Альбумины

В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин(около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Са²⁺и Mg²⁺. Альбумин также переносит некоторые лекарственные препараты.

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.

Альбумины – простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество — в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Глобулины

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

₁-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. ₁-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу — поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции 1-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть белки, предназначенные для транспорта гормонов: тироксин-связывающий белок – перенос тироксина, транскортин – транспорт кортизола, кортикостерона и прогестерона, кислый гликопротеин – транспорт прогетерона.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента— протромбин.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции₁-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация

₁-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани).₁-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. К фракции₁-глобулинов относят также₁-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

₂-ГЛОБУЛИНЫ.

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины.Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех

2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано.

К этой же фракции относится и ₂-макроглобулин

. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин.

С₁-ингибитор— гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин.

Транспортные белки:ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А, витамин Д- связывающий белок – транспорт витамина Д.

Компоненты системы свертывания крови и фибринолиза: антитромбинIIIи плазминоген.

-ГЛОБУЛИНЫ

К этой фракции относятся:

фибриноген— белок системы свертывания крови

белки компонентов системы активации комплемента

транспортные белки:трансферин (транспорт ионов железа), транскобаламин (перенос витамина В₁₂), глобулин-связывающий половые гормоны (транспорт тестостерона и эстрадиола), ЛНП (транспорт липидов).

гемопексинпереносит свободный гем, порфирин. Связывает гемсодержащие белки и переносит их в печень для разрушения.

 -ГЛОБУЛИНЫ

В этой фракции содержатся в основном антитела— белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител— защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называютсяантигенами.

Главные классы антител в крови:

— иммуноглобулины G (IgG)

— иммуноглобулины M (IgM)

— иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

IgG и IgM способны активировать систему комплемента. Подробнее об иммуноглобулинах читайте в приложении 1 данного пособия.

К группе гамма-глобулинов относится также

криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функциифибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей.

Плазменный фибронектин является опсонином — усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.)

Интерферон— это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

Простые белки. Принцип их классификации. Глобулярные белки. Функции альбуминов и глобулинов плазмы крови. Особенности строения и функция гистонов и протаминов.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и протеиноиды (или склеропротеины).

Простые белкисостоят только из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются на свободные аминокислоты.

Сложные белки двухкомпонентны: состоят из простого белка и небелковой части (простетической группы). Глобулярные белки́ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка). Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные

и фибриллярные.К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. К глобулярным белкам относятся:

Альбумин — белок плазмы крови; содержит много остатков глутамата и аспартата; осаждается при 100%-ном насыщении раствора сульфатом аммония.

Глобулины — белки плазмы крови; по сравнению с альбумином оббладают большей молекулярной массой и содержат меньше остатков глутамата и аспартата, осаждаются при 50%-ном насыщении раствора сульфатом аммония.

Гистоны — входят в состав ядер клеток, где образуют комплекс с ДНК. Содержат много остатков аргинина и лизина.

Альбумины и глобулины.

Альбумины — простые белки; входят в состав животных и растительных тканей; содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, в семенах растений. Растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины. Они выполняют также функцию транспорта жирных кислот.

Глобулины — группа животных и растительных белков, широко распространённых в природе. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. Глобулины, представленные a-фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина — белка, участвующего в свертывании крови. Фракция g-глобулинов наиболее гетерогенная. Важнейшие g-глобулины — иммуноглобулины.

В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Отношение альбумин/глобулин имеет диагностическое значение: в норме оно близко к 2, а при воспалительных заболеваниях — уменьшается.

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются сдезоксирибонуклеиновой кислотой(ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, h3b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная– стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы– октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, h3b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон h2, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону h2, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры.

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов –структурная.

 

Сложные белки, их классификация. Металлопротеины и их функция в организме. Гликопротеины, строение простетической группы, биологическая роль. Коллаген.

Сложные белки двухкомпонентны: состоят из простого белка и небелковой части (простетической группы).

Основные белки плазмы крови — альбумины и глобулины

Основой плазмы крови являются белки, содержащиеся в пределах от 60 до 80 г/л, что составляет примерно четыре процента от всех белков организма. В плазме человеческой крови насчитывается около сотни различных белков. По подвижности их делят на альбумины и глобулины. Первоначально такое деление было основано на методе растворимости: альбумины растворяются в чистой жидкости, а глобулины – только при наличии нитратов.

Белки плазмы

Среди белков больше в крови альбумина – около 45 г/л. Он играет огромную роль в поддержании КО давления в крови, а также служит резервуаром для резерва аминокислот.

Альбумины и глобулины имеют различные способности. Первый вид белков может связывать липофильные вещества. Таким образом у конгломератов появляется возможность работать в качестве белков-переносчиков длинноцепочечных жирных кислот, различных медикаментов, билирубина, витаминов, стероидных гормонов. Также альбумин способен связывать ионы магния и кальция.

Белки альбумины и глобулины выступают в роли транспорта для тироксина, его метаболита иодтиронина.

Разрушение и образование белков

Большая часть белков плазмы формируется в печени, за исключением иммуноглобулинов (продуцируются клетками иммунной системы) и пептидов (вырабатываются эндокринной системой).

Альбумины и глобулины разные по строению. Все белки, кроме альбумина, относятся к гликопротеинам, содержание олигосахариды и прикрепляются к остаткам аминокислот. В качестве концевого остатка часто выступает ацетилнейраминовая кислота. Если она отщепляется нейраминидазой, на поверхности белка появляются концевые остатки галактозы. Остатки десиалированных белков распознаются, начинают менять галактозы на гепатоцитах. В печени эти уже устарелые белки удаляются методом эндоцитоза. Таким образом сахариды на поверхности устанавливают время жизни белков плазмы, а также определяют полупериод выведения, который может составлять до нескольких недель.

В здоровом организме концентрация альбуминов и глобулинов в крови поддерживается на постоянном уровне. Но бывают ситуации, когда показатели изменяются. Это происходит при заболеваниях органов, принимающих участие в синтезе и катаболизме белков. Повреждение клеток посредством цитокинов повышает формирование белков альбуминов, глобулинов, фибриногенов и некоторых других.

Электрофорез

Белки и прочие заряженные макромолекулы можно разделить электрофорезом. Среди всех существующих методов деления особенно важно выделить электрофорез на носителе, а именно – на ацетилцеллюлозной пленке. При этом сыворочные белки движутся к аноду, разделяясь на несколько фракций. После деления белки окрашиваются с помощью красителя, что позволяет оценить количество белка в окрашенных полосах.

Соотношение белков

При анализе количества белка в плазме крови, определяют не только уровень альбумина и глобулина, но и определяют отношение этих веществ друг к другу. В норме должно быть соотношение 2:1 При отклонении от этих показателях говорят о патологии.

Снижение отношения альбумина к глобулину может указывать на следующее:

• снижение синтеза альбумина — цирроз печени;
• низкий уровень альбумина может наблюдаться при патологиях почек.

Повышение отношения альбумина к глобулину может говорить о таких патологиях:

• гипотиреоз;
• лейкемия;
• новообразования;
• нарушение выработки гормона роста.

При снижении глобулина также в некоторых случаях выявляют аутоиммунные болезни, миелома.

Альбумины помогают поддерживать осмотическое давление в организме. Проведенный тест на общий белок позволяет оценить, как протекает болезнь, вести мониторинг онкологии, выявлять нарушения функций почек и печени, определять причину отеков, а также оценивать качество питания.

ХИМИЯ ПРОСТЫХ БЕЛКОВ. «БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ», Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок – клу-пеин, выделенный из молок сельди: из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков.

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20–30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3).

Проламины и глютелины. Это белки растительного происхождения, отличаются своеобразием аминокислотного состава и физико-химических свойств. Они содержатся в основном в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень и др.), составляя основную массу клейковины. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60–80% водном растворе этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок. Наиболее изучены оризенин (из риса), глюте-нин и глиадин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), гордеин (из ячменя) и др. Установлено, что проламины содержат 20–25% глутаминовой кислоты и 10–15% пролина.

Альбумины и глобулины. Эти белки относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – это глобулярные белки, различающиеся по растворимости (табл. 1.6).

