — первоочередная задачей врача для правильной постановки диагноза. Рассмотрим наиболее характерные отклонения как сторону понижения фракции глобулинов, так и в сторону ее повышения.

Понижение глобулинов

Белки фракции альфа-1 глобулинов понижены, прежде всего, при остром вирусном гепатите, поскольку альфа-1 антитрипсин также синтезируется в печени, и при всей острой патологии печени его концентрация будет снижаться.

Альфа-2 глобулины понижены также при острых вирусных гепатитах, в случае повышенной гиперфункции щитовидной железы, при панкреатитах, травмах и ожогах. В этом случае альфа-2 макроглобулин будет значительно ниже, чем в норме. Если у пациента присутствует гемолиз крови в сосудах, то тогда будет падать концентрация и гаптоглобина, который тоже отвечает за количество этой фракции. Точно также будет снижаться гаптоглобин при панкреатите, и при таком заболевании, как саркоидоз.

Естественно, все без исключения варианты снижения концентрации глобулинов могут быть при недостаточности питания, при плохом состоянии кишечника, и синдроме мальабсорбции, или нехватке питательных веществ при всасывании. Печени просто не из чего строить белки.

Для бета-глобулинов также существуют свои причины понижения. Это нефротический синдром, аутоиммунная патология, например системная красная волчанка, или неспецифический язвенный колит. Падают бета-глобулины при циррозе печени, при лимфомах, и различных формах лейкоза.

Что касается защитных гамма глобулинов, то их концентрация может падать при иммунодефицитах, при приеме цитостатиков и иммуносупрессантов, например, на фоне длительной терапии глюкокортикоидами. Их количество может быть низким после плазмафереза, когда из крови изымают циркулирующие иммунные комплексы, снижается количество гамма-глобулинов также при беременности.

Повышение глобулинов

Выше говорилось, что альфа-1 глобулины — это острофазовые белки. Поэтому причина повышения альфа-1 глобулинов — все острые воспалительные болезни. За счет альфа-1 антитрипсина и будет наблюдаться рост этой фракции. Это любая инфекция, ревматическая патология, травма, хирургические вмешательства. Растут альфа-1 глобулины и на фоне приема андрогенных гормонов, в третьем триместре беременности, на фоне приема пероральных контрацептивов, при циррозе печени, наличии язвы желудка и при лимфогранулематозе.

Альфа-2 глобулины повышены за счёт макроглобулина и гаптоглобина при злокачественных опухолях, некроза тканей, гемолизе, приеме эстрогенов, также на фоне нефротического синдрома, и цирроза печени. Другими причинами являются пневмония, узелковый периартериит, саркоидоз, лимфогранулематоз, сахарный диабет, и даже хронический стресс.

Бета-глобулины повышены кроме беременности и приема эстрогенов при миеломе.

Наконец, повышение гамма-глобулинов, или антител, может быть при аутоиммунных заболеваниях, опять-таки, таких как ревматоидный артрит, системная склеродермия, синдром Шегрена или красная волчанка. Повышается их концентрация при множественной миеломе, при тиреоидите Хашимото, при амилоидозе и хроническом лимфолейкозе.

Наконец, может быть и изолированная моноклональная гаммапатия, а также такие редкие болезни, как криоглобулинемия, и макроглобулинемия Вальденстрема. Но это редкие причины повышения гамма-глобулинов в крови. Наиболее часто гамма-глобулин повышен в сыворотке крови на фоне хронических инфекций, и аллергических состояний. Но при этом необходимо опять-таки дифференцировать, за счёт какого класса иммуноглобулинов наблюдается повышение, и какова динамика титра антител.

Как видно, повышение глобулинов могут быть по самым разным причинам. И для того, чтобы врачу правильно поставить диагноз, необходимо сопоставить лабораторные данные с клиническими, то есть с результатами осмотра. Очень важны данные других анализов и инструментальных исследований.

Очень большую роль в диагностике может сыграть расспрос пациента и составление его родословной. Так, многие заболевания, связанные с дефицитом тех или иных глобулинов, или их аномальной функцией передаются по наследству. Например, та же самая болезнь Вильсона-Коновалова, или гепатоцеребральная дистрофия. На сегодняшний день исследование белковых фракций является рутинным анализом, и относится к биохимическим анализам крови. На основании одного лишь этого анализа очень редко можно поставить правильный диагноз, но значение исследования белковых фракций трудно переоценить. Это определенная ступень диагностического поиска, и она обязательна, поскольку входит в протоколы диагностики очень большого количества болезней.

Глобулярные белки — Medside.ru

Закрыть

• Болезни
  • Инфекционные и паразитарные болезни
  • Новообразования
  • Болезни крови и кроветворных органов
  • Болезни эндокринной системы
  • Психические расстройства
  • Болезни нервной системы
  • Болезни глаза
  • Болезни уха
  • Болезни системы кровообращения
  • Болезни органов дыхания
  • Болезни органов пищеварения
  • Болезни кожи
  • Болезни костно-мышечной системы
  • Болезни мочеполовой системы
  • Беременность и роды
  • Болезни плода и новорожденного
  • Врожденные аномалии (пороки развития)
  • Травмы и отравления
• Симптомы
  • Системы кровообращения и дыхания
  • Система пищеварения и брюшная полость
  • Кожа и подкожная клетчатка
  • Нервная и костно-мышечная системы
  • Мочевая система
  • Восприятие и поведение
  • Речь и голос
  • Общие симптомы и признаки
  • Отклонения от нормы
• Диеты
  • Снижение веса
  • Лечебные
  • Быстрые
  • Для красоты и здоровья
  • Разгрузочные дни
  • От профессионалов
  • Монодиеты
  • Звездные
  • На кашах
  • Овощные
  • Детокс-диеты
  • Фруктовые
  • Модные
  • Для мужчин
  • Набор веса
  • Вегетарианство
  • Национальные
• Лекарства
  • Антибиотики
  • Антисептики
  • Биологически активные добавки
  • Витамины
  • Гинекологические
  • Гормональные
  • Дерматологические
  • Диабетические
  • Для глаз
  • Для крови
  • Для нервной системы
  • Для печени
  • Для повышения потенции
  • Для полости рта
  • Для похудения
  • Для суставов
  • Для ушей
  • Желудочно-кишечные
  • Кардиологические
  • Контрацептивы
  • Мочегонные
  • Обезболивающие
  • От аллергии
  • От кашля
  • От насморка
  • Повышение иммунитета
  • Противовирусные
  • Противогрибковые
  • Противомикробные
  • Противоопухолевые
  • Противопаразитарные
  • Противопростудные
  • Сердечно-сосудистые
  • Урологические
  • Другие лекарства
  ДЕЙСТВУЮЩИЕ ВЕЩЕСТВА
• Врачи
• Клиники
• Справочник
  • Аллергология
  • Анализы и диагностика
  • Беременность
  • Витамины
  • Вредные привычки
  • Геронтология (Старение)
  • Дерматология
  • Дети
  • Женское здоровье
  • Инфекция
  • Контрацепция
  • Косметология
  • Народная медицина
  • Обзоры заболеваний
  • Обзоры лекарств
  • Ортопедия и травматология
  • Питание
  • Пластическая хирургия
  • Процедуры и операции
  • Психология
  • Роды и послеродовый период
  • Сексология
  • Стоматология
  • Травы и продукты
  • Трихология
  • Другие статьи
• Словарь терминов
  • [А] Абазия .. Ацидоз
  • [Б] Базофилы .. Богатая тромбоцитами плазма
  • [В] Вазопрессин .. Выкидыш
  • [Г] Галлюциногены .. Грязи лечебные
  • [Д] Деацетилазы гистонов .. Дофамин
  • [Ж] Железы .. Жиры
  • [И] Иммунитет .. Искусственная кома
  • [К] Каверна .. Кумарин
  • [Л] Лапароскоп .. Лучевая терапия
  • [М] Макрофаги .. Мутация
  • [Н] Наркоз .. Нистагм
  • [О] Онкоген .. Отек
  • [П] Паллиативная помощь .. Пульс
  • [Р] Реабилитация .. Родинка (невус)
  • [С] Секретин .. Сыворотка крови
  • [Т] Таламус .. Тучные клетки
  • [У] Урсоловая кислота
  • [Ф] Фагоциты .. Фитотерапия
  • [Х] Химиотерапия .. Хоспис
  • [Ц]

