Фибриноген по Клаусу (Fibrinogen) (в плазме крови) 

ОписаниеПодготовкаПоказанияИнтерпретация результатов

Фибриноген является предшественником фибрина, основным белком, который входит в состав кровяного сгустка при свертывании крови. Фибриноген по Клаусу – один из важных показателей коагулограммы. Этот гликопротеид относится к плазменным факторам свертывания (фактор I). Синтез фибриногена происходит в печени, откуда поступает в системный кровоток, где период его полужизни составляет около ста часов.

Образование фибрина из фибриногена происходит при участии тромбина и данный процесс это последний этап образования кровяного сгустка. Фибрин проходит несколько этапов, прежде чем стать нерастворимой, основной частью этого сгустка: образование мономеров, полимеризация мономеров, стабилизация кровяного сгустка. Фибрин и тромбоциты образуют тромб, который способствует остановке кровотечения до заживления сосуда.

Важно сдать анализ крови на фибриноген по Клаусу перед оперативным вмешательством и для пренатальной диагностики.

Физиологическое повышение уровня фибриногена в крови наблюдается при беременности.

Концентрация фибриногена в анализе крови повышается при воспалительных процессах в организме, некрозе ткани, является одним из острофазовых белков воспаления. Также, фибриноген в крови – основной белок, влияющий на скорость оседания эритроцитов. Рост фибриногена (даже если он происходит в пределах нормы) коррелирует с повышением риска осложнений патологии сердечно — сосудистой системы. Повышение уровня данного белка может происходить при инфекционных процессах, инсультах, злокачественных новообразованиях, пневмониях, амилоидозе, гипотиреозе, инфаркте миокарда, воспалительных заболеваниях. Ожоги, операции, прием оральных контрацептивов также могут быть причиной повышения в  крови фибриногена.

Повышение в анализе фибриногена по Клаусу наблюдается при:

• Острых воспалительных и инфекционных заболеваниях
• Остром нарушении мозгового кровообращения
• Амилоидозе
• Гипотиреозе
• Приеме эстрогенов и оральных контрацептивов
• Ожогах
• Инфаркте миокарда
• Злокачественных новообразованиях
• Беременности

Уменьшение концентрации фибриногена по Клаусу наблюдается при:

• Патологии печени
• Синдроме диссеминированного внутрисосудистого свертывания
• Токсикозе беременных
• Отравлении ядами змей
• Гиповитаминозе витаминов C и B12
• Эмболии околоплодными водами
• Хронических миелоейкозах
• Полицетемии
• Афибриногенемии
• Приеме анаболиков, андрогенов, антикоагулянтов.

Фибриноген, структура — Справочник химика 21

    Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Примерами таких белков служат альбумин, основная составная часть белка куриного яйца глобин, белковый компонент гемоглобина, а также важный в процессах свертывания крови фибриноген. —Структура белков крайне сложна. В принципе, как и для других макромолекул, строение белков может быть описано в терминах конституции, конфигурации, конформации, суммарной брутто-конформации и ассоциации. Однако в химии белков более целесообразно применять другую номенклатуру. Различают при этом четыре типа структурных признаков [3.3.6].  [c.656]
    Фибриноген имеет вытянутую форму и напоминает двойную гантель. Длина молекулы фибриногена 46,0 нм узлы в его структуре [c.234]

    Такие белки, как основной белок миофибрилл мышц— миозин и белок крови — фибриноген, занимают промежуточное полож ие.

Эти белки растворимы в солевых растворах, но их молекулы имеют палочковидную структуру. Растворы миозина и фибриногена обладают, подобно растворам фибриллярных белков, большой вязкостью. [c.36]

    С точки зрения химии полимеров глобулярные белки обладают рядом необычных свойств как уже упоминалось, каждый белок характеризуется точным молекулярным весом. Структура таких макромолекул, вообще говоря, жесткая и довольно компактная. Удельная плотность у разных веществ этого типа одинакова и, следовательно, можно считать, что каждой единице молекулярного веса свойствен определенный объем а это является обязательной предпосылкой для определения молекулярного веса путем сравнения объемов исследуемых молекул с объемом молекул стандартных соединений. Поэтому некоторые авторы [58, 65], которые, количественно оценивая поведение белка при элюировании, пытались исходить из теоретических представлений, связывали радиусы по Стоксу с объемом выхода. Почти во всех рассмотренных выше работах, касающихся определения молекулярного веса с помощью гель-хроматографии, несколько настораживает тот факт, что установленные соотношения предполагают наличие у молекул белков симметричной (сферической) формы.