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобулины» основано на их растворимости в дистиллированной воде и полунасыщенном растворе (NH₄)₂SO₄. Однако, как показывают данные табл. 1.6, глобулины растворимы только в разбавленных солевых растворах.

Различную растворимость альбуминов и глобулинов сыворотки крови раньше широко использовали в клинической практике для их фракционирования и количественного определения (см. главу 17).

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белков определяют с помощью электрофореза на бумаге и в полиакрил-амидном геле в небольшом количестве сыворотки крови. Типичная электро-фореграмма белков сыворотки крови, а также соотношение отдельных фракций представлены в главе 17. Альбумины и глобулины отличаются друг от друга также по молекулярной массе – соответственно 40000–70000 и 150000 и более.

Из сыворотки крови не только выделен альбумин в чистом виде, но и определена первичная структура его единственной полипептидной цепи (575 аминокислотных остатков). Альбумин имеет относительно низкую изоэлектрическую точку (4,7) и высокий отрицательный заряд при рН 8,6, благодаря чему он мигрирует с большой скоростью в электрическом поле к аноду. Принято считать, что примерно 75–80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; кроме того, основной функцией их считают транспорт жирных кислот. Однако точная функция альбуминов не совсем ясна. Известны случаи, когда у некоторых людей в крови фактически отсутствуют альбумины (врожденная аномалия), но они практически здоровы.

Глобулины, представленные α₁-фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде α₂-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. β-Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков, в частности трансферрин – белок, ответственный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин – белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции β-глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тромбина – белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови.

Фракция γ-глобулинов является наиболее гетерогенной. Известно множество антител, различающихся первичной структурой. Электрофоретиче-ски они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично в β₂-глобулиновой фракциях. Структура и функция γ-глобулинов более подробно рассмотрены далее (см. главу 2, «Гликопротеины»).

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

Простые белки

Простой белок ^[1] – это белок, построенный исключительно из остатков ^5,-аминокислот (при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты ^[2]), не требующий для функционирования наличия небелковых простетических групп.

Простые белки, по растворимости в солевых растворах и воде, условно подразделяются на несколько групп:

• глобулины,
• альбумины,
• гистоны,
• протамины,
• глютелины,
• проламины.

По пространственному строению и растворимости, простые белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные:

• глобулярные простые белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), хорошо растворяются как в воде, так и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, благодаря чему обеспечивается тесный контакт с растворителем. К глобулярной группе также относятся все ферменты ^[3] и подавляющее большинство иных биологически активных белков, исключая структурные,
• фибриллярные простые белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы как в воде, так и в солевых растворах. Полипептидные цепи ^[4] в молекулах фибриллярных белков располагаются параллельно одна другой. Данные простые белки принимают участие в образовании структурных элементов соединительной ткани: в эластинах, кератинах, коллагенах.

Белки альбумины и глобулины

Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном и в животном мире, и, как правило, встречаются совместно, составляя основу протоплазмы ( цитоплазмы ^[5] и ядра клетки ^[6]).

Наибольшее количество альбуминов и глобулинов содержится в плазме крови ^[7], тканях организма, сыворотке молока. Альбумины и глобулины в здоровом организме всегда находятся в определенных пропорциях (альбумин – глобулиновый коэффициент ^[8]).

Альбумины отличаются от глобулинов, как физико-химическими свойствами, так и химическим составом. В частности, альбумины, в отличие от глобулинов, содержат существенно меньшее количество глицина ^[9] и большее количество серосодержащих аминокислот.

Характерной особенностью белка альбумина является меньшая молекулярная масса в сравнении с глобулинами: молекулярная масса альбумина плазмы крови равна 68000, глобулина – 180000.

Белки глобулины – менее дисперсные и менее гидрофильные (скорее более гидрофобные), чем альбумины, поэтому коллоидные растворы глобулинов не настолько устойчивы, как растворы альбуминов.

Альбумины растворимы в воде в широком диапазоне pH (от 4 pH до 8,5 pH), выпадают в осадок при 70-100% концентрации раствора сульфатом аммония (глобулины – при 50% концентрации). Глобулины сложнее растворяются в воде, при этом растворимы в солевых растворах, обычно содержат углеводную часть.

Белки гистоны и протамины

Глобулярные простые белки гистоны и протамины являются наиболее простыми белками, характерной особенностью которых является слабощелочные свойства растворов. Данный факт обусловлен наличием в составе гистонов и протаминов значительного количества диаминокарбоновых кислот – аргинина ^[10], лизина ^[11] и гистидина ^[12].

Гистоны – низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков лизина и аргинина, что обусловливает их основные свойства, содержат 20-35% основных аминокислот, (белки протамины – 50-80%, в связи с чем, протамины проявляют более щелочные свойства, нежели гистоны).

Характерным признаком протаминов является то, они имеют большую молекулярную массу, в сравнении с другими простыми белками. Протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), и, как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты ^[13] с нуклеиновыми кислотами ^[14], выступая в качестве репрессорных и регуляторных белков – составной части нуклеопротеинов.

Гистоны и протамины в значительных количествах содержатся в зобной железе, в икре и сперме рыб, в селезенке. Названия представителей этих простых белков происходят от источника их получения: протамины, выделенные из скумбрии, так и называются – скумбрии, из молоки сельди – клупеином, из молок семги – сальмии.

Гистоны и протамины входят в состав сложных белков в частности нуклеопротеиновых ядер.

Белки глютелины и проламины

Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины на 45 % состоят из глутаминовой кислоты, растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, тогда как в воде и разбавленных солевых растворах не растворяются.

Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса) и глютелин (белок кукурузы).

Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием гликокола, аргинина, гистидина. По аминокислотному составу белки глютелины сбалансированы лучше, чем белки проламинов.

Проламины, как и глютелины, не растворяются в воде, однако хорошо растворяются в 50-90 % этиловом спирте, состоят на 30-45 % из глутаминовой кислоты и на 15% из пролина.

К проламинам принадлежат глиадин (белок ржи и пшеницы), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы).

Глютелины и проламины составляют подавляющую массу белков зерновых культур.

Белки протеиноиды (склеропротеины)

Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей, кожных покровов, костей, хрящей, волос. Характерной особенностью данных белков является высокая устойчивость к различным растворителям: они не растворяются в воде, растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. На протеиноиды не оказывают влияние ферменты, поэтому при попадании в организм с пищей, данные белки крайне плохо усваиваются.

Представителями протеиноидов (склеропротеинов) является эластин, коллаген ^[15], кератины, фиброин.

---

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Простые белки».

При написании статьи о простых белках, в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, ProteinStructures.com, MedicalNewsToday.com, Phys.MSU.ru, IBCh.ru, Википедия, а также следующие печатные издания:

• Гауровиц Ф. «Химия и функции белков». Издательство «Мир», 1965 год, Москва,
• Степанов В. М. «Молекулярная биология. Структура и функции белков. Классический университетский учебник». Издательство «Издательство Московского государственного университета», 2005 год, Москва,
• Ченцов Ю. С. «Введение в клеточную биологию. Классический университетский учебник XXI века». Издательство «Академкнига», 2005 год, Москва,
• Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва.

Жми и поделитесь статьей с друзьями:

АЛЬБУМИН-ГЛОБУЛИНОВЫЙ КОЭФФИЦИЕНТ — Большая Медицинская Энциклопедия

АЛЬБУМИН-ГЛОБУЛИНОВЫЙ КОЭФФИЦИЕНТ (АГК) — величина, выражающая отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в биологических жидкостях. Для здоровых людей альбумин-глобулиновый коэффициент сыворотки крови составляет 1,5—2,3. При многих заболеваниях наблюдается уменьшение альбумин-глобулинового коэффициента, обусловливаемое уменьшением концентрации альбуминов и увеличением концентрации глобулинов.