Белковые фракции в сыворотке

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

• Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
• Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

• При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
• При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
• При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст	Референсные значения
0-7 месяцев	44 — 76 г/л
7-12 месяцев	51 — 73 г/л
1-3 года	56 — 75 г/л
3-18 лет	60 — 80 г/л
Больше 18 лет	64 — 83 г/л

 

Компонент	Референсные значения
Альбумин, %	55,8 — 66,1 %
Альфа-1-глобулин, %	2,9 — 4,9 %
Альфа-2-глобулин, %	7,1 — 11,8 %
Бета-1-глобулин, %	4,7 — 7,2 %
Бета-2-глобулин, %	3,2 — 6,5 %
Гамма-глобулин, %	11,1 — 18,8 %

Причины повышения фракции альбумина:

• беременность;
• дегидратация;
• алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

• острая ревматическая лихорадка;
• острый холецистит;
• сахарный диабет;
• воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
• нефротический синдром;
• нефритический синдром;
• лейкоз;
• лимфома;
• хроническая сердечная недостаточность;
• макроглобулинемия;
• множественная миелома;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• саркоидоз;
• системная красная волчанка;
• неспецифический язвенный колит;
• прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

• острые или хронические воспалительные заболевания;
• лимфогранулематоз;
• цирроз печени;
• язвенная болезнь;
• беременность;
• стресс;
• прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

• недостаточность альфа-1-антитрипсина;
• острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

• острая ревматическая лихорадка;
• хронический гломерулонефрит;
• цирроз печени;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• лимфогранулематоз;
• пожилой и младенческий возраст;
• нефротический синдром;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• узловатый полиартериит;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• стресс;
• системная красная волчанка;
• мальабсорбция;
• неспецифический язвенный колит.

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• гипогаптоглобинемия;
• интраваскулярный гемолиз;
• гипертиреоз;
• мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

• острые воспалительные заболевания;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• гломерулонефрит;
• гиперхолестеринемия;
• железодефицитная анемия;
• подпеченочная желтуха;
• макроглобулинемия;
• нефротический синдром;
• беременность;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

• аутоиммунные заболевания;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• системная склеродермия;
• стеаторея;
• системная красная волчанка;
• цирроз печени;
• неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

• амилоидоз;
• цирроз печени;
• хронический лимфолейкоз;
• криоглобулинемия;
• муковисцидоз;
• тиреоидит Хашимото;
• ювенильный ревматоидный артрит;
• множественная миелома;
• моноклональная гаммапатия неясного генеза;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• системная склеродермия;
• синдром Шегрена;
• системная красная волчанка;
• макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• агаммаглобулинемия;
• гломерулонефрит;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• мальабсорбция;
• склеродермия;
• стеаторея;
• неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

• Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
• Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.

 Скачать пример результата

Важные замечания

• Исследование не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов (IgA, IgM, IgG) между собой и не предназначено для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза.
• У 10 % пациентов с множественной миеломой протеинограмма в норме.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, онколог, гематолог.

Литература

• Chernecky C. C. Laboratory Tests and Diagnostic Procedures / С.С. Chernecky, В.J. Berger; 5th ed. – Saunder Elsevier, 2008.
• DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8^th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
• Fauci et al. Harrison’s Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

норма, понижен, повышен. Лечение низкого уровня глобулина.

Гамма-глобулины относятся к классу глобулинов, которые наряду с альбуминами и фибриногеном составляют белковую часть плазмы крови. Они продуцируются иммунной системой и печенью.

Что такое гамма-глобулин?

Глобулины неоднородны по структуре и функциям. В основе их деления на фракции лежит разная подвижность при разделении под действием электрического поля. Гамма-глобулины определяют по самой низкой подвижности. Они содержат антитела, которые обладают ферментативной активностью и выполняют защитную функцию: нейтрализуют действие различных бактерий, вирусов, простейших. Важнейшими из них являются иммуноглобулины (IgG, IgA, IgM, IgE), обеспечивающие гуморальный иммунитет. Фракция гамма-глобулинов включает альфа-агглютинины и бета-агглютинины, определяющие принадлежность к той или иной группе крови, а также факторы свертывания крови и криоглобулины.

Билирубин – виды, нормы, причины понижения и повышения, как сдать анализ?

Они предназначены для использования специалистами здравоохранения, поэтому вы можете найти язык более техническим, чем буклеты условий. Глобулины представляют собой группу белков в крови. Они продуцируются печенью и иммунной системой. Альбумин составляет более половины общего белка в крови, а глобулины составляют остаток. Глобулины имеют несколько различных функций; группа включает иммуноглобулины, ферменты, белки-носители и комплемент.

Тесты и их клиническое значение

Существует четыре группы глобулинов. Электрофорез белка в сыворотке — это тест, используемый для того, чтобы отличать один от другого и устанавливать уровни каждого в кровотоке.

• Альфа-2 макроглобулин.
• Гаптоглобин.