Однако в действительности форма молекул нативных белков не настолько отличается от симметричной, чтобы это могло повлиять на разделение, основанное на различии в размерах. Лишь Зигель и Монти [66] описали два предельных случая, когда высокомолекулярные белки, имеющие небольшой радиус (по Стоксу), элюировались на сефадексе 0-200 после низкомолекулярных компонентов. Однако эти белки — фибриноген (мол. вес 330000), ферритин (мол. вес 1 300000) и уреаза (мол. вес 483 ООО) — еще настолько мало 

[c.169]

    Исследование фибриллярных белков. Типичными представителями фибриллярных белков являются фибриноген, коллаген, кератин кожи и волос, миозин мышечной ткани, фиброин шелка. Белки данной группы нерастворимы в воде и относительно устойчивы к действию ферментов. Фибриллярные белки состоят из вытянутых цепей, что согласуется с размерами их молекул. Фибриноген и коллаген имеют соответственно молекулярный вес 450 ООО и 350 ООО и размеры 40 40 700 и 14 14 3000 А. Эти данные позволяют судить об особенностях третичной структуры фибриллярных белков.

Молекулы их, по-видимому, составлены из полипептидных цепей, параллельных оси волокна. [c.152]

    Прежде чем рассмотреть исследо

Фибриноген — Википедия. Что такое Фибриноген

Фибриноге́н — бесцветный белок, растворённый в плазме крови. При активации системы свёртывания крови подвергается ферментативному расщеплению ферментом тромбином. Образующийся фибрин-мономер под действием активного XIII фактора свёртывания крови полимеризуется и выпадает в осадок в виде белых нитей фибрина-полимера.

При взятии биоматериала для анализа фибриногена используется антикоагулянт цитрат натрия (3,8 %). Фибриноген — белок, вырабатываемый в печени и превращающийся в нерастворимый фибрин — основу сгустка при свёртывании крови. Фибрин впоследствии образует тромб, завершая процесс свёртывания крови.

Фибриноген является ценным показателем гемостаза (коагулограмма). Анализ фибриногена — необходимый этап предоперационного обследования, пренатальной диагностики, проводится при воспалительных, сердечно-сосудистых заболеваниях.

Содержание фибриногена в крови повышается при возникновении острых воспалительных заболеваний и отмирания тканей. Фибриноген влияет и на скорость оседания эритроцитов (СОЭ).

Норма фибриногена: 2—4 г/л.

Норма фибриногена новорожденных: 1,25—3 г/л.

Нормы фибриногена при беременности несколько выше. В этот период наблюдается постепенное повышение фибриногена и в III триместре беременности уровень фибриногена достигает 6 г/л.

В других случаях повышенный фибриноген в крови человека — симптом следующих заболеваний: острые воспалительные и инфекционные заболевания (грипп, туберкулез), инсульт, инфаркт миокарда, гипотиреоз, амилоидоз, пневмония, злокачественные опухоли (рак легких и др.).

Повышение фибриногена сопровождает ожоги, операционные вмешательства, приём эстрогенов и оральных контрацептивов.

Нормальный уровень фибриногена снижается при таких заболеваниях, как: ДВС-синдром, заболевания печени (гепатит, цирроз), токсикоз беременности, недостаток витамина С и В12, эмболия околоплодными водами (у беременных во время родов или операции кесарево сечение), хронический миелолейкоз, полицитемия.

Уровень фибриногена понижается при отравлениях змеиным ядом, при приёме анаболических гормонов, андрогенов и рыбьего жира^{[источник не указан 2417 дней]}.

Плазма крови, лишённая фибриногена, называется сывороткой крови.

Ссылки

Что такое фибрин: 10 интересных фактов

Нажмите Ctrl + D , чтобы добавить эту страницу в закладки. Возможно, он вам понадобится в будущем.

Фибрин — это сильно нерастворимый белок , вырабатываемый организмом в ответ на кровотечение. Когда повреждение ткани (рана) приводит к кровотечению, растворимый белок, содержащийся в плазме крови, называемый фибриногеном, превращается в молекулы фибрина под действием фермента свертывания крови, называемого тромбином.