Методы определения альбумин-глобулинового коэффициента основаны на высаливании глобулинов (см.) и альбуминов (см.) нейтральными солями путем насыщения раствора, например сернокислым аммонием (при 50 и 100% насыщения соответственно) или сернокислым натрием (22 и 100%), и последующем определении концентрации белка в осадке обычными методами. Распространен также метод вычисления альбумин-глобулинового коэффициента на основе данных электрофоретического анализа. В последнем случае нормальные величины альбумин-глобулинового коэффициэнта получаются несколько меньшими (1,2—2,0) за счет адсорбции альбуминов бумагой в ходе разделения.

При самых разнообразных патологических процессах (хронических инфекционных процессах, травмах костной системы, после тяжелых операций и так далее) снижение концентрации альбуминов носит, как правило, универсальный характер. Это может обусловливаться переходом альбуминов в ткани вследствие повышения проницаемости стенок сосудов, снижения интенсивности синтеза альбуминов в почечной ткани, ускорения их распада и превращения в другие белки, в частности в глобулины, содержание которых в связи с этим возрастает.

Важное значение для прогноза имеет динамика изменения альбумин-глобулинового коэффициента в ходе болезни. Значительное уменьшение альбумин-глобулинового коэффициента наблюдается при заболеваниях печени, сопровождающихся снижением синтеза альбуминов, а также при выведении альбуминов с мочой при нарушениях функции почек. Повышение концентрации глобулинов носит дифференцированный характер. При остром воспалении это увеличение происходит в основном за счет усиления синтеза α2- и γ-глобулинов. При хронических воспалительных процессах наблюдается прирост γ-глобулинов и в меньшей степени α2- и β-глобулпнов.

При гепатитах низкие величины альбумин-глобулинового коэффициента связаны со снижением активности процессов синтеза альбуминов, увеличением содержания γ-глобулинов и в меньшей степени — β-глобулинов; при циррозе печени происходит незначительное увеличение γ- и α-глобулпнов. а иногда и β-глобулинов; при механической желтухе резко снижается содержание альбуминов, увеличивается содержание α2-, β-, а также γ-глобулинов. При нефротическом синдроме содержание альбуминов и γ-глобулинов уменьшается, β- и α-глобулинов — увеличивается. При злокачественных опухолях увеличивается концентрация α-глобулинов, в особенности α2-глобулинов, менее значительно — β- и α-глобулинов, снижено количество альбуминов. Наконец, плазмоцитома связана с резким увеличением концентрации белков в области γ- или β-глобулинов сыворотки.

В цереброспинальной жидкости альбумин-глобулиновый коэффициент в норме равен в среднем 1,38; уменьшается при воспалительных процессах в центральной нервной системы и большинстве форм нейродермальных опухолей. Особенно сильно альбумин-глобулиновый коэффициент снижается при наличии злокачественных опухолей.

См. также Анальбуминемия.

Библиография: Бургман Г. П. и Лобкова Т. Н. Исследование спинномозговой жидкости, М., 1968; Ларский Э. Г., Рубин В. И. и Солун Н. С. Биохимические методы исследования в клинике, Саратов, 1968; Штрауб Ф. Б. Биохимия, пер. с венгер., Будапешт, 1965.

Э. Г. Ларский.

Альбумины

Альбумины – простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество — в интерстициальной жидкости и в лимфе.

ФУНКЦИИ АЛЬБУМИНОВ

Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией в плазме крови.

1. Поддержание онкотического давления плазмы крови. Поэтому при уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются «голодные» отеки. Альбумины обеспечивают около 80% онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию «почечных» отеков.

2. Альбумины – это резерв свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.

3. Транспортная функция. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca²⁺, Mg²⁺). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальцийсвязывающие центры. В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин.

Глобулины

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

₁-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. ₁-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу — поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции ₁-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента— в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции₁-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация₁—антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани).₁-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза₁-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность₁-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

К фракции ₁-глобулинов относят также₁-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

₂-ГЛОБУЛИНЫ. Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится ицерулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

126.

Методом высаливания можно получить три фракции белков плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки плазмы крови на 6 фракций:

Альбумины — 54-62%, Глобулины: ₁-глобулины 2,5-5%,₂-глобулины 8,5-10%,-глобулины 12-15%,-глобулины 15,5-21%,фибриноген (остается на старте) — от 2 до 4%.

Современные методы позволяют получить свыше 60 индивидуальных белков плазмы крови. Количественные соотношения между белковыми фракциями постоянны у здорового человека. Иногда нарушаются количественные соотношения между различными фракциями плазмы крови. Это явление называется ДИСПРОТЕИНЕМИЯ. Бывает, что содержание общего белка плазмы при этом не нарушается.

Иногда содержание общего белка плазмы понижается. Такое явление известно как ГИПОПРОТЕИНЕМИЯ. Может развиться: а) при длительном голодании; б) когда есть патология почек (потеря белка с мочой).

Реже, но иногда встречается ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ — повышение содержания белка в плазме выше, чем 80г/л. Такое явление характерно для состояний, при которых происходит значительные потери жидкости организмом: неукротимая рвота, профузный понос (при некоторых тяжелых инфекционных заболеваниях: холера, тяжелая форма дизентeрии).

129.

. Кислотно — основное равновесие– солтношение концентраций водородных и гидроксильных ионов в биологических средах.

Состоянию нормы соответствует определенный диапазон колебаний рН крови – с 7.37 до 7.44 со средней величеной 7.40. Регуляторными системами, которые обеспечивают постоянство рН крови являются буферные с-мы.

Бикарбонатная– самая управляемая с-ма клеточной жидкости и крови. Состоит из углекислоты и бикарбонатов. Механизм её действия заключается в том, что при выделении в кровь больших кол-в кислых продуктов водородные ионы соединяются с анионами бикарбоната, что приводит к образованию слабодиссациирующей угольной к-ты, избыток которой сразу разлагается на Н2О и СО2, который удаляется ч-з легкие при гипервентиляции. И так, несмотря на снижение уровня концентрации бикарбоната в крови, нормальное соотношение м-у концентрацией Н2СО3 и бикарбоната (1:20) сохраняется. рН крови остается в норме. Если в крови увеличивается кол-во основных ионов, то они соединяются со слабой угольной к-той образуя ионы бикарбоната и воду. Для сохранения нормальных соотношений основных компонентов буферной с-мы в этом случае подключаются физиологические механизмы регуляции кислотноосновного состояния: происходит задержка в плазме крови некоторого количестваСО2 в результате гиповентиляции легких, а почки начинают выделять основные соли в большем кол-ве.

Фосфатная.Буферное действие этой системы основано на возможности связывания водородных ионов ионами НРО4^2-с образованием Н2РО4^—(Н⁺ + НПО4^2- — Н2РО4^—), а так же на взаимодействие ионов ОН^—с ионами Н2РО4^—(ОН^—+ Н2РО4^2-— НРО4^2-+ Н2О). эта система находится в тесной связи с бикарбонатной.

Белковая. При сдвиге рН в щелочную сторону диссоциация основных групп угнетается и белок ведет себя как к-та. Связывая основания эта к-та дает соль. С увеличением рН возрастает кол-во белков в ф-ме соли, а при уменьшении растет количество белков плазмы в ф-ме к-ты.

Гемоглобиновая – самая мощная с-ма крови. Участие гемоглобина в регуляции рН крови связана с его ф-ей – транспорт О2. Константа диссоциации кислотных групп гемоглобина меняется в зависимости от его насыщения О2. При насыщении он становится боле сильной к-той(ННbО2) и увеличивает отдачу в р-р ионов Н2. если гемоглобин отдает О2, он становится очень слабой органической к-той (ННb).

Нарушение кислотно — основное равновесия – ацидоз.

130.

эритроциты(в 1мл. 5*10^9, Эритроциты живут 100-120 дней. Ежедневно образуется 250 млрд эритроцитов.) – красные кровяные клетки лишенные ядра, ибосом, митохондрий, лизосом. Образуются в красном костном мозге. Продолжительность жизни 125 дней, разрушаются в селезенки и в печени. Почти целиком заполнены гемаглабином.

Главная функция — транспорт газов: перенос О₂и СО₂. Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Обмен эритроцитов имеет ряд особенностей:

1. В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.

2. Образование энергии — только путем гликолиза, субстрат — только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления:

1. Активно протекает ГМФ-путь распада глюкозы, дающий НАДФ^.H₂

2. Высока концентрация глютатиона — пептида, содержащего SH-группы

131.