В основном иммуноглобулины. ИГД: существует в очень небольших количествах в крови. Функция не очень хорошо понята. ИГ: обнаружен в слизистых оболочках, крови, слюне и слезах. Защитите поверхности тела, которые подвержены воздействию посторонних веществ.

• Также защищает от паразитов.
• ИГМ: самые большие антитела и первый тип, продуцируемые в ответ на инфекцию.

Вычитание альбумина из сывороточного белка приводит к полному уровню глобулина.

Состав фракции может меняться в зависимости от потребностей организма. Высокое содержание гамма-глобулинов наблюдается при многих заболеваниях, особенно инфекционных, но общий объем белков в плазме остается, как правило, неизменным, то есть при повышении гамма-глобулинов уменьшается фракция альбуминов. Соотношение в крови глобулинов и альбуминов в норме составляет 1:2, допустимый показатель – 1,7:2,2.

Повышенный уровень альбумина вызывает снижение доли глобулина — например, острая дегидратация. Хроническая воспалительная болезнь — например, ревматоидный артрит, системная красная волчанка. Низкий уровень альбумина вызывает повышенную фракцию глобулина — цирроз, нефротический синдром.

• Снижение общего уровня глобулина: Недостаточное питание.
• Конфенитальный иммунный дефицит.
• Нефротический си

ГЛОБУЛИНЫ — Большая Медицинская Энциклопедия

ГЛОБУЛИНЫ (лат. globulus шарик) — групповое название природных белков, составляющих почти половину сывороточных белков крови человека; растворимы в слабых солевых растворах, не растворимы в дистиллированной воде и выпадают в осадок при 50% и более насыщении растворов сернокислым аммонием.

Понятие «глобулины», так же как и понятие «альбумины», возникло как результат первых попыток разобраться в сложном белковом составе животных и растительных организмов. С развитием методов выделения и фракционирования белков термин «глобулины» чаще всего стал обозначать ряд белковых фракций сыворотки крови человека и животных. Г. входят в состав любых тканей растений и животных. В организме животных и человека они обнаруживаются в сыворотке крови, молоке, слюне, цереброспинальной жидкости, в экстрактах различных органов и тканей. К Г. относятся простые белки (см.), гликопротеиды (см.), липопротеиды (см.), металлопротеиды (см.). Среди них обнаружены белки, осуществляющие транспорт липоидов , (алипопротеиды, бета-липопротеиды), гормонов (транскортин, ретинол- и тироксин-связывающие белки, альфа2-макроглобулин), железа (трансферрин, гемопексин, гаптоглобин), меди (церулоплазмин). Во фракции Г. обнаруживается активность некоторых ферментов, напр, сывороточной холинэстеразы, церулоплазмина, и некоторых ингибиторов ферментов, напр, ингибиторов трипсина, химотрипсина, тромбина, ацетилхолинэстеразы. К Г. принадлежат и некоторые факторы свертывания крови (протромбин, плазминоген, фибриноген, фибринстабилизирующий фактор). Особенно важно подчеркнуть, что к Г. относятся антитела (см.) и комплемент (см.), создающие гуморальный иммунитет. Наиболее полно охарактеризованы Г. плазмы крови. Концентрация Г. в плазме крови человека составляет 2—3%. Сывороточные Г. вместе с альбумином и низкомолекулярными веществами сыворотки крови выполняют важнейшую биол, функцию, участвуя в поддержании постоянного осмотического давление крови. Эта функция Г. становится особенно существенной при снижении содержания в сыворотке крови альбумина (в результате некоторых заболеваний, при длительной иммунизации). Определение абсолютного и относительного содержания сывороточных Г. и их фракции является дополнительным диагностическим тестом при большом числе заболеваний человека, Г. растений образуют значительную группу белков в экстрактах листьев, семян, плодов и т. п. К растительным Г. относятся взаимодействующие с углеводами лектины (см.), к к-рым принадлежит фитогемагглютинин, получивший известность как иммунологический реактив. Изучение состава соевых бобов показало, что их запасные белки, имеющие большую питательную ценность, относятся к классу Г. С конца 19 в. глобулины стали подразделять на эу- и псевдоглобулины. Эуглобулины (эвглобулины) растворимы только в слабых солевых р-рах, а при диализе против дист, воды или при 33% насыщении р-ра сернокислым аммонием они выпадают в осадок. Псевдоглобулины растворимы в воде и осаждаются при 50% насыщении р-ра сернокислым аммонием. Если классифицировать белки по электрофоретической подвижности, то к Г. относятся все белки, движущиеся медленнее, альбуминов в поле постоянного электрического тока при pH 8,2—8,6.

Изоэлектрическая точка Г. находится при pH ~7,3. Г. устойчивы в диапазоне значений pH 5,0—9,5; выдерживают нагревание при 50° в течение нескольких часов, особенно в присутствии сахара, напр, лактозы, или аминокислот, напр, глицина.

При анализе сывороточных белков методом зонального электрофореза (см.) при pH 8,6 глобулины разделяются на несколько фракций, называемых (в порядке уменьшения их электрофоретической подвижности) альфа1, альфа2, бета1, бета2 и гамма-глобулинами. Эти фракции также гетерогенны и могут содержать как эу-, так и псевдоглобулины. У человека количество белка во фракции альфа1-глобулинов составляет 4,6% всего белка сыворотки крови, альфа2-глобулинов — 7,2%, бета1-глобулинов — 12,1%, бета2-глобулинов — 5,1%, гамма-глобулинов — 11,0%. Из глобулиновой фракции плазмы крови человека выделено в гомогенном или высокоочищенном состоянии более 40 индивидуальных белков; многие их физ.-хим. свойства изучены. Кроме того, во фракции Г. обнаружен еще ряд биологически активных белков. Период полураспада смеси р- и 7-глобулинов сыворотки крови составляет 9—12 сут., а одних гамма-глобулинов 18—19 сут.

Выделение Г. проводят чаще всего осаждением сернокислым аммонием, сернокислым натрием или магнием и фосфорнокислым аммонием; фракционированием сывороточных Г. спиртом по методу Кона; электрофоретическими, хроматографическими и другими методами. Основным промышленным способом получения фракций Г. является метод Кона.

Количественное изменение электрофоретических фракций Г. (не иммуноглобулинов) и отдельных белков,, входящих в эти фракции, учитывается в клин, практике в качестве дополнительных диагностических тестов при многих заболеваниях.