Молекулы фибрина соединяются вместе, образуя длинные волокнистые цепочки, которые опутывают эритроциты и тромбоциты в месте раны.Это перекрестное сшивание белка завершается веществом под названием Фактор XIII, и в результате образуется губчатая масса, которая постепенно затвердевает и сжимается, образуя сгусток крови.

Фибрин — главный компонент тромба. Для нашего понимания должно быть ясно, что фибрин вырабатывается организмом только тогда, когда он необходим. Когда кто-то поддерживает рану, организм автоматически высвобождает тромбин, который затем дает сигнал печени производить фибриноген, и этот процесс инициирует производство фибрина.

Ниже приведены 10 фактов о белке, которые вы можете узнать сегодня:

ПОДРОБНЕЕ

Что такое фибрин

1. Недостаток или недостаток фибрина может привести к смерти

Фибрин помогает создать барьер в месте раны, чтобы остановить дальнейшее кровотечение, позволяя ране зажить. Однако есть несколько людей, у которых есть дефицит витамина К или наследственные проблемы (такие как отсутствие фактора XIII, дефицит фибриногена или выработка аномального фибриногена), что приводит к состоянию, при котором белок не может быть сформирован в достаточном количестве, чтобы иметь возможность чтобы рана как следует.

Без фибрина для завершения процесса свертывания крови человек может страдать гемофилией или кровотечением, которые представляют серьезную угрозу для жизни.

При гемофилии способность крови к свертыванию сильно снижается из-за отсутствия фактора свертывания, чаще всего фактора VIII. В то время как начало кровотечения указывает на высокую кровопотерю (составляющую более четверти циркулирующей крови).

2. Можно создать искусственный фибрин и использовать его в лечении пациентов

Поскольку медицинская наука продолжает развиваться, теперь можно создавать искусственный фибрин.Продукты, которые действуют как фибрин, сейчас производятся и используются в хирургических операциях.

Например, фибриновый клей , искусственный продукт, изготовленный из тромбина и фибриногена, который используется в качестве кожного клея для герметизации ран или швов.

Другие известные методы лечения дефицита фибрина включают манипуляции с фибриновыми каркасами, которые восстанавливают ткань, и инфузию замороженной плазмы.

Прочитайте больше:

• Лесли W.-G. Чан, Сюй Ван, Хуа Вэй, Лило Д. Поццо, Натан Дж.Уайт и Сьюзи Х. Пун (2015). Синтетический сшивающий фибрин полимер для регулирования свойств сгустка и индукции гемостаза.
• Прамод Кадаба Сринивасан, Вера Спербер, Мамдух Афифи, Хирокадзу Танака, Кенджи Фукусима, Бабетта Кегель, Феликс Гремсе и Рене Толба (2017). Новый синтетический клей как эффективная альтернатива клеям на основе фибрина.

3. Избыток фибрина также может стать причиной смерти

Фибрин — лечебный элемент тела, но его избыток, как и все остальное, нехорош.К сожалению, у многих людей избыток белка в организме.

Во время активации каскада коагуляции возможно чрезмерное образование фибрина, что, вероятно, приводит к тромбозу. Образование сгустка крови внутри кровеносных сосудов может вызвать нарушение кровотока в кровеносной системе.

Это известная опасность для здоровья людей с рассеянным склерозом, болезнью Альцгеймера, артритом и хронической усталостью.

Прочитайте больше:

• Мишель Т Корбан, доктор медицины, Оливия Й Хунг, доктор медицины, доктор философии, Гирум Меконнен, доктор медицины, Пархам Эштехарди, доктор медицины, Дэнни Дж. Иапен, доктор медицины, Эмад Расул-Арзрумли, доктор медицины, Хатем Аль Кассем, доктор медицины, Панкадж Маноча, доктор медицины, Йи-Ань Ко, доктор философии, Лоуренс Сперлинг, доктор медицины, Аршед А Куиюми, доктор медицины, и Хабиб Самади, доктор медицины (2016). Повышенные уровни сывороточного фибрина и продуктов деградации фибриногена являются независимыми предикторами больших коронарных бляшек и большего некротического ядра бляшек.