Гемоглобин(Hb) имеет молекулярную массу 80000 Да. Это сложный белок с четвертичной структурой: состоит из нескольких субъединиц. У Hb 4 субъединицы. Каждая субъединица состоит из небелковой части — гема и белка глобина (всего 4 гема и 4 глобина в молекуле гемоглобина).

СИНТЕЗ ГЕМА

дельта-аминолевулинатсинтаза является ключевым ферментом биосинтеза гема. Коферментом дельта-аминолевулинатсинтазы является пиридоксаль-фосфат (производное витамина В₆). Фермент ингибируется по принципу отрицательной обратной связи избытком гема.

Порфобилиногенсинтаза тоже угнетается избытком гема.

Необходимо знать схему дальнейших реакций, протекающих при синтезе гема:

Гем имеет тетрапиррольную структуру, т.е. состоит из 4-х замещенных пиррольных колец, соединенных между собой с помощью метиновых мостиков. Эта структура называется порфирином (без железа). Протопорфирин, в который включено железо, называется ГЕМ.

Железо в Hb имеет степень окисления “+2” и координационное число 6. Двумя ковалентными связями Fe связано с азотами пиррольных колец. Две координационные связи идут на связь с остатками гистидина в молекулах глобина. Белковая часть Hb состоит из 4-х попарно одинаковых протопорфириновых циклов.

Молекула HbA (Hb взрослого человека) содержит- 2 альфа- и 2 бета-полипептидные цепи. Этот тип гемоглобина составляет приблизительно 95-97% от всего количества гемоглобина в крови.

HbA₂(2 альфа- и 2 дельта-цепи) у взрослого примерно 2%.

HbF (2 альфа и 2 гамма-цепи) — примерно 2% у взрослого. HbF — фетальный гемоглобин. В крови новорожденного такого гемоглобина содержится примерно 80%. В отличие от HbA этот тип гемоглобина имеет гораздо большее сродство к кислороду.

Сейчас установлено 5 видов HbA. Все они имеют 2 альфа- и 2 бета-цепи, но в минорных формах HbA присоединяются остатки простых сахаров (глюкозы) — гликозилированные формы гемоглобина.

У больных сахарным диабетом гликозилированных форм гемоглобина больше, чем у здоровых людей. Если снизить уровень сахара крови, то количество гликозилированнных форм снижается.

В крови человека иногда встречаются аномальные формы гемоглобина, которые отличаются от нормального Hb по аминокислотному составу полипептидных цепей. При этом изменяются изоэлектрическая точка, заряд, форма белковой молекулы. Заболевания, которые связаны с изменением структуры полипептидных цепей называются гемоглобинопатиями.

Серповидноклеточная анемия — характеризуется появлением HbS. В бета-цепи глутаминовая кислота заменена на валин вследствие мутации. Это приводит к изменению свойств Hb. Возрастает гидрофобность молекулы. Молекулы агрегируют. Эритроцит под микроскопом выглядит как серп.

В ряде случаев наблюдается одно из нарушений синтеза нормальных цепей Hb. Если нарушается синтез бета-цепей — то заболевание называется: бета-талассемия. Если нарушен синтез альфа-цепи, то альфа-талассемия.

134.

РАСПАД ГЕМОГЛОБИНА

Происходит в мононуклеарных фагоцитах (в селезенке и печени). Сначала происходит разрыв связи между I-м и II-м кольцами. Фермент — НАДзависимая оксигеназа. После ее действия образуется пигмент зеленого цвета — вердоглобин. В его составе сохраняется и железо и белок. В дальнейшем вердоглобин распадается на составные части: белок, железо и пигмент-биливердин. Железо образует комплекс с белком трансферрином, и этот комплекс поступает в ткани, где оно снова может быть использовано для синтезов или депонироваться в виде комплекса с белком ферритином.

Билирубин плохо растворим в воде, поэтому он адсорбируется на альбумине крови. Такой комплекс называется СВОБОДНЫМилиНЕПРЯМЫМ БИЛИРУБИНОМ. Он свободный, потому что не связан ни с каким другим веществом ковалентными связями; непрямой, потому что не дает прямой реакции с диазореактивом Эрлиха (для определения этого вида билирубина необходимо предварительно осадить альбумины).

В печени непрямой билирубин подвергается обезвреживанию путем связывания с глюкуроновой кислотой. В реакции расходуется УТФ. При этом к молекуле билирубина присоединяются 2 молекулы глюкуроновой кислоты (образование билирубиндиглюкуронида). Это вещество малотоксично и хорошо растворяется в воде, называется ПРЯМЫМ СВЯЗАННЫМ БИЛИРУБИНОМ, т.к. определяется в прямой реакции с диазореактивом Эрлиха и связан ковалентно с глюкуроновой кислотой. В таком виде билирубин поступает в желчь и вместе с ней выводится из организма.

При определении содержания билирубина используют диазореактив Эрлиха, который дает розовую окраску с билирубином и по ее интенсивности судят о концентрации билирубина в крови.

В крови человека примерно 75% непрямого билирубина от его общего количества. Общее содержание билирубина в норме (прямой+непрямой) от 8 до 20 мкмоль/л.

Билирубин — это конечный продукт распада гемоглобина у человека. Однако, поступив с желчью в кишечник, он превращается под действием ферментов микрофлоры кишечника. Сначала от него отщепляется глюкуроновая кислота, затем происходит частичное восстановление и образуется вещество, называемое «мезобилиноген«, а затемстеркобилиноген. Стеркобилиноген в основном выводится с калом и на воздухе (в кале) превращается в стеркобилин, а мезобилиноген частично всасывается из кишечника по системе v.portae, т.е. попадает в печень и там разрушается. Поэтому его нет у здоровых людей в крови. Небольшая часть стеркобилиногена тоже всасывается из кишечника через систему геморроидальных вен, т.е. попадает сразу в большой круг кровообращения, минуя печень, поэтому часть его выводится с мочой.

Значит, стеркобилиноген является компонентом мочи в норме.

В НОРМЕ:

Кровь:

Билирубин (в основном непрямой) — в норме (8-17мкмоль/л)

Гемоглобин — в норме (мужчины — 130-145 г/л; женщины — 110-130 г/л

Моча: светло-желтого цвета, стеркобилиноген — в норме, мезобилиногена нет.

Кал: нормальной окраски, стеркобилиноген — в норме

135.

ГЕМОЛИТИЧЕСКАЯ ЖЕЛТУХАНаблюдается при усилении распада эритроцитов. Билирубина образуется больше, чем в норме и скорость экскреции тоже увеличивается. Непрямой билирубин повышается в крови. В моче билирубина нет, а содержание стеркобилина в кале и в моче повышено.

136.

ПАРЕНХИМАТОЗНАЯ ЖЕЛТУХА(паренхиматозная). Наблюдается при повреждении гепатоцитов (например, при вирусном гепатите). Билирубин не обезвреживается. Желчные пигменты поступают не только в кишечник, но и в кровь. Т.е. в крови повышается содержание не только прямого, но и непрямого билирубина. Наблюдается билирубинурия. В моче обнаруживают мезобилиноген.

137.

ОБТУРАЦИОННАЯ ЖЕЛТУХА(механическая) Наблюдается при закупорке желчных протоков (например, при желчнокаменной болезни). Желчь продолжает вырабатываться, но поступает не только в желчные протоки, а также в кровь. В крови повышается уровень билирубина, в основном — прямого билирубина. Наблюдается билирубинурия. Содержание стеркобилина в моче и в кале снижено (кал становится светлым, а моча темнеет за счет прямого билирубина).

138.

ЛЕЙКОЦИТЫ

Клетки, выполняющие защитные функции — способны к фагоцитозу. В лейкоцитах много активных протеаз, расщепляющих чужеродные белки. В момент фагоцитоза увеличивается выработка перекиси водорода и увеличивается активность пероксидазы, что способствует окислению чужеродных частиц (антибактериальное действие). Лейкоциты богаты внутриклеточными низкоспецифичными протеиназами — катепсинами, локализованными в лизосомах. Катепсины способны к практически тотальному протеолизу белковых молекул. В лизосомах лейкоцитов в значительных количествах содержатся и другие ферменты: например, рибонуклеазы и фосфатазы.