Появление в сыворотке крови взрослого человека эмбрионального белка a-фетопротеина (АФП) в малых количествах (0,05—0,5% от его концентрации в сыворотке крови плода) может наблюдаться у больных вирусным гепатитом. Более значительное повышение концентрации АФП обнаруживается при гепатоцеллюлярном раке, герминогенных тератобластомах, в 10—15% случаев метастазов в печень опухолей желудка и кишечника, при наследственной тирозинемии, атаксии, телеангиэктазии. АФП используется как специфический маркер гепатомы, а динамика изменений его концентрации в крови свидетельствует о росте или регрессии опухоли.

Увеличение содержания альфа-фракции гликопротеидов в сыворотке крови наблюдается при туберкулезе, активной фазе ревматизма, экссудативных плевритах, пневмониях, гломерулонефритах, при некрозах, опухолях, сахарном диабете, в некоторых случаях макроглобулинемия

Повышение содержания в сыворотке крови a-липопротеидов (ЛП) наблюдается иногда при хрон, гепатитах, а его уменьшение — при острых гепатитах, циррозах печени, застойных желтухах. Содержание бета-ЛП в сыворотке крови увеличено при сахарном диабете, гипотиреозе, инфекционном мононуклеозе, болезни Хенда — Шюллера — Крисчена, ксантоматозе, выраженных гипопротеинемиях, в некоторых случаях миеломной болезни. Увеличение содержания альфа2-ЛП наблюдается при липоидных нефрозах у детей. Фракция липидов, выявляемая в зоне гамма-глобулинов (липидный остаток), увеличена при алиментарной и эссенциальной гиперлипемия Встречаются случаи врожденной абеталипопротеинемии и анальфалипопротеинемии. При болезни Вильсона (гепатолентикулярная дегенерация) наблюдается значительное снижение содержания церулоплазмина; менее выражено оно при нефротических синдромах и анемиях грудных детей.

Эритропоэтины, (см.), относящиеся к группе Г., принимают участие в физиол, регуляции гемопоэза, воздействуя на стволовые клетки и обеспечивая дифференцировку в клетки эритроидного ряда. Содержание эритропоэтина (Э) увеличивается при гипоксических состояниях, при гипо- или апластических анемиях в стадии обострения, в стадии прогрессирования острого лейкоза. При эритремии содержание Э в плазме крови повышается не у всех больных; при вторичных эритроцитозах это повышение наблюдается всегда. При болезни Аддисона—Бирмера и агастральной анемии Э в плазме крови вообще не обнаруживается. При острой почечной недостаточности отмечающаяся анемия объясняется нарушением образования Э (основным местом синтеза Э являются почки) и накоплением в крови ингибиторов эритропоэза.

Сывороточная комплементарная система (с. к. с.), состоящая более чем из 9 белков (первые девять обозначают от С1 до С9), участвует в иммунных процессах. Классические признаки воспаления обусловлены локальной активацией с. к. с. Врожденная аномалия ингибитора белка C1, приводящая к активации соответствующего белка, способствует возникновению ангионевротических отеков с локализацией на коже и в гортани. Повышенная чувствительность к инфекциям отмечена у лиц со сниженным содержанием С3- и C5-белков с. к. с. при отсутствии уменьшения концентрации иммуноглобулинов и нормальной гиперчувствительности замедлен* ного типа (см. Аллергия). Приобретенные дефекты C3-белка наблюдаются при пролиферативном и постстрептококковом гломерулонефритах. Снижение содержания всех компонентов комплемента может наблюдаться при системной красной волчанке. В некоторых случаях агаммаглобулинемии отмечено ингибирование белка С1. Приобретенные дефекты с. к. с. не вызывают повышенной чувствительности к инфекциям.

Снижение концентрации гаптоглобулина (ГГ) и гемопексина (ГП) в сыворотке крови наблюдается при гемолитических состояниях. При серповидно-клеточной анемии и большой талассемии концентрация C3-и C5-белков снижена. У больных с пароксизмальной ночной гемоглобинурией и аутоиммунной гемолитической анемией содержание ГП не изменено, а содержание ГГ значительно снижено. Содержание ГГ и ГП уменьшено у больных с острыми и хрон, заболеваниями печени и при нефротических синдромах. Увеличенное содержание ГП в сыворотке крови обнаруживается при злокачественных новообразованиях, сахарном диабете, активном туберкулезе, ревматоидном артрите, идиопатическом гемохроматозе, шизофрении. Определение концентрации ГП в амниотической жидкости используется для диагностики гемолитического синдрома у плода.

Общая железосвязывающая способность сыворотки (о. ж. с. с.) зависит от концентрации трансферрина (сидерофилина). Снижение о. ж. с. с. наблюдается при нефротических синдромах, острых и хрон, инфекциях, уремии. Описаны случаи врожденной асидерофилии. Повышение о. ж. с. с. может наблюдаться при железодефицитных и гемолитических анемиях.

Повышение концентрации лизоцима (см.), относящегося к Г., в сыворотке крови характерно для острых и хрон, моноцитарных лейкозов. При лейкемоидных моноцитарных реакциях лизоцимемии не наблюдается. Длительная лизоцимурия оказывает неблагоприятное воздействие на почки, вплоть до нарушения их функции.

Генетически обусловленная недостаточность факторов свертывания крови (см. Свертывающая система крови) ведет к развитию геморрагического синдрома при врожденной наследственной гипопротромбинемии, афибриногенемии, фибриногенопении. Недостаточность протромбина наблюдается при гиповитаминозах (недостаточность функции печени) и у новорожденных (мелена новорожденных, врожденная атрезия желчных путей). Увеличение содержания плазмина встречается при нефротическом синдроме, заболеваниях печени, сахарном диабете. Фибриногенопения может наблюдаться при болезнях печени, гиперфибринолизе. Недостаточность фактора XIII системы свертывания крови может быть врожденной и наблюдается при острых лейкозах.

См. также Альбумины, Белки, Иммуноглобулины.

Библиография Белки, под ред. Г. Нейрата и К. Бэйли, пер. с англ., т. 3, ч. 1, М., 1958; Введение в клиническую биохимию, под ред. И. И. Иванова, Л., 1969; Гликопроте-ины, под ред. А. Готтшалка, пер. с англ., т. 2, ч. 4, с. 58, М., 1969; SchultzeH. E. a. Heremans J.F. Molecular biology of human proteins, Amsterdam, 1966; T u r-ner M. W. a. H u 1 m e B. The plasma proteins, an introduction, L., 1971; Werner М., Brooks S. H. a. Cohnen G. Diagnostic effectiveness of electrophoresis and specific protein assays evaluated of discriminate analysis, Clin. Chem., v. 18, p. 116, 1972.

И. Д. Гроздова, А. К. Голенков.

— простые белки — Биохимия

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул — простым белком.