4. Сгустки фибрина сильнее по направлению кровотока

Структура фибринового сгустка сильно влияет на скорость фибринолиза (ферментативное расщепление фибрина в сгустках крови) и стабильность сгустка.

Согласно исследованиям, волокна фибрина выровнены в направлении кровотока.Это вызывает повышенную жесткость сгустка и скорость фибринолиза в этом направлении. Интересно, что волокна фибрина более устойчивы к растяжению, чем к сгибанию.

5. Продукты распада фибрина могут ухудшить здоровье

Длинные фиброзные цепочки фибрина улавливают тромбоциты в месте раны, чтобы сформировать сгусток, но в конечном итоге, когда эпителиальные клетки вокруг раны подвергаются делению клеток с образованием новой ткани, сгусток больше не нужен.

Когда сгусток отрывается от заживающей раны и фрагменты проходят через кровеносные сосуды, он может сгуститься в любом месте тела.Фрагменты называются продуктами распада фибрина или FDP.

Образовавшийся сгусток или эмболы в идеале должны растворяться естественными процессами организма, если в крови не очень высокий уровень FDP (более 10 микрограммов на миллилитр). Высокий уровень FDP в крови подвергает человека риску развития опасных для жизни состояний, таких как инсульт.

Необходима серия анализов крови и прием лекарств, учитывая, что эмболы могут расти и блокировать кровеносный сосуд или сокращаться и оставлять шрам. FDP могут образовывать бляшки на стенках кровеносных сосудов и способствовать развитию сердечно-сосудистых заболеваний.

6. Старение связано с повышенным уровнем фибрина

Как упоминалось ранее, избыток фибрина вреден для здоровья. Полезно знать, что фибринолитические ферменты, которые являются хорошими ферментами, доступны в организме, чтобы уничтожить их избыток. Но по мере того, как мы становимся старше, наши тела уменьшают производство этих ферментов.

В результате накапливается чрезмерное количество фибрина, что приводит к снижению функционирования стареющих органов.Это заставляет раны у пожилых людей заживать медленно и оставлять более крупные шрамы.

7. Наттокиназа и серрапептаза — самые мощные ферменты, расщепляющие фибрин.

Избыток фибрина в крови может закупорить артерии и привести к различным воспалительным заболеваниям. Наттокиназа и серрапептаза — два основных фибринолитических фермента, которые расщепляют и очищают кровь от фибрина.

Бромелайн — еще один фермент, который помогает восстанавливать фибрин, но не может растворять уже образовавшиеся сгустки фибрина.

8. У курильщиков может быть измененная структура фибрина по сравнению с некурящими

Исследования показали, что воздействие сигаретного дыма сокращает время, необходимое для образования фибрина, а также повышает прочность сгустка.

Фактор XIII, связывающий фибрин, повышен у курильщиков. Также было показано, что фибронектин вводится в фибриновую сеть, что увеличивает размер, а также плотность фибриновых волокон.

Следовательно, в ответ на травму фибриновая сеть и FDP становятся сильно утолщенными, которые могут бороться с естественным растворением, что увеличивает риск тромбоза и даже инсульта.

9. Фибрин может быть обнаружен в злокачественном новообразовании

Хотя количество отложений фибрина не вызывает какой-либо степени злокачественности, было обнаружено, что существует корреляция, в которой он, вероятно, влияет на прогрессирование роста опухолевых клеток и метастазирования.

Раковые клетки содержат примерно в 15 раз больше фибрина вокруг себя, чем здоровые клетки. Липкость белка не позволяет иммунной системе достичь раковых клеток и уничтожить их.

Прочитайте больше:

• Тошифуми Обонай, Хиробуми Фучигами, Фумиаки Фуруя, Наоюки Кодзука, Масахиро Ясунага и Ясухиро Мацумура (2016). Визуализация опухоли путем обнаружения фибриновых сгустков в строме опухоли с использованием Fab-фрагмента против фибрина.
• Dvorak HF, Харви VS, Estrella P, Brown LF, McDonagh J, & Dvorak AM (1987). Гели, содержащие фибрин, вызывают ангиогенез. Значение для образования стромы опухоли и заживления ран.