139.

СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ И ФИБРИНОЛИЗА.

Это единая система, которая выполняет следующие функции:

1) Поддержание крови в сосудах в жидком состоянии.

2) Осуществление гемостаза (предотвращение больших кровопотерь).

Гемостаз — сложный ферментативный процесс, в результате которого образуется кровяной сгусток.

Система свертывания крови — это многокомпонентная система, в состав которой входят белки, фосфолипиды, обломки клеточных мембран и ионы кальция.

Компоненты системы свертывания крови принято называть «факторами«. Факторы бывают тканевыми, плазменными и тромбоцитарными. Тканевые и плазменные факторы обозначаются римскими цифрами, а тромбоцитарные — арабскими. Если фактор является активным, то за цифрой ставится буква «а».

Большинство белков системы свертывания крови обладает ферментативной активностью. Все факторы свертывания крови, кроме фXIII, являются сериновыми протеиназами, которые катализируют реакции ограниченного протеолиза.

В ходе реакций свертывания крови все белки-ферменты сначала выступают в роли субстрата, а затем — в роли фермента. Среди белков, участвующих в свертывании крови, есть такие, которые не обладают ферментативной активностью, но специфически ускоряют протекание ферментативной реакции. Они называются параферментами. Это фV (проакцелерин) и фVIII(антигемофильный глобулин А).

Большинство факторов свертывания крови синтезируется в неактивной форме в виде проферментов. Проферменты активируются и их действие направлено на протекание прямой реакции свертывания крови — на превращение фибриногена в фибрин, которой является основой кровяного сгустка.

Есть 2 механизма свертывания крови — внешний и внутренний.

ВНЕШНИЙ механизм запускается с участием внешних(тканевых) факторов, ВНУТРЕННИЙ — при участии факторов, источником которых служит сама кровь, плазма, собственно ферменты и форменные элементы крови. РАЗЛИЧАЮТСЯ ВНЕШНИЙ И ВНУТРЕННИЙ МЕХАНИЗМЫ ТОЛЬКО НАЧАЛЬНЫМИ СТАДИЯМИ ДО АКТИВАЦИИ ПРОТРОМБИНА (фII — протромбин). ПОСЛЕДУЮЩИЕ СТАДИИ ПРОТЕКАЮТ ОДИНАКОВО И В ТОМ, И В ДРУГОМ СЛУЧАЯХ.

НАЧАЛЬНЫЕ СТАДИИ ВНЕШНЕГО МЕХАНИЗМА.

Для пуска внешнего механизма необходим первичный сигнал: повреждение тканей (клеток), оказавшихся в контакте с кровью, или эндотелия сосуда. При этом разрушаются клеточные мембраны и из клеток высвобождается тканевой тромбопластин (фIII ). Он активирует фVII — прконвертин.

Активация фVII, а также все последующие реакции до активации протромбина протекают на матрице, которая состоит из липопротеиновых осколков клеточных мембран. В ходе активации фVII происходит конформационная перестройка его молекулы, в результате формируется активный центр этого белка-фермента.

Активный фVIIa образует комплекс с тканевыми фосфолипидами и ионом кальция. Этот комплекс обладает протеолитической активностью и вызывает активацию фактора X (Прауэра-стюарта).

Активный фактор Xа тоже обладает протеолитической активностью и активирует протромбин.

НАЧАЛЬНЫЕ СТАДИИ ВНУТРЕННЕГО МЕХАНИЗМА.

Начальные стадии внутреннего механизма называются «контактная фаза» или“контактная стадия”.Происходит контакт фXII (хагемана) с чужеродной поверхностью (например, игла шприца, лезвие ножа, стекло). В результате происходит конформационная перестройка фXII и он активируется — переходит в фXIIa.

Активация фXII, а также последующие реакции внутреннего механизма, так же, как и при внешнем механизме, протекают на матрице — тромбопластине, который освобождается при разрушении тромбоцитов.

XIIa действует на XI (Розенталя), превращая его в XIa.

XIa действует на фIX (антигемофильный глобулин В) (обязательно в присутствии ионов кальция!), и переводит его в фIXa.

фIXa образует комплекс с тромбоцитарными фосфолипидами, ионами кальция и параферментом — фVIIIa. В составе этого комплекса фIXa обладает протеолитической активностью и переводит фX в фXa.

Следующие стадии, начиная с активации протромбина (фII), протекают одинаково для обоих механизмов свертывания крови.

Протромбин — белок, который синтезируется в печени. Для синтеза протромбина необходим витамин «К». Реакция синтеза протромбина катализируется комплексом, состоящим из активного фXa, фосфолипидов, иона кальция и парафермента Va. В ходе этой реакции резко уменьшается сродство данного комплекса к матрице и активный тромбин,или фIIa, освобождается с матрицы и гидролизует пептидные связи между аргинином и глутаминовой кислотой в молекуле своего субстрата — фибриногена, превращая его в фибрин-мономер.

На следующей стадии мономеры фибрина спонтанно агрегируют с образованием регулярной полимерной структуры «мягкого» сгустка растворимого фибрин-полимера. При этом происходит захват фибрин-полимером компонентов крови — формируется тромб (сгусток).

Сначала сгусток рыхлый и мягкий, связи между молекулами фибрин-полимера слабые (нековалентные). Но затем под действием активного фXIIIa (фибриназа) (фXIII активируется фактором IIa — тромбином) происходит прочная ковалентная “сшивка” молекул фибрин-полимера. Образуются межмолекулярные связи между карбоксильными группами глутамина и аминогруппами лизина: так растворимый фибрин-полимер переходит в нерастворимый фибрин-полимер.

После образования нитей фибрина происходит их сокращение (ретракция кровяного сгустка), которое происходит с затратой АТФ.

Процесс тромбообразования постоянно контролируется антитромбином III — ингибитором сериновых протеиназ. Кроме того, протекание большинства реакций свертывания крови на матрице обеспечивает:

1) высокую эффективность процесса

2) локальность процесса — процесс свертывания протекает только в месте повреждения (это предотвращает процесс диссеминированного внутрисосудистого свертывания (ДВС-синдром).

Скорость свертывания крови зависит не только от работы системы свертывания, но и от присутствия естественных антикоагулянтов — веществ, предотвращающих свертывание крови.

154.

Внутренняя поверхность дыхательных путей покрыта тонким слоем слизи. Слизь имеет в своем составе растворенные в воде ионы Na⁺, Cl^–, K⁺, Ca²⁺, муцины, сульфатированные протеогликаны, сурфактант, лизоцим, лактоферрин и секреторный IgA. Разные компоненты слизи синтезируются в разных отделах дыхательных путей и даже в респираторном отделе легких (вода, ионы, сурфактант), источником муцинов являются подслизистые железы.

Альбумин | eClinpath

Альбумин — глобулярный белок с молекулярной массой 66-69000 дальтон (66-69 кДа). Он синтезируется в печени и катаболизируется в различных тканях, где поглощается пиноцитозом. Поглощение и разложение облегчается, если белок структурно модифицирован. Составляющие аминокислоты используются клетками.