Альбумины 

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой 69 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

В природе альбумины входят в состав не только плазмы крови (сывороточные альбумины), но и яичного белка (овальбумин), молока (лактальбумин), являются запасными белками семян высших растений.

Глобулины

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана). Несмотря на то, что их обычно относят к простым, многие глобулины содержат углеводные или иные небелковые компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α₁-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу) 

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны: 

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α₁-антитрипсин, α₁-антихимотрипсин, α₂-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Взаимодействие гистонов и ДНК

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибо-нуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, h3b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, h3b, НЗ, Н4. Гистон h2 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей «соскользнуть» с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и в более сложную структуру нуклеопротеина.

Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10^–1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10^–6).

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб (молóках) они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген

Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.

Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль, но образует т.н. «пролиновый излом». Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка. 

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты. Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.

Этапы синтеза молекулы коллагена

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Гидроксилирование пролина осуществляет железо-содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота). Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте. Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга.

Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

Эластин

Строение десмозина

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.

Роль десмозина в соединении белков

глобулинов | eClinpath

Глобулины можно разделить на три фракции в зависимости от их электрофоретической подвижности. Большинство α- и β-глобулинов синтезируются печенью, тогда как γ-глобулины продуцируются лимфоцитами и плазматическими клетками лимфоидной ткани. α-глобулины состоят из α-1 и α-2 глобулинов, а β-глобулины состоят из β-1 и β-2 глобулинов. Несколько примеров белков глобулинов можно найти в таблице ниже. Третья фракция, известная как γ-глобулины, состоит из иммуноглобулинов: IgM, IgA и IgG.

Глобулины

	Белок	кДа	Функции (частичный список)	Реагирование на заболевание
α-1	α-1 антитрипсин	45	Ингибирует трипсин, противовоспалительное действие	↑ острый инфл. болезнь ↓ наследственный дефицит (человек)
	α-1 антихимотрипсин	68	Ингибирует химотрипсин, противовоспалительное действие	↑ острый инфл.болезнь
	α-1 кислый гликопротеин	44	Противовоспалительные и иммуномодулирующие функции	↑ острый инфл. болезнь
	α-1 липопротеин (ЛПВП)	180-350	Липидный транспорт — обратный транспорт холестерина	↑ причины гиперхолестеринемии (наследственная, нефротический синдром, сахарный диабет, панкреатит, гипотиреоз, холестаз) ↓ заболевание печени
α-2	Антитромбин (AT)	65	Ингибитор тромбина и других факторов свертывания	↑ острофазовый ответ (возможен у кошек) ↓ при ДВС-синдроме, заболеваниях печени, нарушениях потери белка (почек, желудочно-кишечного тракта)
	α-2 макроглобулин	820	Ингибитор протеазы, противовоспалительный	↑ нефротический синдром, хроническое активное заболевание печени, острый инфл.болезнь
	Гаптоглобин	80-160	Связывание гемоглобина, антибактериальный эффект	↑ острый инфл. болезнь, глюкокортикоиды у собак ↓ гемолитическая анемия
	Церулоплазмин	151	Транспорт меди, ферроксидаза	↑ острый инфл. болезнь
	Белок C	62	ингибитор активированных факторов свертывания крови FVIII и FV	↓ сепсис, портосистемные шунты, наследственное заболевание печени (человек и лошадь)
	α-2 липопротеин (ЛПОНП) Может мигрировать в виде раннего b-1 у некоторых видов.	1000	Транспорт липидов — транспорт триглицеридов	↑ причины гипертриглицеридемии и гиперхолестеринемии (наследственные липопротеидные нарушения, нефротический синдром, сахарный диабет, гипотиреоз, HAC, панкреатит, липидоз печени)
β-1	Трансферрин	76	Железный транспорт	± железо деф., Острый некроз печени ↓ инфл. заболевание, хроническое заболевание печени, перегрузка железом
	Гемопексин	80	Падальщик гема	↓ гемолитическая болезнь, хроническая активная болезнь печени
β-2	Фибриноген	340	Предшественник фибрина	↑ острый инфл.болезнь ↓ ДВС, тяжелое заболевание печени
	Коэффициент дополнения 3a	180	Провоспалительное, хемотаксическое вещество	↑ острый инфл. болезнь
	β-2 липопротеин (ЛПНП)	2400	Транспорт липидов — транспорт холестерина	↑ причины гиперхолестеринемии (наследственные, нефротический синдром, СД, панкреатит, гипотиреоз, ВАК, холестаз)
	С-реактивный белок	140	На бактериях способствует связыванию комплемента	↑ острый инфл.болезнь
	IgM	900	Антигенспецифическое связывание	↑ инфекционные или воспалительные заболевания, заболевание печени, В-клеточная неоплазия (лимфома, макроглобулинемия) ↓ синдромы дефицита
	IgA	160	Антигенспецифическое связывание	↑ инфекционные или воспалительные заболевания. (особенно слизистая), заболевание печени, неоплазия плазматических клеток (EMP, MM) ↓ новорожденные, синдромы дефицита
γ	IgG	150	Антигенспецифическое связывание	↑ инфекционные или воспалительные заболевания., заболевание печени, неоплазия B или плазматических клеток (EMP, MM, лимфома) ↓ новорожденные, синдромы дефицита
	IgM и IgA также мигрируют сюда	Как описано выше

Физиология

Глобулины состоят из всех неальбуминовых белков. В отличие от ситуации с альбумином, который представляет собой отдельный белок, в глобулины включены сотни различных белков. Хотя знание общей концентрации глобулина полезно, оно не дает информации о распределении различных типов белков в этой общей концентрации.В состав глобулинов входят определенные группы белков, которые вырабатываются в ответ на воспалительные стимулы. К ним относятся белки острой фазы и иммуноглобулины (Ig). Таким образом, важную информацию, помогающую в диагностике и мониторинге воспалительных состояний, можно получить, дополнительно охарактеризовав фракцию глобулина с помощью электрофореза (ELP) белков сыворотки (SPE). Хотя только несколько электрофоретических паттернов являются патогномоничными для конкретного заболевания, часто можно найти полезную информацию более общего характера.

Методология

Значение глобулина на химической панели не измеряется, но рассчитывается по формуле:

Глобулины = Общий белок — Альбумин

Принципом, лежащим в основе этого метода количественной оценки, является тот факт, что все сывороточные белки, кроме альбумина, считаются глобулинами. Достоверность концентрации глобулина ограничена точностью вычисленных концентраций общего белка и альбумина.Чтобы обойти эту проблему, глобулины можно также измерить количественно и качественно с помощью электрофореза. Радиальная иммунодиффузия используется для точного количественного определения иммуноглобулинов, а также заменила иммуноэлектофорез для определения иммуноглобулина, составляющего моноклональную гаммапатию.