10. Пищевые добавки и здоровый образ жизни могут помочь поддерживать здоровый уровень фибрина

Такие продукты, как имбирь, чеснок, зеленый чай и амла, хороши для разжижения крови и очищения.Помимо этого, наиболее часто используемыми лекарствами и добавками являются серратиопептидаза, наттокиназа, липаза, протеаза, папаин, бромелайн, рутин, коэнзим Q10 и магний.

Общий здоровый образ жизни — это секрет хорошей жизни и здорового уровня фибрина.

Нажмите Ctrl + D , чтобы добавить эту страницу в закладки. Возможно, он вам понадобится в будущем.

ПОДРОБНЕЕ

---

белка | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах.Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел в употребление термин белок , слово, происходящее от греческого слова prōteios , что означает «удерживать первое место». Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Синтез белка

Синтез белка.

Encyclopædia Britannica, Inc.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных.Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности. Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке.Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Белковая молекула очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепочки, подобно тому, как бусинки расположены на нити. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках.Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни.Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, очень большое количество растительного материала требуется животным, таким как жвачные животные (например, коровы), которые едят только растительный материал для удовлетворения своих потребностей в аминокислотах.Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; аминокислота

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Сэкономьте 50% на подписке Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишитесь сегодня

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁ , α ₂ , β ₁ и β ₂ ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Encyclopædia Britannica, Inc.

[PDF] Прогнозирование С-реактивного белка, фибриногена и сердечно-сосудистых заболеваний.

 @article {Kaptoge2012CreactivePF,
  title = {Прогнозирование С-реактивного белка, фибриногена и сердечно-сосудистых заболеваний.},
  автор = {S. Каптоге, Э. Ди Ангелантонио, Л. Пеннеллс, А. Вуд, И. Уайт, П. Гао, М. Уокер, А. Томпсон, Н. Сарвар, М. Каслейк, А. Баттерворт, П. Амуэль и Г. Ассманн и С. Баккер, Э. Барр, Э. Барретт-Коннор, Э. Бенджамин, К. Бьёркелунд, Х. Бреннер, Э. Бруннер, Р. Кларк, Дж. А. Купер, П. Кремер и М. Кушман, Дж. Дагенайс, Р. Д'Агостино, Р. Данкнер, Дж. Дэйви-Смит, Д. Диг, Дж. Деккер, Гуннар Энгстр {\ "о} м и А.Фолсом, Ф. Г. Фаукс, Дж. Галлахер, Дж. Газиано, С. Джампаоли, Р. Ф. Гиллум, А. Хофман, Б. Ховард, Э. Ингельссон, Х. Исо, Т. Джоргенсен, С. Кичл и А. Китамура, Ю. Киёхара, В. Кениг, Д. Кромхаут, Л. Куллер, Д. Лоулор, Т. Мид, А. Ниссинен, Б. Нордестгаард, А. Онат, Д. Панайотакос, Б. Псати и Б. Родр {\ 'i} guez, A. Rosengren, V. Salomaa, J. Kauhanen, J. Salonen, J. Shaffer, S. Shea, I. Ford, C. Stehouwer и T.Страндберг, Р. Типпинг, А. Тозетто, С. Вассертхейл-Смоллер, П. Веннберг, Р. Вестендорп, П. Уинкап, Л. Вильгельмсен, М. Вудворд, Г. Лоу, Н. Уэрхэм, К. Хоу и Н. Саттар, К. Паккард, В. Гуднасон, П. Ридкер, М. Пепис, С. Томпсон и Дж. Данеш},
  journal = {Медицинский журнал Новой Англии},
  год = {2012},
  объем = {367 14},
  pages = {
          1310-20
        }
} 

ИСТОРИЯ Ведутся споры о ценности оценки уровней С-реактивного белка (СРБ) и других биомаркеров воспаления для прогнозирования первых сердечно-сосудистых событий.МЕТОДЫ Мы проанализировали данные 52 проспективных исследований, в которых приняли участие 246669 участников без сердечно-сосудистых заболеваний в анамнезе, чтобы изучить значение добавления уровней СРБ или фибриногена к общепринятым факторам риска для прогнозирования сердечно-сосудистого риска. Мы вычислили меры дискриминации и… ПРОДОЛЖИТЬ ЧТЕНИЕ

Сохранить в библиотеку

Создать оповещение

Cite

Запустить ленту новостей

.