Физиология

Альбумин вносит большой вклад в осмотическое давление коллоидов плазмы из-за своего небольшого размера и количества (35-50% от общего количества белков плазмы по весу).Он также служит белком-носителем для многих нерастворимых органических веществ (например, неконъюгированного билирубина, длинноцепочечных жирных кислот) и лекарств. Будучи более анионным (отрицательно заряженным при физиологическом pH), альбумин также переносит положительно заряженные минералы, такие как кальций (но не служит резервуаром для запасов кальция в организме), цинк и медь. Помимо того, что он является переносчиком молекул, альбумин также считается антиоксидантным белком, поглощая активные формы кислорода, защищая связанные вещества от повреждения окислителем и связывая свободную медь, которая действует как окислитель (Merlot et al 2014).Альбумин не содержит углеводов и в значительной степени не накапливается в гепатоцитах. Период полувыведения из плазмы различается у разных видов (например, у людей он составляет 19 дней [Merlot et al 2014]) и имеет тенденцию увеличиваться с увеличением размера тела. Альбумин может перемещаться во внесосудистое пространство либо непосредственно через щели (например, синусоидальный эндотелий в печени), либо через эндотелий с помощью рецепторов. Попав во внесосудистое пространство, альбумин попадает в лимфатические сосуды и выводится обратно в кровоток.Небольшие количества обнаруживаются в жидкостях организма (например, поте) и моче (<1 мг / дл). Было идентифицировано несколько рецепторов альбумина, некоторые из которых связывают немодифицированный или нативный альбумин или альбумин, измененный различными естественными и патологическими процессами, такими как гликозилирование (например, сахарный диабет) и окисление. Последние процессы усиливают деградацию альбумина, которая, вероятно, происходит внутри макрофагов через рецепторы скавенджеров (например, гликопротеин 18). Основным рецептором в непрерывном эндотелии является альбондин, который связывает только нативный альбумин, но рецепторы поглотителей и другие рецепторы также существуют в эндотелии и других тканях, и они могут связывать нативный или измененный альбумин.Рецепторы в проксимальных извитых канальцах почек, где большая часть альбумина резорбируется после фильтрации, представляют собой комплекс мегалин-кубилин, дефицит которого вызван генетической мутацией у бордер-колли и гончих - это состояние называется синдромом Имерслунда-Грасбека. и характеризуется дефектами всасывания кобаламина в кишечнике (где кубилин также играет главную роль) и протеинурией (Lutz et al 2013, Owczareck-Lipska et al 2013, Fyfe et al 2014).

Методология

Альбумин определяется по его способности связываться с бромкрезоловым зеленым.Бромкрезоловый пурпурный — еще один краситель, который широко используется в лабораториях, исследующих образцы человека, однако этот метод дает артефактически низкие значения в сыворотке крови животных и не должен использоваться для измерения альбумина в образцах от животных. Есть также видовые особенности в количестве бромкрезолового зеленого, который связывается с альбумином. Ложно высокие значения альбумина наблюдаются в образцах от обезьян нового мира (например, лемуров) и кроликов, тогда как низкие значения наблюдаются у птиц. Ложно завышенные значения у кроликов можно преодолеть, используя кроличью сыворотку в качестве калибратора реакции (обычно используется калибратор человеческого происхождения), однако обычно это не делается в ветеринарных лабораториях.Сыворотка является предпочтительным образцом для измерения альбумина.

Тип реакции

Конечная точка заглушена

Процедура

• Альбумин Бромкрезоловый зеленый (BCG) Метод: При кислом pH 4,1 альбумин значительно заряжен, что позволяет ему связываться с анионным красителем бромкрезоловым зеленым, образуя сине-зеленый комплекс. Интенсивность окраски комплекса измеряется фотометрически и пропорциональна концентрации альбумина. Гашение означает, что перед добавлением красителя снимается базовый уровень.Это снижает ложно увеличенные базовые абсорбции, например, из-за гемолиза или липемии (поскольку они не меняются после добавления красителя и вычитаются из результатов).
• Реакция, показанная ниже:

альбумин + бромкресколовый зеленый ^{pH 4,1} > сине-зеленый комплекс

Единицы измерения

Концентрация альбумина измеряется в г / дл (условные единицы) и г / л (единицы СИ). Уравнение преобразования показано ниже:

г / дл x 10 = г / л

Пример рассмотрения

Тип образца

Сыворотка и плазма (ЭДТА, гепарин)

В одном исследовании у овец концентрации альбумина в сыворотке крови были выше, чем в цитратной плазме (Mohri and Rezapoor 2009).Механизм неясен и может быть связан с изменением pH, изменяющим связывание красителя бромкрезоловый зеленый с белком. В качестве альтернативы было высказано предположение, что цитратные, оксалатные и фторидные антикоагулянты снижают концентрацию белка, вызывая диффузию воды из эритроцитов; поэтому следует избегать сбора образцов. Жидкий цитрат также разжижает альбумин, поскольку занимает 10% объема крови. Li-гепарин и антикоагулянты K ₂ -EDTA являются предпочтительными, однако фибриноген и другие белки острой фазы могут связываться с бромкрезоловым зеленым, что приводит к более высоким концентрациям в гепарине, чем в сыворотке (Stokol et al 2001, Mohri and Rezapoor 2009).

Устойчивость

Стабильность альбумина в образцах человека: 2,5 месяца при 15–25 ° C, 5 месяцев при 2–8 ° C и 4 месяца при (-15) — (- 25) ° C (согласно вкладышу в упаковке, Roche).

Помехи

• Липемия: На результаты могут повлиять образцы с тяжелой липемией (липемический индекс> 550 единиц).
• Гемолиз : мало влияет на наш метод.
• Icterus : Небольшое влияние на наш метод.
• Лекарственные средства: В экспериментальных исследованиях на собаках, которым вводили кортикостероиды, сообщалось об увеличении альбумина.Неясно, связано ли это с повышенной выработкой кортикостероидов или обезвоживанием, вызванным потерями свободной воды из-за полиурии, вызванной кортикостероидами. Мы также установили неопубликованные анекдотические ассоциации между высокой концентрацией альбумина и кортикостероидной терапией у собак.

Интерпретация теста

Изменения концентрации альбумина могут быть селективными (влияющими только на альбумин) или неселективными (влияющими как на альбумин, так и на глобулины). Селективные по сравнению с неселективными изменениями альбумина и глобулинов дают потенциальные ключи к разгадке механизма и причины этих аномальных результатов, как указано ниже (соотношение A: G может использоваться в качестве руководства для выборочных и неселективных изменений).

Повышение концентрации альбумина (гиперальбуминемия)

Наиболее частой причиной этого является обезвоживание или сокращение объема вследствие потери жидкости.

• Артефакт: Альбумин выше в гепаринизированной плазме, чем в сыворотке (из-за неспецифичности бромкрезолового зеленого, который также связывается с глобулинами, включая фибриноген [Stokol et al 2001]), однако новые процедуры были оптимизированы для минимизации этого явления.
• Физиологический : Гиперальбуминемия — это относительное изменение, наблюдаемое при сокращении объема, вторичном по отношению к потерям жидкости.Глобулины также могут увеличиваться в этой ситуации, что приводит к гиперпротеинемии без изменения соотношения A: G. Однако глобулины часто нормальны при сокращении объема (низкий A: G), поэтому отсутствие гиперглобулинемии не исключает дегидратации или сокращения объема как причины гиперальбуминемии.
• Ятрогенный : Преднизолон увеличивал концентрацию альбумина на 15-17% вне зависимости от дозы у 8 собак породы бигль, получавших 0,5, 1,2 и 4 мг / кг / день в течение 5 дней. Возможно, это связано с повышением скорости клубочковой фильтрации, вызванной кортикостероидами, и потерями жидкости через почки по сравнению с увеличением производства в этот короткий промежуток времени (Tinklenberg et al 2020).Мы отметили связь между приемом кортикостероидов и высокими концентрациями альбумина (и трансферрина) у собак (неопубликованные наблюдения). Концентрация альбумина увеличилась в среднем на 0,7-0,9 мг / дл в двух группах из 7 кошек, получавших иммуносупрессивные дозы преднизолона (4,4 мг / кг / день) или дексаметазона (0,55 мг / кг / день) в течение 56 дней (отсутствие лечения не наблюдалось. контрольная группа) (Lowe et al 2008). Средние концентрации азота мочевины и креатинина также снизились в обеих группах в последнем исследовании, что свидетельствует об увеличении СКФ, наблюдаемом у собак.Напротив, минимальные изменения средней концентрации альбумина наблюдались у 10 кошек с аллергией, которым давали 1-2 мг / кг в течение 13 дней, а удельный вес мочи не изменился (Khelik et al 2019).
• Патофизиологический :
  • Дисфункция надпочечников : В одном исследовании 114 шотландских терьеров высокие концентрации альбумина (до 5,2 г / дл) наблюдались у 22% из 61 собаки с клиническими признаками гиперадренокортицизма и вакуолярной гепатопатии (накопление гликогена). У некоторых собак была сопутствующая медь-ассоциированная гепатопатия.Гиперадренокортицизм был зарегистрирован с помощью теста с низкой дозой дексаматазона примерно у 1/4 из 46 протестированных собак, с высоким уровнем кортизола после АКТГ примерно у 2/3 из 37 протестированных собак. Около 80% из 25 протестированных собак имели высокий уровень половых гормонов надпочечников (прогестерон и андростендион) после стимуляции АКТГ (определяемый как увеличение> 1 раза по сравнению с контрольным интервалом). Таким образом, дисфункция надпочечников, особенно влияющая на половые гормоны, может быть связана с высокой концентрацией альбумина, хотя механизм неизвестен. У большинства собак была высокая активность ЩФ в сыворотке (значения до 22 000 / мкл) (Cortright et al, 2014).
  • Гепатоцеллюлярная карцинома : высокая концентрация альбумина (5,3 г / дл) с одновременным повышением коллоидно-осмотического давления была зарегистрирована у собаки с гепатоцеллюлярной карциномой. Оба эти результата были исправлены после хирургического удаления опухоли, хотя механизм связанного с опухолью увеличения альбумина не был установлен (Cooper et al 2009). В приведенном выше исследовании 114 шотландских терьеров с дисфункцией надпочечников и вакуолярной гепатопатией у 10% из 28 протестированных собак с сопутствующей гепатоцеллюлярной карциномой был высокий уровень альбумина (до 4.5 г / дл), хотя и не так высоко, как у собак без опухоли (см. Выше). В этом исследовании гематологические или биохимические данные сыворотки крови не делали различий между собаками с гепатоцеллюлярной карциномой и без нее (Cortright et al 2014).