Единицы измерения (ссылка на калькулятор перевода)

Концентрация глобулинов измеряется в г / дл (условные единицы) и г / л (единицы СИ). Уравнение преобразования показано ниже:

мг / дл x 10 = г / л

Примеры рассмотрения

Тип образца

Сыворотка и плазма

Антикоагулянт

Стабильность

Помехи

• Липемия, гемолиз и желтуха: Влияние измерения зависит от общего белка и альбумина.
• Лекарства: Кортикостероиды у собак вызывают резкий почти моноклональный пик в области α-2 из-за увеличения гаптоглобина.

Интерпретация теста

Повышенная концентрация глобулина (гиперглобулинемия)

Увеличение общего количества глобулинов может быть результатом увеличения любой или всех фракций, как определено с помощью электрофореза.

• Артефакт
• Физиологический
• Патофизологический
  • α-Глобулины
    • Острая фазовая реакция реагентов: Обычно это приводит к увеличению α (особенно α-2) глобулинов.Реагенты острой фазы представляют собой разнообразную группу белков, которые очень быстро увеличиваются в сыворотке (в течение 12-24 часов) после повреждения ткани по любой причине (воспаление, острые бактериальные и вирусные инфекции, некроз, неоплазия, травма). Повышенные уровни сыворотки являются результатом повышенного синтеза в печени, опосредованного цитокинами (IL-1, IL-6, TNFα). Они также имеют тенденцию оставаться повышенными при хронических воспалительных состояниях.
    • Нефротический синдром: Часто наблюдается резкое увеличение альфа-2-глобулинов (из-за ЛПОНП и альфа-2-макроглобулина).
  • β-Глобулины
    • Воспаление (острое и хроническое): повышение уровня β-глобулинов часто сопровождает повышение уровня γ-глобулинов (ответ на антигенную стимуляцию).
    • Активное заболевание печени и гнойные дерматопатии: Оба из них связаны с повышенным уровнем IgM.
    • Нефротический синдром: Связан с увеличением трансферрина и липопротеинов.
  • γ-Глобулины
    • Увеличение этой фракции чаще всего происходит в условиях, когда имеется активный иммунный ответ на антигенную стимуляцию, обычно приводящий к поликлональной гаммопатии.Новообразования клеток, продуцирующих иммуноглобулин (плазматические клетки, В-лимфоциты), также могут быть ответственны за моноклональное увеличение этой фракции. Для получения дополнительной информации см. Общий электрофорез белка.
      
    • Поликлональная гаммапатия: Это виден как широкий пик в области β и / или γ (стрелка на изображении справа). Некоторые частые причины включают различные хронические воспалительные заболевания (инфекционные, иммуноопосредованные), заболевания печени, FIPV (часто одновременно повышается уровень α-2-глобулинов), скрытое заболевание сердечного червя и эрлихиоз.
    • Моноклональная гаммопатия: Это проявляется как резкий всплеск в области β или γ. Пик можно сравнить с пиком альбумина — у моноклональной гаммопатии пик такой же узкий, как у альбумина (см. Изображение ниже справа). Обычной причиной моноклональных гаммопатий является неоплазия В-клеток или плазматических клеток, хотя сообщалось о случаях неопухолевой моноклональной гаммопатии (дополнительную информацию см. Ниже).
    • Неоплазия: Множественная миелома — наиболее частая причина (продуцирующая моноклональные IgG или IgA).Другие неопластические нарушения, связанные с моноклональной гаммопатией, включают лимфому (IgM или IgG) и хронический лимфоцитарный лейкоз (обычно IgG). Экстрамедуллярные плазмоцитомы — это солидные опухоли, состоящие из плазматических клеток, которые обычно обнаруживаются в коже собак. Они также были зарегистрированы в желудочно-кишечном тракте и печени кошек и собак. Они могут быть связаны с моноклональной гаммопатией или даже с биклональной гаммопатией (при наличии множественных опухолей).
      Повышение уровня IgM называется макроглобулинемией. Макроглобулинемия Вальденстрема — это новообразование из В-клеток (лимфома), которое отличается от множественной миеломы. У пациентов обычно наблюдается спленомегалия и / или гепатомегалия и отсутствуют остеолитические поражения. Напротив, множественная миелома представляет собой системное по сравнению с локализованным неопластическим заболеванием плазматических клеток, которые подверглись антигенной стимуляции в периферических лимфатических узлах, а затем оседают на костном мозге (костный мозг вырабатывает соответствующие факторы роста, которые поддерживают рост миеломных клеток).Таким образом, костный мозг часто используется для диагностики множественной миеломы, хотя, поскольку опухоль является системной, инфильтраты плазматических клеток часто обнаруживаются в других органах (печень, селезенка), особенно у кошек. Моноклональные легкие цепи также могут присутствовать в моче у пораженных животных, но это не постоянный признак (см. Протеинурия Бенс-Джонса).
    • Неопухолевые расстройства: Сообщалось о моноклональных гаммопатиях (обычно IgG) при скрытом сердечном черве, FIPV (редко), Ehrlichia canis , лимфоплазмоцитарном энтерите, лимфоплазмоцитарном дерматите и амилоидозе.Эти причины должны быть исключены до постановки диагноза множественной миеломы у пациента с моноклональной гаммапатией IgG. Однако эти предыдущие отчеты, возможно, неправильно интерпретировали «ограниченную олигоклональную» гаммопатию как истинную моноклональную гаммопатию (дополнительную информацию см. На странице электрофореза), а истинная моноклональная гаммапатия IgG, вероятно, наблюдается только при B-лимфоидной (B-CLL, B-клеточная лимфома. ) или неоплазия плазматических клеток (экстрамедуллярная плазмоцитома или множественная миелома), а не эти реактивные причины.

Снижение концентрации глобулина (гипоглобулинемия)

Снижение альфа- и бета-глобулинов незначительно. Снижение гамма-глобулинов наблюдается при дефиците иммуноглобулинов (в зависимости от класса задействованных иммуноглобулинов и степени снижения). Радиальная иммунодиффузия (РИД) — лучший метод для постановки этих диагнозов.

Снижение глобулинов всех фракций может наблюдаться при энтеропатиях с потерей белка, экссудативных дерматопатиях и кровотечениях.Сопутствующая потеря альбумина в этих условиях имеет тенденцию поддерживать нормальное соотношение A: G при низком уровне общего белка.