Пониженная концентрация альбумина (гипоальбуминемия)

• Физиологические: Чрезмерное введение жидкости (чрезмерное разбавление).
• Патофизиологический
  • Снижение производства:
    • Недоедание : Снижение продукции может произойти, если не хватает аминокислот для производства альбумина печенью.Это происходит в случаях хронического тяжелого недоедания из-за диетического дефицита) или голодания. Печень является основным местом производства альбумина.
    • Синтетическая печеночная недостаточность : Хроническое заболевание печени приводит к гипоальбуминемии при снижении функциональной массы> 80%. Часто будут очевидны другие проблемы с производством белка, например низкая концентрация холестерина, низкая активность антитромбина, низкая активность протеина С.
    • Реакция острой фазы: Реакция острой фазы инициируется в ответ на травму, воспаление, неоплазию и т.д. и включает высвобождение цитокинов (IL-1, IL-6, TNFα) из макрофагов.Эти цитокины действуют на регуляторные элементы в генах гепатоцитов, что приводит к усилению транскрипции белков-реагентов острой фазы (фибриноген, сывороточный амилоид А, церулоплазмин, гаптоглобин) и подавлению транскрипции других белков, включая альбумин и трансферрин (так называемый «отрицательный острый» фазовые реагенты »). Повышенная деградация альбумина также может играть роль в гипоальбуминемии в этой реакции, особенно если она изменена (например, путем окисления). В белках острой фазы A: G снижается из-за комбинации низкого альбумина и высокого уровня глобулинов (этот тип ответа связан с увеличением α2-глобулинов при электрофорезе сыворотки).В одном проспективном исследовании 116 собак, госпитализированных в центр неотложной помощи, собак с системным воспалением (синдром системной воспалительной реакции или сепсис) и собак с локализованным воспалением имели значительно более низкие концентрации альбумина (1,9 ± 0,5 г / дл и 2,5 ± 0,4 г / дл, соответственно), чем у клинически здоровых собак-доноров крови (3,2 ± 0,3 г / дл). Низкие концентрации альбумина обладают хорошей отличительной способностью различать воспаление (локализованное или системное) и состояние здоровья (площадь под характеристической кривой оператора приемника, равной 0.991-0,992), а также между локализованным и системным воспалением (площадь под кривой 0,834), работая лучше, чем другие маркеры воспаления (низкий уровень железа в плазме, высокий фибриноген и высокие концентрации С-реактивного белка) для последнего (Torrente et al 2015 ).
    • Повышенное онкотическое давление : низкий уровень альбумина, наблюдаемый в некоторых случаях множественной миеломы (системная опухоль плазматических клеток), объясняется повышенным онкотическим давлением, оказываемым иммуноглобулинами, особенно теми, которые вызывают повышенную вязкость (IgM и высокие концентрации некоторых форм IgG) .Повышенное давление ощущается печеночными барорецепторами, что, как предполагается, вызывает снижение выработки альбумина печенью. Однако другие причины низкого уровня альбумина (отрицательная продукция в результате острой фазы ответа, потеря клубочкового белка) связаны с этой опухолью и могут быть в первую очередь ответственны за низкую концентрацию альбумина.
  • Потеря: Наиболее частой причиной низкого альбумина и низкого глобулина (неселективная потеря белка) является энтеропатия с потерей белка и тяжелое кровотечение.Сильное снижение только альбумина без одновременного изменения глобулинов должно побудить к поиску потери альбумина через почки (гломерулярная болезнь) или снижения продукции печени (последнее часто сопровождается увеличением глобулинов, потому что печень обычно очищает антигены, полученные из кишечника. и недостаточный клиренс антигенов печенью может привести к поликлональной гаммопатии). Снижение уровня альбумина от легкого до умеренного наблюдается у лошадей с желудочно-кишечными заболеваниями (не энтеропатия с потерей белка как таковая, что редко встречается у этого вида) и может быть единственной аномалией в группе химического анализа.
    • Гломерулопатия с потерей белка: Это может привести к гипоальбуминемии, когда потеря белка является серьезной. Нефротический синдром характеризуется протеинурией от умеренной до выраженной, гипоальбуминемией, гиперхолестеринемией и отеком. При нефропатии с потерей белка, в том числе из-за нефротического синдрома, альбумин теряется, но уровни глобулина обычно поддерживаются, что приводит к низкому A: G. Не все животные с нефротическим синдромом отечны. Как указано выше, собаки с дефектами комплекса кубилин-мегалин также могут терять альбумин из-за протеинурии.
    • Тяжелое кровотечение: И альбумин, и глобулины могут быть потеряны одновременно, что может привести к нормальному A: G.
    • Энтеропатии с потерей белка: В этих условиях альбумин и глобулины часто теряются одновременно, тем самым поддерживая нормальный уровень A: G. Из этого правила есть исключения, например У басенджи с иммунопролиферативным заболеванием кишечника наблюдается гиперглобулинемия, а у некоторых собак с воспалительным заболеванием кишечника может не наблюдаться одновременного снижения как альбумина, так и глобулинов.
    • Тяжелые экссудативные дерматопатии: Это также может быть связано с сопутствующей потерей альбумина и глобулина (A: G имеет тенденцию оставаться нормальным), если дерматопатия не стимулирует иммунный ответ (с гиперглобулинемией

.

альбумин / глобулин — это … Что такое альбумин / глобулин?

соотношение альбумин-глобулин — отношение альбумина к глобулину в сыворотке крови, плазме или моче при различных типах заболеваний почек или печени, ранее широко используемая оценка белкового состава, которая теперь заменяется количественным измерением специфическая сыворотка…… Медицинский словарь

Глобулин — это один из двух типов белков сыворотки, другой — альбумин.Этот общий термин охватывает гетерогенный ряд семейств белков с более крупными молекулами и менее растворимыми в чистой воде, чем альбумин, которые мигрируют меньше, чем альбумин…… Wikipedia

Альбумин — (латинское: albus, белый) обычно относится к любому растворимому в воде белку, который умеренно растворим в концентрированных солевых растворах и подвергается тепловой коагуляции (денатурация белка). Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок,…… Википедия

глобулин — [глабью лин] н.[GLOBUL (E) + IN1] любой из группы белков, полностью растворимый только в солевых растворах, обнаруженный как в тканях животных, так и в растительных тканях: см. АЛЬБУМИН… English World Dictionary

альбумин — [альбумин] н. [АЛЬБОМ (EN) + IN1] любой из группы водорастворимых белков, содержащихся в молоке, яйцах, мышцах, крови и во многих растительных тканях и жидкостях: альбумины коагулируются под действием тепла и гидролизуются до ряда аминокислот: см. ГЛОБУЛИН… Мировой англоязычный словарь

Глобулин — Глобулин sind Proteinreservestoffe von Pflanzen und Proteine ​​des Blutplasmas.Альбумин jedoch gehört als einziges Blutprotein nicht zu den Globulinen. Globuline gehören zur Gruppe der Globulären Proteine. Hauptbildungsort der Globuline ist die…… Deutsch Wikipedia

Сывороточный альбумин — Эта статья посвящена семейству белков альбумина млекопитающих. Для человеческого варианта см. Человеческий сывороточный альбумин. Для коровьего варианта см. Бычий сывороточный альбумин. Рендеринг PDB альбумина на основе 1e7h… Wikipedia

Тироксин-связывающий глобулин — (TBG) связывает циркулирующий гормон щитовидной железы.Это один из трех белков (наряду с транстиретином и альбумином), ответственных за перенос гормонов щитовидной железы тироксин (Т4) и 3,5,3 ’трийодтиронин (Т3) в кровоток. Из этих трех…… Википедия

Глобулин, связывающий половые гормоны — (SHBG) — это гликопротеин, который связывается с половыми гормонами, в частности с тестостероном и эстрадиолом. Другие стероидные гормоны, такие как прогестерон, кортизол и другие кортикостероиды, связываются транскортином. Транспорт половых гормонов Эти половые гормоны…… Википедия

Глобулин сыворотки — Сыворотка сыворотки (s [= e] r [u ^] m), n.[Л., родственный Гр. ???, Skr. s [= a] ra творог.] (Physiol.) (a) Водянистая часть некоторых жидкостей животных, таких как кровь, молоко и т. д. (b) Жидкая водянистая жидкость, содержащая больше или меньше альбумина, секретируемая серозными оболочками. …… Международный словарь английского языка

Thyroxin bindendes Globulin — Kalottenmodell des Thyroxin bindenden Globulins (blau) mit gebundenem Thyroxin (pink) nach Kristallstruktur. [1] Тироксин-связывающий глобулин (TBG) является специфическим транспортным белком для гормона Schilddrüsenhormone… Deutsch Wikipedia

.

Соотношение альбумин-глобулин — определение соотношения альбумин-глобулин по The Free Dictionary

соотношение — относительные величины двух величин (обычно выражаются как частное), содержание — (химия) отношение общей массы элемента в земная кора к общей массе земной коры; выражается в процентах или в частях на миллион изобилия — (физика) отношение количества атомов определенного изотопа элемента к общему количеству изотопов. Представленное соотношение сторон — отношение ширины к высоте среднего телевизионного изображения — ( спорт) отношение успешных выступлений к возможностям эффективности — отношение выходных данных к входным данным любого системного лицевого индекса — отношение (в процентах) максимальной ширины к максимальной высоте лица I.Q., коэффициент интеллекта, IQ — показатель интеллекта человека по результатам теста интеллекта; отношение умственного возраста человека к его хронологическому возрасту (умноженное на 100) коэффициент нагрузки — (аэронавтика) отношение внешней нагрузки к весу самолета (измеряется в граммах); коэффициент потерь — отношение ежегодных претензий, выплачиваемых страховой компании к полученным премиям Мах число — отношение скорости движущегося тела к скорости усиления звука — отношение размера изображения к размеру объекта ставки шансы, шансы — соотношение, на которое ставка лучше больше, чем у другого; «он предложил коэффициент два к одному» величина, порядок величины — число, присвоенное отношению двух величин; две величины имеют одинаковый порядок величины, если одна из них менее чем в 10 раз больше другой; количество различающихся величин определяется с точностью до степени 10 распространенность — (эпидемиология) отношение (за данный период времени) количества случаев заболевания или события к количеству единиц риска в популяции (экономика) отношение количества и качества произведенных единиц к трудозатратам в единицу времени: отношение двух величин, которые нужно разделить; относительная влажность — отношение количества воды в воздухе при заданной температуре к максимальному количеству воды. может держаться при этой температуре; выражается в процентах, респираторный коэффициент — отношение объема выдыхаемого углекислого газа к объему кислорода, потребляемого организмом или клеткой за определенный период времени. стехиометрия — (химия) отношение между количествами веществ, которые принимают участие в реакции или образуют составную (обычно отношение целых чисел) постоянную времени — отношение индуктивности цепи в Генри к ее сопротивлению в Ом при нагрузке — отношение полной массы самолета к некоторому фактору, определяющему его подъемно-центрируемость — (геометрия) a соотношение, описывающее форму конического сечения; отношение расстояния между фокусами к длине большой оси; «круг — это эллипс с нулевым эксцентриситетом».

альбумин / глобулин (A / G) — это … Что такое альбумин / глобулин (A / G)?

соотношение альбумин-глобулин — отношение альбумина к глобулину в сыворотке крови, плазме или моче при различных типах заболеваний почек или печени, ранее широко используемая оценка белкового состава, которая теперь заменяется количественным измерением специфическая сыворотка…… Медицинский словарь

Глобулин — это один из двух типов белков сыворотки, другой — альбумин.Этот общий термин охватывает гетерогенный ряд семейств белков с более крупными молекулами и менее растворимыми в чистой воде, чем альбумин, которые мигрируют меньше, чем альбумин…… Wikipedia

Альбумин — (латинское: albus, белый) обычно относится к любому растворимому в воде белку, который умеренно растворим в концентрированных солевых растворах и подвергается тепловой коагуляции (денатурация белка). Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок,…… Википедия

глобулин — [глабью лин] н.[GLOBUL (E) + IN1] любой из группы белков, полностью растворимый только в солевых растворах, обнаруженный как в тканях животных, так и в растительных тканях: см. АЛЬБУМИН… English World Dictionary

альбумин — [альбумин] н. [АЛЬБОМ (EN) + IN1] любой из группы водорастворимых белков, содержащихся в молоке, яйцах, мышцах, крови и во многих растительных тканях и жидкостях: альбумины коагулируются под действием тепла и гидролизуются до ряда аминокислот: см. ГЛОБУЛИН… Мировой англоязычный словарь

Глобулин — Глобулин sind Proteinreservestoffe von Pflanzen und Proteine ​​des Blutplasmas.Альбумин jedoch gehört als einziges Blutprotein nicht zu den Globulinen. Globuline gehören zur Gruppe der Globulären Proteine. Hauptbildungsort der Globuline ist die…… Deutsch Wikipedia

Сывороточный альбумин — Эта статья посвящена семейству белков альбумина млекопитающих. Для человеческого варианта см. Человеческий сывороточный альбумин. Для коровьего варианта см. Бычий сывороточный альбумин. Рендеринг PDB альбумина на основе 1e7h… Wikipedia

Тироксин-связывающий глобулин — (TBG) связывает циркулирующий гормон щитовидной железы.Это один из трех белков (наряду с транстиретином и альбумином), ответственных за перенос гормонов щитовидной железы тироксин (Т4) и 3,5,3 ’трийодтиронин (Т3) в кровоток. Из этих трех…… Википедия

Глобулин, связывающий половые гормоны — (SHBG) — это гликопротеин, который связывается с половыми гормонами, в частности с тестостероном и эстрадиолом. Другие стероидные гормоны, такие как прогестерон, кортизол и другие кортикостероиды, связываются транскортином. Транспорт половых гормонов Эти половые гормоны…… Википедия

Глобулин сыворотки — Сыворотка сыворотки (s [= e] r [u ^] m), n.[Л., родственный Гр. ???, Skr. s [= a] ra творог.] (Physiol.) (a) Водянистая часть некоторых жидкостей животных, таких как кровь, молоко и т. д. (b) Жидкая водянистая жидкость, содержащая больше или меньше альбумина, секретируемая серозными оболочками. …… Международный словарь английского языка

Thyroxin bindendes Globulin — Kalottenmodell des Thyroxin bindenden Globulins (blau) mit gebundenem Thyroxin (pink) nach Kristallstruktur. [1] Тироксин-связывающий глобулин (TBG) является специфическим транспортным белком для гормона Schilddrüsenhormone… Deutsch Wikipedia

.