• Патофизиологический
  • Наследственная гипогаммаглобулинемия: Сообщалось о множестве наследственных иммунодефицитных синдромов. Хотя некоторые из них связаны с клеточно-опосредованным иммунитетом (например, PSCID), они часто имеют одновременный дефицит гамма-глобулина из-за нарушения функции хелперных Т-клеток.
    • Первичный тяжелый комбинированный иммунодефицит: Об этом сообщалось у бассетт-хаундов, кардиганских вельш-корги, такс и арабов (полных и кросс).Он характеризуется лимфопенией, пониженным уровнем IgM у жеребенка до кормления грудью, отсутствием IgM и IgA после кормления. Все уровни IgM, IgG и IgA низкие после 3-месячного возраста, поскольку материнские антитела разрушаются. Животные имеют атрофию тимуса и лимфатических узлов и умирают в молодом возрасте (обычно, когда материнские антитела исчезают) от оппортунистических инфекций, например Pneumocystis carinii , аденовирус, криптоспоридиоз.
    • Агаммаглобулинемия: Об этом сообщалось у жеребят. К 3-месячному возрасту у них нет В-клеток и отсутствуют Ig.Функция Т-клеток в норме, как и количество лимфоцитов. Они умирают от повторных инфекций при плохой реакции на терапию к 12-18 месяцам.
    • Дефицит IgM : Селективный дефицит IgM был зарегистрирован у лошадей (арабов, пасо-фино, квотеров и чистокровных лошадей) и доберманов. Лошади обычно умирают от пневмонии, артрита и энтерита со смертельным исходом. У собак обычно нет клинических признаков, пока уровни IgG и IgA в норме.
    • Дефицит IgA: Об этом сообщалось у различных пород собак, включая шарпейских, гончих, эрдельтерьеров и немецких овчарок.Они страдают от рецидивирующих инфекций мочевыводящих путей, дыхательных путей и кожи.
    • Преходящая гипогаммаглобулинемия: Об этом сообщалось у арабских лошадей и собак. Они имеют отсроченное начало послеродового синтеза иммуноглобулинов и чувствительны к аденовирусным и бактериальным инфекциям.
  • Приобретенные иммунодефициты: Они гораздо более распространены, чем наследственные иммунодефициты.
    • Отказ пассивного переноса (FPT): Животные зависят от приема молозива для получения пассивного иммунитета, поскольку иммуноглобулины не проникают через плаценту, как это происходит у людей.FPT возникает, когда новорожденные перестают сосать грудь или если из маток вытекает молозиво перед родами. Для диагностики FPT рекомендуется определение IgG в течение 24-48 часов после рождения. Доступны быстрые анализы ELISA, однако радиальная иммунодиффузия более точна (но медленная — требуется минимум 24 часа). У телят могут быть использованы тесты на мутность сульфата цинка, коагуляцию глутаральдегидом и осаждение сульфита натрия, но они не так точны, как прямое измерение IgG.
  • Инфекционные болезни
    • Вирусы: Вирус лейкемии кошек и вирус иммунодефицита кошек являются известными причинами приобретенных иммунодефицитов у кошек.Вирус чумы собак вызывает иммунодефицит у собак. Вирусная диарея крупного рогатого скота вызывает иммунодефицит у крупного рогатого скота, а вирус алеутской норки (парвовирус) вызывает подавление иммунитета у хорьков.
    • Паразиты: Токсоплазмоз и Theileria вызывают иммунодефицит. Генерализованная инфекция, вызванная Demodex canis , часто встречается у собак с иммунодефицитом, однако это может быть результатом иммунодефицита, а не его причиной. Инфекция Eperythrozoon wenyonii крупного рогатого скота связана со снижением гуморального иммунитета.
    • Болезнь Джона: вызывает снижение функции Т-клеток.
  • Неоплазия: Лимфома у крупного рогатого скота и лошадей связана с иммуносупрессией. Очень низкие уровни IgM часто наблюдаются у лошадей с лимфомой и могут быть ценным неинвазивным маркером опухоли, если имеется высокий клинический индекс подозрения на лимфому.
  • Идиопатический: Сообщалось об идиопатическом иммунодефиците у молодых лам с неспособностью набрать вес, плохой хозяйственностью и рецидивирующими инфекциями.Многие из этих лам имеют сопутствующие инфекции Eperythrozoon.

,

Глобулярный белок — Простая английская Википедия, бесплатная энциклопедия

Трехмерная структура гемоглобина, глобулярного белка.

Глобулярные белки — распространенный тип белков.

Это один из трех типов белка. Остальные — волокнистые и мембранные белки.

Их структура является результатом сворачивания белков. Они состоят из полипептидных цепей, сложенных в виде компактной сферы.

Они растворимы в воде из-за гидрофильных («водолюбивых») боковых цепей, которые выступают снаружи молекул.Они играют важную роль в метаболических реакциях.

В отличие от белков, которые выполняют только структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:

• Ферменты, катализируя органические реакции, происходящие в организме в мягких условиях и с большой специфичностью. Эту роль выполняют разные эстеразы.
• Посланники, передающие сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны, например, инсулин и т. Д.
• Транспортеры других молекул через мембраны
• Запасы аминокислот.
• Регуляция других молекул также осуществляется глобулярными белками, а не волокнистыми белками.
• Структурные белки, например, актин и тубулин, глобулярные и растворимые как мономеры, но полимеризующиеся с образованием длинных жестких волокон.

Глобулярные белки включают миоглобин и гемоглобин.

Глобулины — это глобулярные белки, кроме альбуминов. У них более высокий молекулярный вес, чем у альбуминов. Они нерастворимы в чистой воде, но растворяются в разбавленных солевых растворах.

Некоторые глобулины выполняют важную функцию антител, другие отвечают за перенос липидов, железа или меди в крови.

,

Нормальный и аномальный уровни глобулина

Уровень глобулинов влияет на количество белков в кровотоке. Если эти белки не содержатся в надлежащем рационе, организму может быть трудно бороться с инфекцией, свертываться или транспортировать питательные вещества к мышцам, что приводит к проблемам со здоровьем пациента. Необходимо провести медицинские обследования, чтобы определить, находятся ли уровни там, где они должны быть, и почему они могут быть ниже или выше нормы.Затем можно использовать лекарства, чтобы помочь вернуть уровни к нормальному уровню, чтобы избежать любых потенциальных опасностей.

Что такое глобулин?

Глобулин — это общий термин, используемый для описания набора из шестидесяти белков, включая антитела или гамма-глобулины и белково-углеводные соединения, известные как гликопротеин. Существует четыре основных группы белков глобулинов, известных как альфа-1, альфа-2, бета и гамма-белки. Они используются, чтобы помочь транспортировать белки через липопротеины и помочь крови в свертывании.Они также действуют как плазматические клетки, которые указывают на наличие дефицита антител в кровотоке. Печень производит большую часть альфа- и бета-глобулинов, используемых для этой цели.

Уровень этих белков измеряется относительно уровня альбумина, другого основного типа белка в кровотоке. Для поддержания здоровой функции кровообращения необходимо соблюдение определенного соотношения. Соотношение глобулина и альбумина может быть низким или высоким, и каждый из них представляет свою опасность.

Уровни глобулина

Тесты будут использоваться для определения конкретных уровней различных типов глобулинов в кровотоке.Эти уровни попадают в одну из трех категорий. Если у вас нормальный уровень глобулина, общий уровень белка в кровотоке будет 6,0-8,4 г / дл. В идеале этот уровень будет составлять 7,5 г / дл. Это должно составлять приблизительно 3,5-5 г / дл альбумина и 2,3-3,5 г / дл глобулина. В идеале уровни альбумина будут падать до 4,5-5 / 100 мл, уровни альфа-глобулина останутся на уровне 0,2-3 г / л, а уровни бета-глобулина упадут на уровне 0,7-1,0 г / л.

Низкий уровень глобулина. Если уровень глобулина падает ниже этого нормального диапазона, это может быть признаком нескольких серьезных заболеваний.Почечная недостаточность, дисфункция печени, целиакия, воспалительное заболевание кишечника (ВЗК), острая гемолитическая анемия, агаммаглобулинемия и гипогаммаглобулинемия могут вызывать снижение уровня глобулинов. Это также признак того, что белки, поступающие в пищеварительную систему, не расщепляются или не всасываются должным образом.

Высокий уровень глобулинов. Люди с высоким уровнем глобулина могут страдать лейкемией или другими заболеваниями костного мозга, аутоиммунными заболеваниями, такими как волчанка или заболевания коллагена, хроническими воспалительными заболеваниями, такими как сифилис, макроглобулинемия Вальденстрема, заболевание печени, ревматоидный артрит, язвенный колит, карциноидный синдром, заболевание почек. или хроническая вирусная или бактериальная инфекция.Необходимы дальнейшие исследования, чтобы определить, какое из этих заболеваний вызывает повышение уровня глобулина, чтобы можно было назначить адекватное лечение.

Коэффициент глобулина

Правильное соотношение глобулина к альбумину составляет 1: 2, хотя оно может колебаться в пределах 1,7–2,2 и при этом оставаться здоровым. Если это соотношение изменится до экстремального уровня, это может вызвать ряд проблем со здоровьем. Высокий уровень глобулина может быть вызван перепроизводством глобулина, недостаточным производством альбумина или его потерей.Альбумин может быть потерян из-за заболеваний почек, которые приводят к чрезмерному выделению белка из организма.

Вы также можете увидеть увеличение соотношения глобулинов, если вы страдаете гипогаммаглобулинемией, которая может быть вызвана генетическим заболеванием или раком, например лейкемией. Гипотиреоз также может изменять уровни глобулина в системе, как и глюкокортикоиды, что может быть вызвано опухолью, которая выделяет соединения, имитирующие кортизол, гиперактивностью надпочечников или чрезмерным использованием кортизона или препаратов, имитирующих кортизон.Если вы придерживаетесь диеты с высоким содержанием углеводов или белка, которая не отслеживается, это может вызвать нарушение удержания белка в организме, что также может привести к изменению соотношения глобулинов.

Профилактика и лечение

Медицинское обследование необходимо для определения того, страдает ли организм измененным соотношением глобулинов. Ваш врач проведет тест на белковые компоненты, чтобы измерить уровни альбумина, альфа- и бета-глобулиновых белков. Небольшой образец крови можно использовать для определения уровней этих белков по всему телу, что поможет вашему врачу определить, находится ли соотношение белков в вашей системе на нормальном уровне.Тем, кто страдает заболеваниями печени или почек, эти уровни будут часто проверять, чтобы определить, безопасно ли функционирует их организм. Если в вашем уровне глобулинов наблюдается явное изменение, вам необходимо немедленно обратиться за медицинской помощью, чтобы не нанести серьезный вред организму.

Наркотики требуют внимания. Некоторые лекарства, такие как андрогены, гормон роста, стероиды, прогестерон или инсулин, повышают уровень белка с небезопасной скоростью. Точно так же препараты эстрогена или препараты, которые создают токсичную атмосферу в печени, могут вызвать снижение уровня глобулина до опасного уровня.Если вы недавно начали использовать новое лекарство и уровень белка в вашем организме изменился, вам нужно будет поговорить со своим врачом об изменении или отмене рецепта.

Тяжелые условия. Если тест на белок обнаружил значительно измененные уровни глобулина, это может быть признаком того, что вы страдаете от почечной недостаточности, дисфункции почек, нарушения питания, иммунных нарушений, рака или дисфункции печени. Врач изучит другие симптомы, чтобы определить, что может быть причиной изменения соотношения глобулинов, чтобы можно было назначить правильное лечение.Это может включать удаление опухоли, начало лечения рака, изменение диеты, прием лекарств или запуск программы диализа, чтобы помочь организму более эффективно управлять кровотоком.

.

Глобулин — Википедия

У людской биохимии глобулин je jedan od tri tipa serumskih proteina. Друга два су сывороточный альбумин и фибриноген. Neki globulini se formiraju u jetri, dok su other deo imunskog sistema. Термин глобулин обухвата гетерогенной группы протеина са типично высоким молекулярным тежинама. Njihova rastvorljivost i brzina elektroforetske migracije su niže od albumina. Нормальная концентрация у krvi je 2,60 до 4,60 г / дл.

Термин глобулин, который является синонимом, имеющим отношение к терминальному глобульному белку.Альбумин Je takođe globularni белок, mada nije globulin. Сви другие сывороточные глобулярные протеины су глобулин.

Proteinska elektroforeza sekoristi za kategorisanje globulina u sledeće 4 kategorije:

Глобулин ima različite veličine. Najlakši je alfa globulin sa oko 92 kD, dok je najteži gama globulin sa oko 120 kD. Pošto je najteži, gama globulin je među najsporijim elektroforetičkim frakcijama.

Пример глоболинских протеина коди нису людског порекла су кукурбитин из тикви, и вицилин и бобовые из махуна и грашка.Oni funkcionišu kao proteini za skladištenje unutar semena. Ti Proteini mogu da uzrokujualergijske reakcije ako se vežu za ljudska IgE antitela. ^[1]

Pseudoglobulini su frakcija globulina koji su rastvorni u amonijum sulfatnim rastvorima u većoj meri od euglobulinske frakcije. Pseudoglobulini su rastvorni u istoj vodi, dok su euglobulini nerastvorni pod istim uslovima. ^[2]

,

No related posts.